СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=НАД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ УЧАСТОК<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.144

Identification of a lysine residue in the NADH-binding site of salicylate hydroxylase from Pseudomonas putida S-1 [Text] / Kenzi Suzuki [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 3. - P579-585 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Идентификация остатка лизина в НАДH-связывающем участке салицилатгидроксилазы из Pseudomonas putida S-1
Аннотация: Салицилатгидроксилаза из Pseudomonas putida S-1 необратимо активируется тринитробензолсульфоновой к-той. Р-ция линейно зависит от конц-ии ингибитора константа скорости второго порядка для голопротеина при pH 8,5 составляет 120 М{-1}* мин{-1}. Модификация 1 моля остатков лизина в м-ле фермента вызывает большую потерю НАДH-дегидрогеназной активности. Присутствие НАДH, НАД{+}, АТФ или АМФ предохраняет фермент от инактивации. Выделен фермент, модифицированный по одному остатку лизина (в виде апопротеина), и определены его характеристики. Модифицированный фермент может связывать ФАД с таким же значением K[d], что и у нативного апопротеина. Кажущаяся K[m] фермента увеличивается в 13 раз для НАДH, но не для салицилата. Значение V[max] для окисления НАДH уменьшается в 5 раз по сравнению с нативным ферментом. Из модифицированного фермента выделен пептид, содержащий остаток тринитрофенил-Lys. Определена аминок-тная последовательность этого пептида: TA-DVAIAADGIKSSM. Остаток лизина в пептиде может взаимодействовать с анионной группой НАДH в связывающем участке фермента. Япония, Dep. Chem., Fac. Sci., Kanazawa Univ., Kanazawa, Ishikawa 920-11. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: САЛИЦИЛАТГИДРОКСИЛАЗА
НАД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ УЧАСТОК
ЛИЗИН
ОСТАТКИ
PSEUDOMONAS PUTIDA

Доп.точки доступа:
Suzuki, Kenzi; Mizuguchi, Mitsuo; Gomi, Tomoharu; Itagaki, Eiji

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска