Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 04.09-04Б1.164

Автор(ы) : Baxa, Ulrich, Taylor Kimberly L., Wall Joseph S., Simon Martha N., Cheng, Naiqian, Wickner Reed B., Steven Alasdair C.
Заглавие : Architecture of Ure2p prion filaments. The N-terminal domains form a central core fiber
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 44. - С. 43717-43727
Аннотация: Подтвердили обоснованность модели кораамилоидной филаментной структуры и показали, что аминокислоты 1-70 амилоидного домена образуют коровую структуру. Аминокислоты 71-90, входящие в прионовый домен (на основании аминокислотной последовательности и прион-индуцирующей способности), не входят в состав центральной коровой части, а соединяют ее с C-концевыми областями. США, Lab. Struct. Biol., NIAMSD, NIH, Bethesda MD20892. Библ. 46
ГРНТИ : 34.25.29
Предметные рубрики: БЕЛОК URE2P
ПРИОНОВЫЙ БЕЛОК
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
ЦЕНТРАЛЬНОЕ КОРОВОЕ ВОЛОКНО
ОБРАЗОВАНИЕ
ПРИОНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.06-04Я6.318

Автор(ы) : Hill Karen M., Huang, Yuhong, Yip, Shu-Chin, Yu, Jinghua, Segall Jeffrey E., Backer Jonathan M.
Заглавие : N-terminal domains of the class IA phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit play a role in cytoskeletal but not mitogenic signaling
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 19. - С. 16374-16378
Аннотация: Показали, что во время стимуляции фактором роста эпидермиса регуляции цитоскелета в субъединице p85 содержащие много Pro и гомологичные BCR домены вовлечены в сопряжение p86/p110 фосфоинозитид-3-киназы в связи с регуляцией актинового цитоскелета. США, Albert Einstein Coll. Med., Bronx NY 10461. Библ. 44
ГРНТИ : 34.19.23
Предметные рубрики: ФОСФОИНОЗИТИД-3-КИНАЗА КЛАССА IA
РЕГУЛЯТОРНАЯ СУБЪЕДИНИЦА
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
ФУНКЦИЯ
ЦИТОСКЕЛЕТНАЯ СИГНАЛИЗАЦИЯ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 06.06-04Т4.154

Автор(ы) : Karantz Bryan A., Trivedi Amar D., Cunningham, Kristina, Christensen Kenneth A., Collier R.John
Заглавие : Acid-induced unfolding of the amino-terminal domains of the lethal and edema factors of anthrax toxin
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 2004. - Vol. 344, N 3. - С. 739-756
Аннотация: Два ферментных компонента токсина сибирской язвы - летальный (ЛФ) и эдемный (ЭФ) факторы - транспортируются в цитозоль клеток млекопитающих третьим компонентом - защитным антигеном (ЗА). Гептамерная форма ЗА связывает ЛФ и (или) ЭФ и в кислых условиях связывается с эндосомами, создает трансмембранную пору, которая, как считается, служит проходом в цитозоль для ЛФ и ЭФ. Пора состоит из 14-цепочечного трансмембранного 'бета'-бочонка, который слишком узок для проникновения цельного структурированного белка, т. е. для проникновения требуется по меньшей мере частичное разворачивание ЛФ и ЭФ. Исследована зависимость от pH разворачивания N-концевых связывающихся с ЗА доменов ЛФ и ЭФ (молекулярная масса 30 кД), которые являются минимальными транслоцируемыми элементами ЛФ и ЭФ. Регистрация по флуоресценции и КД равновесной химической денатурации показала, что каждый из этих белков разворачивается в переходе между 4 состояниями: N'-'I'-'I'-'U. Кислотный переход N'-'J происходит при pH эндосомы (pH 5-6). Форма I преобладает при более низких pH, а формы J и U появляются в значительной степени лишь в присутствии денатуранта. Форма I компактна и имеет свойства расплавленной глобулы. Переход N'-'I на 60% увеличивает площадь экспонированной внутренней поверхности. Форма J сильно расширена и имеет уменьшенное количество элементов вторичной структуры. Разные состояния протонирования N-концевых доменов ЛФ и ЭФ анализировали с помощью модели сопряженного равновесного связывания протона. Обсуждаются последствия полученных результатов для механизма индуцированной низкими pH транслокации токсина сибирской язвы. Анализ трансмембранного 'бета'-бочонка ЗА показал, что в нем может уместиться 'альфа'-спираль. Это позволяет предположить, что стерические ограничения и состав просвета бочонка может способствовать образованию 'альфа'-спирали. Запросы по адресу: jcollier@hms.harvard.edu. Библ. 96
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТОКСИН СИБИРСКОЙ ЯЗВЫ
ФАКТОР LF
ФАКТОР EF
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
РАЗВОРАЧИВАНИЕ В КИСЛЫХ УСЛОВИЯХ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.04-04Б1.107

