Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АГАММАГЛОБУЛИНЕМИЯ БРУТОН<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 10.01-04К1.219

   

    Bruton's tyrosine kinase (Btk): Function, regulation, and transformation with special emphasis on the PH domain [Text] / Abdalla J. Mohamed [et al.] // Immunol. Rev. - 2009. - Vol. 228, N 1. - P58-73 . - ISSN 0105-2896
Перевод заглавия: Брутоновская тирозинкиназа (Btk). Функция, регуляция и трансформация со специальным акцентом на PH домен
Аннотация: Обзор. Тирозинкиназа, связанная с агаммаглобулинемией Брутона (Btk), является цитоплазматической киназой, играющей важную роль в развитии дифференцировке и передаче сигналов В-лимфоцитами. Btk член семейства Tec киназ. Мутации ген Btk приводят к X-сцепленной агаммаглобулинемии у человека и к X-сцепленной иммунной недостаточности у мышей. В ответ на активацию Btk вызывает каскад сигнальных событий, включая мобилизацию и приток кальция, перестройку цитоскелета, транскрипционную регуляцию NF-'каппа'B и NFAT. В В-клетках NF-'каппа'B связывается с промотором Btk и вызывает транскрипцию. Активность Btk регулируется множеством других сигнальных белков, включая протеинкиназу C (PKC), Sab/SH3BP5 и кавеолин-1. Пролилизомераза Pin1 отрицательно регулирует Btk, снижая фосфорилирование тирозина и стабилизируя уровни Btk. PKC и Pin1, как негативные регуляторы Btk, связываются с доменом Btk, гомологичным плекстрину (PH). Описаны новые мутации в PH домене. Мутант D43R ведет себя подобно E41K мутации, влияющей на трансформирующую способность. Швеция, Karolinska Institutet, Huddinge Univ. Hosp., Huddinge
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.41.07
Рубрики: АГАММАГЛОБУЛИНЕМИЯ БРУТОН
ТИРОЗИНКИНАЗА

В-ЛИМФОЦИТЫ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

ПЕРЕДАЧА СИГНАЛОВ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Mohamed, Abdalla J.; Yu, Liang; Backesjo, Carl-Magnus; Vargas, Leonardo; Faryal, Rani; Aints, Alar; Christensson, Birger; Berglof, Anna; Vihinen, Mauno; Nore, Beston F.; Smith, C.I.Edward


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 10.08-04К1.219

   

    Bruton's tyrosine kinase (Btk): Function, regulation, and transformation with special emphasis on the PH domain [Text] / Abdalla J. Mohamed [et al.] // Immunol. Rev. - 2009. - Vol. 228, N 1. - P58-73 . - ISSN 0105-2896
Перевод заглавия: Брутоновская тирозинкиназа (Btk). Функция, регуляция и трансформация со специальным акцентом на PH домен
Аннотация: Обзор. Тирозинкиназа, связанная с агаммаглобулинемией Брутона (Btk), является цитоплазматической киназой, играющей важную роль в развитии дифференцировке и передаче сигналов В-лимфоцитами. Btk член семейства Tec киназ. Мутации ген Btk приводят к X-сцепленной агаммаглобулинемии у человека и к X-сцепленной иммунной недостаточности у мышей. В ответ на активацию Btk вызывает каскад сигнальных событий, включая мобилизацию и приток кальция, перестройку цитоскелета, транскрипционную регуляцию NF-'каппа'B и NFAT. В В-клетках NF-'каппа'B связывается с промотором Btk и вызывает транскрипцию. Активность Btk регулируется множеством других сигнальных белков, включая протеинкиназу C (PKC), Sab/SH3BP5 и кавеолин-1. Пролилизомераза Pin1 отрицательно регулирует Btk, снижая фосфорилирование тирозина и стабилизируя уровни Btk. PKC и Pin1, как негативные регуляторы Btk, связываются с доменом Btk, гомологичным плекстрину (PH). Описаны новые мутации в PH домене. Мутант D43R ведет себя подобно E41K мутации, влияющей на трансформирующую способность. Швеция, Karolinska Institutet, Huddinge Univ. Hosp., Huddinge
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.41.07
Рубрики: АГАММАГЛОБУЛИНЕМИЯ БРУТОН
ТИРОЗИНКИНАЗА

В-ЛИМФОЦИТЫ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

ПЕРЕДАЧА СИГНАЛОВ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Mohamed, Abdalla J.; Yu, Liang; Backesjo, Carl-Magnus; Vargas, Leonardo; Faryal, Rani; Aints, Alar; Christensson, Birger; Berglof, Anna; Vihinen, Mauno; Nore, Beston F.; Smith, C.I.Edward


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)