Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК PRO-ОМПА<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.173

    Lecker, Stewart H.

    ProOmpA contains secondary and tertiary structure prior to translocation and is shielded from aggregation by association with SecB protein [Text] / Stewart H. Lecker, Arnold J. M. Driessen, William Wickner // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 7. - P2309-2314 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Pro-OmpA принимает вторичную и третичную структуру до транслокации и защищен от агрегации ассоциацией с белком SecB
Аннотация: В экспорте белков у Escherichia coli участвуют цитозольные компоненты - молекулярные шаперонины, функционирующие как стабилизаторы белковых предшественников для транслокации их через мембрану. Методами кругового дихроизма и флуоресценции показано, что очищенный pro-OmpA в своей конформации для транслокации содержит элементы вторичной и третичной структуры. Ассоциация с молек. шаперонином SecB немного изменяет конформацию pro-OmpA и стабилизирует его, предотвращая агрегацию и способствуя транслокации его через обращенные везикулы внутренних мембран E. coli. Эти рез-ты свидетельствуют о том, что компетенция к трансформации не является просто рез-том поддержания развернутого состояния, и что молек. шапероны могут стабилизировать белковые предшественники, предотвращая их олигомеризацию, но не препятствуя формированию третичной структуры. Библ. 49. США, Molecular Biology, Inst. and Dep. of Biological Chemistry Univ. of CA, Los Angeles, CA 90024-1737.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ

ЭКСПОРТ БЕЛКОВ

ШАПЕРОНИНЫ

БЕЛОК SECB

АССОЦИАЦИЯ

БЕЛОК PRO-ОМПА

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

ПРЕДОТВРАЩЕНИЕ АГРЕГАЦИИ


Доп.точки доступа:
Driessen, Arnold J.M.; Wickner, William


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)