СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА II<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.71

Ferguson, Donald Jay.
Reconstitution of trimethylamine-dependent coenzyme M methylation with the trimethylamine corrinoid protein and the isozymes of methyltransferase II from Methanosarcina barkeri [Text] / Donald Jay Ferguson, Joseph Adrian Krzycki // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 3. - P846-852 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Реконструкция триметиламин-зависимого метилирования триметиламином кофермента M корриноидным белком и изоферментами метилтрансферазы II Methanosarcina barkeri
Аннотация: Сообщается об удачной реконструкции триметиламин-зависимого метилирования кофермента М (КоМ) посредством объединения трех очищенных полипептидов. Два из этих полипептидов совместно очищаются как триметиламин (ТМА) метилтрансферазная активность (МТ), обнаруживаемая по стимуляции ТМА:КоМ метилтрансферазной р-ции в экстрактах клеток. Очищенная фракция ТМА-МТ стимулирует скорость образования метил-КоМ в 7 раз, до 1,7 мкмоль ТМА/мин/мг белка ТМА-МТ. Полипептиды ТМА-МТ имеют мол. м. 52 кД (нативный белок - олигомер с мол. м. около 280 кД) и 26 кД, последний может ассоциировать с 280 кД-белком. В присутствии додецилсульфата Na оба полипептида полностью разделяются гель-фильтрацией. Корриноид остается ассоциированным с 26 кД-белком с мольным соотношением 1,1 корриноид/26 кД полипептид, поэтому этот полипептид назван ТМА-корриноидным белком, или ТКБ. При объединении полипептидов ТМА-МТ с очищенной метилкорриноид:КоМ метилтрансферазой (МТ2) наблюдалось деметилирование ТМА с последующим метилированием КоМ и образованием диметиламина с удельной скоростью до 600 нмоль/мин/мг белка ТМА-ТМ. Диметиламин или метиламин субстратами не являются, для активности необходимы цитрат Ti(III) и метилвиологен. ТМА-МТ может взаимодействовать с любым из изоферментов МТ2, но обладает большим сродством к изоферменту A. Результаты свидетельствуют, что ТКБ участвует в ТМА-зависимом метаногенезе, что он метилируется субстратом и деметилируется любым из изоферментов МТ2, и что доминирующий изофермент МТ2, найденный в клетках, выращенных на ТМА, предпочитается в ТМА:КоМ метилтрансферазной р-ции. США, Dep. Microbiol., Ohio St. Univ., Columbus Ohio 43210. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
КОФЕРМЕНТ M
МЕТИЛИРОВАНИЕ
ТРИМЕТИЛАМИН-ЗАВИСИМОЕ МЕТИЛИРОВАНИЕ
РЕКОНСТРУКЦИЯ
КОРРИНОИДНЫЙ БЕЛОК
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА II
ТРИМЕТИЛАМИНМЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Krzycki, Joseph Adrian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.128

Characterization of the major DNA repair methyltransferase activity in unadapted Escherichia coli and identification of a similar activity in Salmonella typhimurium [Text] / G.William Rebeck [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 9. - P4563-4568 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика главной ДНК-репарирующей метилтрансферазной активности в неадаптированных клетках Escherichia coli и идентификация сходной активности у Salmonella typhimurium
Аннотация: Клетки E. coli содержат две ДНК-репарирующих метилтрансферазы (МТ): белок Ada с Mr 39 кД, к-рый при протеолитической обработке образует активный фрагмент с Mr 19 кД, и МТ - II c Mr 19 кД. Исследовали МТ-II в экстрактах мутанта с ada-делецией и сравнивали ее с очищ. 19 кД-фрагментом Ada. Подобно Ada, MT-II репарировала О{6}-метилгуаниновые повреждения, перенося метильную группу от ДНК на цистеиновый остаток в МТ-II. MT-II репарировала также О{4}-метилтиминовые повреждения. МТ-II и Ada репарировали О{6}-метилгуанин в двунитевой ДНК намного эффективнее, чем в однонитевой ДНК. Адаптация мутанта к сублетальным дозам двух алкилирующих агентов приводила к снижению содержания активной МТ-II в результате метилирования в ней цистеинового остатка. Т. обр., в отличие от Ada, MT-II не индуцируется в ответ на алкилирование ДНК. МТ-II намного более термолабильна, чем Ada. В неадаптированных Кл E. coli более 95% всей МТ-активности обусловлено МТ-II. МТ с аналогичными св-вами обнаружена также у S. typhimurium. Библ. 47. США, Charles A. Dana Lab. of Toxicology, Harvard School of Public Health, Boston, MA 02115.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ДНК-РЕПАРИРУЮЩИЕ МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ
БЕЛОК ADA
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА II
СРАВНЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Rebeck, G.William; Smith, C.Mark; Goad, Dale L.; Samson, Leona

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска