Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=СОДЕРЖАЩИЙ 10-ЧЛЕННУЮ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СУБСТРАТ<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 08.08-04Б1.8

   

    Design and characterization of a novel cellular prion-derived quenched fluorimetric substrate of 'альфа'-secretase [Text] / Moustapha Alfa Cisse [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2006. - Vol. 347, N 1. - P254-260 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Дизайн и характеристика нового клеточного субстрата 'альфа'-секретазы с погашенной флуоресценцией, полученного из приона
Аннотация: Описан флуорогенный субстрат с внутримолекулярно погашенной флуоресценцией, содержащий 10-членную последовательность приона человека (остатки 107-116), в котором расщепляется связь His 111-Met 112. Этот субстрат хорошо расщепляется протеазами гомогената мозга в нейтральной среде. Протеазная активность чувствительна к ингибитору металлопротеиназ BB3103, но не к ингибиторам классов других протеаз. Расщепление субстрата обнаружено в интактных клетках HEK 293 и в культуре фибробластов. Суперэкспрессия в клетках человека 'альфа'-секретазы, членов семейства дезинтегринов ADAM 9, ADAM 10 и TACE (ADAM 17) увеличивает гидролитическую активность, а снижение экспрессии - уменьшает. Считают, что метод годится для изучения ферментов, гидролизующих прион по связи 111-112, и определения секретируемого N-концевого и фиксированного на мембране C1 фрагментов. Франция, Inst. Pharmac. Mol. Cell UMR 6097 CNRS/UNSA, Valbonne. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.05.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-СЕКРЕТАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

ГИДРОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

ПРИОН

СОДЕРЖАЩИЙ 10-ЧЛЕННУЮ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СУБСТРАТ

МЕХАНИЗМ ГИДРОЛИЗА

КЛЕТКИ НЕК 293

КУЛЬТУРА ФИБРОБЛАСТОВ ЧЕЛОВЕКА


Доп.точки доступа:
Cisse, Moustapha Alfa; Gandreuil, Celine; Hernandez, Jean-Francois; Martinez, Jean; Checler, Frederic; Vincent, Bruno


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)