СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК 98 КД<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.09-04К1.370

Gadina, Massimo.
IL-2, but not IL-4 and other cytokines, induces phosphorylation of a 98-kDa protein associated with SHP-2, phosphatidylinositol 3'-kinase, and Grb2 [Text] / Massimo Gadina, Chitra Sudarshan, John J. O'Shea // J. Immunol. - 1999. - Vol. 162, N 4. - P2081-2086 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Интерлейкин (ИЛ)-2, но не ИЛ-4 и другие цитокины индуцирует фосфорилирование 98 кД белка, ассоциированного с SHP-2, фосфатидилинозитол 3-киназой и Grb2
Аннотация: Связывание интерлейкина (ИЛ)-2 с рецептором активирует некоторые биохимические пути, включая JAK-STAT, Ras-митоген-активируемый протеинкиназной и фосфатидилинозитол 3-киназный пути. Ранее показали, что SH2-содержащая фосфатаза, SHP-2 фосфорилируется в ответ на стимуляцию ИЛ-2, ассоциируется с PI3'-киназой и Grb2 и усиливает сигнал ИЛ-2. Выявлен 98 кД белок (p98), к-рый фосфорилируется в ответе на ИЛ-2 и копреципитируется с SHP-2, p85 субъединицей PI3'-киназы и с Grb2. В то время как ИЛ-4 активирует PI3'-киназу, р98 не фосфорилируется в ответе на ИЛ-4. Р98 формирует комплексы со всеми этими белками, так как анти-р85 сыворотки существенно снижает количество р98, иммунопреципитируемого SHP-2 и Grb2. Дегликозилирование р98 не изменяет его миграционные свойства. По-видимому, р98 не принадлежит к недавно описанному SHP семейству субстат/сигнал-регуляторных белков. Т. обр., р98 - ИЛ-2-зависимый субстрат, к-рый может ассоциироваться с многочисленными белками, вовлекаемыми в ИЛ-2 сигнальный путь. США, Nat. Inst. Arthritis Musculoskel., Skin Dis., NIH, Bethesda, MD 20892-1820. Библ. 42

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 4
БЕЛОК 98 КД
SH[2]-СОДЕРЖАЩАЯ ФОСФАТАЗА, SHP-2
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛ 3'-КИНАЗА
АДАПТЕРНЫЙ БЕЛОК GRB2
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Sudarshan, Chitra; O'Shea, John J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.27

Konrad, Zvia.
Protein glycosylation in Haloferax volcanii: Partial characterization of a 98-kDa glycoprotein [Text] / Zvia Konrad, Jerry Eichler // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 209, N 2. - P197-202 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Гликозилирование белков у Haloferax volcanii. Частичное описание гликопротеина 98 кД
Аннотация: Плазматическая мембрана археи Haloferax volcanii несет несколько гликопротеинов, включая и 98 кД. С использованием хроматографии, основанной на связывании с лектином, 98 кД был очищен и частично охарактеризован. Сравнение его первичной структуры, основанное на связывании антител, а также одномерном электрофорезе пептидов, показало отличие 98 кД от гликопротеина S-слоя, преобладающего гликопротеина H. volcanii. В отличие от гликопротеина S-слоя, связывание 98 кД с мембраной зависело от Mg{2+}. Делается вывод о сходном механизме гликозилирования обоих белков, поскольку ни в том, ни в другом случае обработка бацитрацином или туникамицином (агентами, препятствующими гликозилированию белков у других видов), не мешала гликозилированию. Характер гликозилирования 98 кД отличался и от такового у гликопротеина 95 кД Haloferax mediterranei. Израиль, Dep. of Life Scis, Ben Gurion Univ., P. O. Box 653, Beersheva 84105 jechler@bgumail.bgu.ac.il

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: HALOFERAX VOLCANII (ARCH.)
ПОВЕРХНОСТНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ
БЕЛОК 98 КД
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА

Доп.точки доступа:
Eichler, Jerry

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.11-04Б3.69

Konrad, Zvia.
Protein glycosylation in Haloferax volcanii: Partial characterization of a 98-kDa glycoprotein [Text] / Zvia Konrad, Jerry Eichler // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 209, N 2. - P197-202 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Гликозилирование белков у Haloferax volcanii. Частичное описание гликопротеина 98 кД
Аннотация: Плазматическая мембрана археи Haloferax volcanii несет несколько гликопротеинов, включая и 98 кД. С использованием хроматографии, основанной на связывании с лектином, 98 кД был очищен и частично охарактеризован. Сравнение его первичной структуры, основанное на связывании антител, а также одномерном электрофорезе пептидов, показало отличие 98 кД от гликопротеина S-слоя, преобладающего гликопротеина H. volcanii. В отличие от гликопротеина S-слоя, связывание 98 кД с мембраной зависело от Mg{2+}. Делается вывод о сходном механизме гликозилирования обоих белков, поскольку ни в том, ни в другом случае обработка бацитрацином или туникамицином (агентами, препятствующими гликозилированию белков у других видов), не мешала гликозилированию. Характер гликозилирования 98 кД отличался и от такового у гликопротеина 95 кД Haloferax mediterranei. Израиль, Dep. of Life Scis, Ben Gurion Univ., P. O. Box 653, Beersheva 84105 jechler@bgumail.bgu.ac.il

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: HALOFERAX VOLCANII (ARCH.)
ПОВЕРХНОСТНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ
БЕЛОК 98 КД
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА

Доп.точки доступа:
Eichler, Jerry

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска