СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=ГИДРОФОБНОСТЬ ОСТАТКОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.78

Ogasahara, Kyoko.
Comparison of CD spectra in the aromatic region on a series of variant proteins substituted at a unique position of tryptophan synthase 'альфа'-subunit [Text] / Kyoko Ogasahara, Shintaro Sawada, Katsuhide Yutani // Proteins. - 1989. - Vol. 5, N 3. - P211-217 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Сравнение спектров кругового дихроизма ароматической области в сериях различных белков 'альфа'-субъединицы триптофансинтазы, замещенных по одиночному положению
Аннотация: С целью получения информации относительно конформационного изменения, происходящего в рез-те одиночных аминокислотных замещений, измерены спектры кругового дихроизма (КД) ароматической области в сериях мутантных белков 'альфа'-субъединицы триптофансинтазы из E. scherichia coli, с замещением по положению 49, спрятанному внутри молекулы. Измерения проведены при рН 7,0 и 25'ГРАДУС' С. С использованием спектра белка дикого типа (глу 49) в кач-ве стандарта спектры КД др. мутантов классифицированы на 3 группы. В первую вошли 10 мутантных белков с замещениями: иле, ала, лей, мет, вал, цис, про, сер, гис, гли. Величины дихроизма полос их спектров КД, обусловленные остатками тир, уменьшались по сравнению с дихроизмом белка дикого типа. Мутантный белок с замещением фен также принадлежал этой группе. Эти замещенные аминокислотные остатки более гидрофобны, чем исходный остаток глу. Ко второй группе отнесены 3 мутантных белка с замещениями лиз, глн и асн, у к-рых величины тирозиновых полос увеличивались по сравнению с белком дикого типа. Эти остатки полярные. В третьей группе значения полос тирозильных остатков у двух мутантных белков с замещениями асп или тре были сходны с х-ками дикого типа, за исключением полосы 276,5 нм. Эти рез-ты свидетельствуют, что на изменения в спектре КД для мутантных белков влияет гидрофобность остатков в 49 положении. Библ. 32. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Yamadaoka, Suita, Osaka 565.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРИПТОФАНСИНТАЗА
СУБЪЕДИНИЦА АЛЬФА-
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
ОДИНОЧНАЯ ЗАМЕНА
ГИДРОФОБНОСТЬ ОСТАТКОВ
КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ
АРОМАТИЧЕСКАЯ ОБЛАСТЬ
СПЕКТРЫ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Sawada, Shintaro; Yutani, Katsuhide

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска