СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ОСТАТОК ГИСТИДИНА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.107

Ferri, Stefano R.
An essential histidine residue required for fatty acylation and acyl transfer by myristoyltransferase from luminescent bacteria [Text] / Stefano R. Ferri, Edward A. Meighen // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 9. - P6683-6688 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Остаток гистидина необходим для ацилирования жиров и ацильного транспорта миристоилтрансферазой из люминесцентных бактерий
Аннотация: lux-Специфичные ацилтрансферазы (АТ) являются сериновыми трансферазами, ответственными за поставку молекул миристиновой к-ты в люминесцентную систему. В противоположность др. АТ для этой группы ферментов легко определяется ацилированный ферментный интермедиат, что позволяет изучать механизм ацильного транспорта. Использовали метод расщепления p-нитрофенилацильных эфиров. Показано, что расщепление окси- и тио-эфиров трансферазой не зависит от длины цепи жирной к-ты и типа органического растворителя. АТ из Photobacterium phosphoreum инактивировалась при pH 6 с диэтилпирокарбонатом быстрее, чем это сообщалось для др. АТ, имеющих реактивные His в активном центре. Найдено, что потеря активности связана с модификацией His-244, но не His-12, -52 или -75 АТ из этой бактерии. Канада, Dep. Biochem. McGill Univ., Montreal, Quebec H3G IY6. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: МИРИСТОИЛТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ОСТАТОК ГИСТИДИНА
РОЛЬ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
АЦИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ЛЮМИНЕСЦЕНТНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Meighen, Edward A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.06-04Т1.261

Williamson, Richard A.
Evidence for the importance of a carboxyl group in the binding of ligands to the D[2] dopamine receptor [Text] / Richard A. Williamson, Philip G. Strange // J. Neurochem. - 1990. - Vol. 55, N 4. - P1357-1365 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Доказательства важности карбоксильных групп D[2]-рецептора дофамина для связывания с ним лигандов
Аннотация: Обработка мембран хвостатых ядер мозга быка N-ацетилимидазолом, 5,5-дитио-бис(2-нитробензойной к-той), 1,2циклогександионом, и уксусным ангидридом не влияла на специфич. связывание [{3}H]-спиперона (I) с мембранами, что указывает на отсутствие остатков тирозина, свободных SH-групп, аргинина или первичных аминогрупп в связывающем центре I на D[2]-рецепторах (Рц). N,N'-дициклогексилкарбодиимид (II; реагент на свободные карбоксильные группы) эффективно угнетал связывание I. Преинкубация мембран с избирательными высокоаффинными лигандами D[2]-Рц предупреждала ингибирующее действие II на связывание I с этими Рц. Макс. связывание I наблюдалось при рН 7,5, что указывает на участие ионизир. остатков карбоксильных групп в связывании I. Рассчитано, что ионизируются 2 СООН-группы (рА[а] 5,2 и 7). Модификация гистидинового остатка в мембранах диэтилпирокарбонатом ингибировала связывание I, снижая сродство D[2]-Рц к I за счет аллостерич. эффекта. Считают, что на D[2]-Рц имеются 2 пространственно разделенных области связывания I: одна имеет карбоксильную группу, а вторая - карбоксил или остаток гистидина. Великобритания, Biol. Lab., The Univ., Canterbury, Kent. Библ. 19.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.21
Рубрики: ДОФАМИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
СПИПЕРОН
УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ
КАРБОКСИЛЬНЫЕ ГРУППЫ
ОСТАТОК ГИСТИДИНА
ХВОСТАТОЕ ЯДРО
БЫКИ

Доп.точки доступа:
Strange, Philip G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.123

Taguchi, Hayao.
Unusual amino acid substitution in the anion-binding site of Lactobacillus plantarum non-allosteric L-lactate dehydrogenase [Text] / Hayao Taguchi, Takahisa Ohta // Eur. J. Biochem. - 1992. - Vol. 210, N 2. - P993-998 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Необычное аминокислотное замещение в анионсвязывающем центре неаллостерической L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus plantarum
Аннотация: Неаллостерич. L-лактатдегидрогеназа (I) из Lactobacillus plantarum содержит в позиции 188 остаток аспартата (асп-188), тогда как у аллостерической I из Lactobacillus casei в этом положении находится высококонсервативный остаток гистидина (гис-188), вовлеченный в присоединение аллостерич. эффектора фруктозо-1,6-бис-фосфата (ФБФ). С помощью сайт-мутагенеза остаток асп-188 в I из L. plantarum был заменен на гис-188. Мутантная I обладала такой же ФБФ-независимой каталитич. активностью, как и I дикого типа, но имела сниженные значения К (для пирувата) и V[м][а][к][с] . Однако добавление ФБФ вызывало существенную термостабилизацию мутантной I, как и в случае многих аллостерич. I, но не стабилизировало I дикого типа. Т. обр., точечная мутация (Г Ц) достаточна для появления ФБФ-связывающей способности у I из L. plantarum. Мутантная I имела более высокую термостабильность, чем I дикого типа, в присутствии ФБФ. В отсутствие ФБФ мутантная I была более лабильной при т-рах 65'ГРАДУС' С, чем I дикого типа, но более стабильной при т-рах 70'ГРАДУС' С. Ил. 5. Библ. 43. Япония, Dept. of Agric. Chem., The Univ. of Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo, 113.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА*L-
НЕАЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРО
ОСТАТОК ГИСТИДИНА
ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ
ПРИСОЕДИНЕНИЕ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ
МУТАНТНАЯ ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
LACTOBACILLUS PLANTARUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ohta, Takahisa

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска