Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ОСТАТОК АРГИНИНА<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.212

   

    Evidence for an arginine residue at the substrate binding site of Escherichia coli adenylosuccinate sunthetase as studied by chemical modification and site-directed mutagenesis [Text] / Qun Dong [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 19. - P1228-1233 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: [Наличие] остатка аргинина в субстрат-связывающем центре аденилосукцинатсинтетезы Escherichia coli по данным химической модификации и сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: Изучали природу функциональных групп активного центра аденилосукцинатсинтетазы (КФ 6.3.4.4) Escherichia coli. Фенилглиоксаль модифицирует в синтезе единичный остаток аргинина (Arg), при этом фермент инактивируется. ГТФ и ИМФ предотвращают модификацию аргинина и инактивацию синтетазы. Аспарагиновая кислота не влияет на модификацию аргинина. Модифицируемый Arg локализован на основании анализа триптических пептидов синтетазы, обработанной фенилглиоксалем в присутствии и в отсутствие субстратов. Найдено, что с фенилглиоксалем взаимодействует остаток Arg147. При помощи направленного сайт-специфич. мутагенеза получена рекомбинантная синтетаза с заменой остатка Agr147 на лейцин. Установлено, что K[m] мутантного фермента в отношении ГТФ и ИМФ увеличена в 4-6 раз, а k[к][a] уменьшена в 1,3*10{4} раз. Обсуждается роль остатка Arg147 в катализе. Библ. 28. США, Dep. Biochem. and Biophys., Iowa St. Univ., Ames, IA 50011.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА

СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР

ОСТАТОК АРГИНИНА

МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ

ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ

АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА


Доп.точки доступа:
Dong, Qun; Liu, Feng; Myers, Alan M.; Fromm, Herbert J.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)