Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА A1-1<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 00.12-04Т4.151

   

    Aflatoxin B1 and sulphobromophthalein binding to the dimeric human glutathione S-transferase A1-1: A fluorescence spectroscopic analysis [Text] / Nicolas Sluis-Cremer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 257, N 2. - P434-442 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Связывание афлатоксина B1 и сульфобромфталеина с димерной глутатион-S-трансферазой A1-1: флуоресцентный спектроскопический анализ
Аннотация: Охарактеризованы взаимодействия между альфа глутатион-S-трансферазой класса 'альфа' человека (ГSTA1-1) и афлатоксином B1 (АB1) или сульфобромфталеином (СБФ). Связывание с АB1 - в соотношении 1-1,1 мМ/моль белка, гиперболическое, сайт связывания находится на контактной поверхности 2 субъединиц (ANS-связывающий сайт) димера. Связывание между СБФ и ГSTA1-1 зависит от конц-ии белка, выявлена положительная кооперативность (коэф. Хилла h=1,6). Исследована кинетика тушения флуоресценции Trp20 в присутствии СБФ (снижается его подвижность), возможно что Trp участвует в связывании (по данным опытов с мутантами) с СБФ. Hepes и СБФ конкурируют за связывание с белком. Методами спектроскопии исследованы структурные изменения, ассоциированные со связыванием СБФ, СБФ ингибирует активность. Обсуждаются кооперативные взаимодействия между несубстратным лигандом (СБФ) и ГSTA1-1. ЮАР, Protein Structure-Function Res. Programme, Dep. Biochem., Univ. Witwatersrand, Johannesburg. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.11.11.11
Рубрики: ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА A1-1
АФЛАТОКСИН B1

СУЛЬФОБРОМФТАЛЕИН

МЕХАНИЗМ СВЯЗЫВАНИЯ

ФЛУОРЕСЦЕНТНЫЙ СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Sluis-Cremer, Nicolas; Wallace, Louise; Burke, Jonathan; Stevens, Julie; Dirr, Heini


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)