Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=АНАЛИЗИРОВАННЫЙ ШТАММ<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.08-04Б4.72

   

    A novel sialic acid binding site on factor H mediates serum resistance of sialylated Neisseria gonorrhoeae [Text] / Sanjay Ram [et al.] // J. Exp. Med. - 1998. - Vol. 187, N 5. - P743-752 . - ISSN 0022-1007
Перевод заглавия: Новый сайт на факторе H, связывающий сиаловую кислоту, опосредует устойчивость к сыворотке у сиализированного штамма Neisseria gonorrhoeae
Аннотация: Фактор H(fH) входит в систему активации комплемента (Ком) по альтернативному пути и является кофактором др. фактора - I посредника расщепления компонента Ком C3b; он инактивирует конвертазу альтернативного пути благодаря отрыву Bb от комплекса C3b. Bb fH имеет мол. массу 150 kD и состоит из 20 коротких согласованно повторяющихся доменов (СПД); одна из трех областей fH связывает сиаловую к-ту (СК). Для выявления этой области СПД использован штамм N. gonorrhoeae (N. g.), выращенный в присутствии препарата СК-CMP-NANA, благодаря чему он содержал сиализированный ЛПС, придающий штамму устойчивость к нормальной сыворотке (НС). Связывание N. g. с fH и мутантными молекулами fH определяли в проточной цитометрии, а также в иммуноблоттинге с использованием антител к fH. Домены, содержащие fH, необходимый для связывания сиализированного ЛПС N. g., выявляли путем инкубации N. g. с рекомбинантным человеческим fH-rH и девятью мутантными rH-молекулами с делециями в них, расположенными на всей молекуле rH. Оказалось, что rH и все мутантные молекулы, содержащие СПД 16-20, связывали сиализированный штамм; ни одна из мутантных молекул не связалась с не сиализированным штаммом N. g., чувствительным к НС. Обработка изучаемого штамма N. g. нейраминидазой показала, что СК является мишенью для fH. Функциональная специфичность fH подтверждена снижением общего связывания C3 клетками N. g. и почти полным его переходом в iC3b. Сделан вывод, что СК уникально связывает fH с помощью СПД 16-20, благодаря чему блокируется активация Ком на уровне C3. Блокирование fH бактериальной СК может ингибировать опосредованное комплементом разрушение бактерий. Библ. 81
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)
АНАЛИЗИРОВАННЫЙ ШТАММ

ФАКТОР H

НОВЫЙ САЙТ


Доп.точки доступа:
Ram, Sanjay; Sharma, Ajay K.; Simpson, Scott D.; Gulati, Sunita; McQuillen, Daniel P.; Pangburn, Michael K.; Rice, Peter A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)