Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ИНДУЦИРУЕМЫЕ СВЕТОМ<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.25

   

    Mechanism of light modulation: Identification of potential redox-sensitive cysteines distal to catalytic site in light-activated chloroplast enzymes [Text] / Dong Li [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 67, N 1. - P29-35 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Механизм световой модуляции: идентификация редокс-чувствительных цистеинов каталитического центра в активируемых светом ферментах хлоропластов
Аннотация: Light-dependent reduction of target disulfides on certain chloroplast enzymes results in a change in activity. We have modeled the tertiary structure of four of these enzymes, namely NADP-linked glyceraldehyde-3-P dehydrogenase, NADP-linked malate dehydrogenase, sedoheptulose bisphosphatase, and fructose bisphosphatase. Models are based on x-ray crystal structures from non-plant species. Each of these enzymes consists of two domains connected by a hinge. Modeling suggests that oxidation of two crucial cysteines to cystine would rest rict motion around the hinge in the two dehydrogenases and influence the conformation of the active site. The cysteine residues in the two phosphatases are located in a region known to be sensitive to allosteric modifiers and to be involved in mediating structural changes in mammalian and microbial fructose bisphosphatases. Apparently, the same region is involved in covalent modification of phosphatase activity in the chloroplast. США, Dep. Biol. Sci., Univ. Illinois, Chicago, IL 60607-7060. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ЦИСТЕИН
РЕДОКС-ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ

ФЕРМЕНТЫ

ИНДУЦИРУЕМЫЕ СВЕТОМ

ХЛОРОПЛАСТЫ


Доп.точки доступа:
Li, Dong; Stevens, Fred J.; Schiffer, Marianne; Anderson, Louise E.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)