Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПОЛЯРИЗАЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.09-04В3.16

    Vacha, Frantisek.

    Excitonic interactions in the reaction centre of photosystem II studied by using circular dichroism [Text] / Frantisek Vacha, Milan Durchan, Pavel Siffel // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 2002. - Vol. 1554, N 3. - P147-152 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Экситонные взаимодействия в реакционном центре фотосистемы II, исследованные методом кругового дихроизма
Аннотация: Изменения экситонных взаимодействий пигментов реакционного центра (RC) фотосистемы II (PSII) при светоиндуцированном окислении первичного донора (P680) или восстановлении первичного акцептора (феофитина, Pheo) исследованы методом кругового дихроизма (CD). Показано, что вклад Pheo в сигнал CD от RC пренебрежимо мал. В противоположность этому светоиндуцированные изменения CD спектра при восстановлении первичного акцептора непосредственно связаны с температурой. Обратимое обесцвечивание CD полностью ингибируется ниже 200К, хотя восстановленный Pheo аккумулировал при 77К. В связи с тем, что температура не оказывает влияния на экситонные взаимодействия, температурная зависимость изменений CD при восстановлении Pheo не соответствует модели экситонных взаимодействий Pheo с другими хлорофиллами RC. Предполагают, что Pheo не следует рассматривать в рамках мультимерной модели. Чехия, Fac. Biol. Sci., Univ. South Bohemia, Ceske Budejovice 370 05
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.05
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ХЛОРОФИЛЛ

ФЕОФИТИН

ЭКСИТОННЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

ПОЛЯРИЗАЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ


Доп.точки доступа:
Durchan, Milan; Siffel, Pavel


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.118

    Wan, Chaozhi.

    Time-resolved polarization study of anisotrophy in bacteriorhodopsin [Text] / Chaozhi Wan, Jun Qian, Carey K. Johnson // J. Phys. Chem. - 1990. - Vol. 94, N 22. - P8417-8423 . - ISSN 0022-3654
Перевод заглавия: Исследование анизотропии в бактериородопсине поляризационной спектроскопией с разрешением во времени
Аннотация: Поляризационная спектроскопия с временным разрешением чувствительна к ориентационной динамике хроматофоров и поэтому приложима к исследованию внутренних движений в ограниченном пространстве. Обсуждается приложение метода поляризационной спектроскопии к исследованию бактериородопсина во временном интервале от пикосекунд до сотен микросекунд. Анизотропность наблюдалась как в основном состоянии бактериородопсина, так и у интермедиатов фотоцикла из-за накопления их в процессе фотоцикла. Зависимость поляризационного сигнала от времени чувствительна как к кинетике популяции интермедиатов, так и к подвижности отдельных частей молекулы. Последнее было зарегистрировано во временной шкале К-L перехода ('ЭКВИВ'1 мкс). Библ. 32. США, Dep. of Chemistry, Univ. of KS, Lawrence, KS 66045.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
АНИЗОТРОПИЯ

ИССЛЕДОВАНИЕ

ПОЛЯРИЗАЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

РАЗРЕШЕНИЕ ВО ВРЕМЕНИ


Доп.точки доступа:
Qian, Jun; Johnson, Carey K.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.053

   

    Low temperature polarized absorption microspectroscopy of single crystals of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides wild type strain 2. 4. 1 [Text] / Harry A. Frank [et al.] // Photochem. and Photobiol. - 1991. - Vol. 54, N 1. - P151-155 . - ISSN 0031-8655
Перевод заглавия: Низкотемпературная поляризационная абсорбционная микроспектроскопия единичных кристаллов реакционного центра из дикого типового штамма 2. 4. 1. Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Методами абсорбционной и абсорбционной поляризационной спектроскопии исследовали одиночные кристаллы комплексов реакционных центров (РЦ) из Rhodobacterium sphaeroides при т-ре 85 К. Кристаллы комплексов получали методом диффузионного испарения. Спектроскопич. измерения проводились с помощью специально разработанного микроспектрофотометра, детальное устройство к-рого представлено в статье. Методика спектральных измерений одиночных кристаллов комплексов РЦ позволила улучшить спектральное разрешение при низких т-рах. В частности, лучше разрешается Q[y]-переход первичного донора при 885 нм; полоса поглощения бактериохлорофилла около 800 нм (Q[y]-переходы) при вращении плоскости поляризации сдвигается от 813 нм (когда измеряющий луч параллелен длинной оси кристалла) к 804 нм (при перпендикулярной ориентации). Изменения спектральных характеристик при вращении плоскости поляризации наблюдаются также в O[x]-полосах бактериохлорофилла и в Q[y]- и Q[x]-переходах бактериофеофитина, что свитедельствует о существовании в РЦ двух форм бактериохлорофилла и бактериофеофитина. В области каротиноидов спектральных сдвигов при вращении плоскости поляризации не зарегистрировано. Получ. данные демонстрируют возможность проведения спектроскопич. исследований при криогенных т-рах на одиночных кристаллах фотосинтетич. пигмент-белковых комплексов. Библ. 12. США, Depart. Chem. Univ. of Connecticut, Storrs, CT 06299-3060.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ШТАММ 2.4.1

ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР

ЕДИНИЧНЫЕ КРИСТАЛЛЫ

ПОЛЯРИЗАЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ


Доп.точки доступа:
Frank, Harry A.; Aldema, Mila L.; Violette, Carol A.; Parot, Pierre H.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)