Автор(ы) : Reddy M.V.Ramana, Desai, Madhurai, Jeyapaul, Janet, Prasad D.D.K., Seshamma, Thikkavarapu, Palmeri, Diana, Khan Snabbir A.
Заглавие : Functional analysis of the N-terminal domain of Tat protein of the human immunodeficiency virus type 1
Источник статьи : Oncogene. - 1992. - Vol. 7, N 9. - С. 1743-1748
Аннотация: Белок tat является трансактиватором вирусного LTR. N-концевой участок этого белка обогащен по пролину и кислым остаткам, аналогичным активирующим доменам других транскрипционных факторов таких как GAL 4 и CTF/NF 1. В этой обл. находятся также несколько остатков основных аминок-т. Синтезированы несколько белковых аналогов, в к-рых указанные аминок-ты заменены на аланин или глютамин по 1 или нескольким остаткам. Показано, что замена Глю-2, Гис-13 или всех пролинов в триаде Про-Хаа-ХаХаа-Про практически полностью подавляет активность. В противоположность этому, изменения Арг-7, Лиз-12 и любого остатка пролина умеренно подавляет активность, а замена Лиз-19 очень слабо влияет на активность. США, The Wistar Inst., Philadelphia, Pennsylvania 19104. Библ. 42.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛКИ
БЕЛОК TAT
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.01-04Б2.318

Автор(ы) : Rubenstein Eric M., McCartney Rhonda R., Schmidt Martin C.
Заглавие : Regulatory domains of Snf1-activating kinases determine pathway specificity
Источник статьи : Eukaryot. Cell. - 2006. - Vol. 5, N 4. - С. 620-627
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: КИНАЗЫ
SNF1-АКТИВИРУЮЩИЕ
SAK1
TOS3
ELMT
СЕРИН/ТРЕОНИН КИНАЗНЫЕ ДОМЕНЫ
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
C-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
ФУНКЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.04-04В2.482

Автор(ы) : Friedman Katherine L., Cech Thomas R.
Заглавие : Essential functions of amino-terminal domains in the yeast telomerase catalytic subunit revealed by selection for ciable mutants
Источник статьи : Genes and Dev. - 1999. - Vol. 13, N 21. - С. 2863-2874
Аннотация: Сконструирована большая библиотека случайных мутаций на N-конце гена EST2 субъединицы обратной транскриптазы TERT (I) теломеразы (II) Saccharomyces cerevisiae и предпринята селекция функциональных аллелей, способных спасать старение клеток, лишенных I. Анализ 265 мутаций показал, что N-конец I содержит по меньшей мере 4 существенные области. Эта доменная структура подтверждена с использованием делеционных или аланиновых блочных мутаций. Мутации в 2-х существенных доменах уменьшают связывание РНК-компонента II (III). Это позволило предположить, что I образует важные контакты с III. Мутация на самом конце I сохраняет связывание III и ферментативную активность in vivo. Это позволяет предположить, что N-конец I играет роль во взаимодействии с др. макромолекулярными компонентами I. США, Dep. Chem and Biochem., Univ. Colorado, Boulder, CO 80309-0215. Библ. 40
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ТЕЛОМЕРАЗЫ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ СУБЪЕДИНИЦА TERT
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
ФУНКЦИИ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.12-04Б1.49

Автор(ы) : Berthoux, Lionel, Pechoux, Christine, Ottmann, Michele, Morel, Gerard, Darlix, Jean-Luc
Заглавие : Mutations in the N-terminal domain of human immunodeficiency virus type 1 nucleocapsid protein affect virion core structure and proviral DNA synthesis
Источник статьи : J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - С. 6973-6981
Аннотация: Белок нуклеокапсида NCp7 вируса иммунодефицита человека типа 1 (ВИЧ-1) является маленьким основным белком, связывающимся с нуклеиновой кислотой и содержащий 2 цинковых пальца по форме (CX[2]CX[4]HX[4]C) и присутствует, примерно, в 2000 копий внутри сердцевины вируса. Молекулы NCp7 глубоко связаны с димером геномной РНК, образуя нуклеокапсид, к-рый содержит также ревертазу и интегразу. Показано, что in vitro NCp7 специфически связывается с РНК ВИЧ-1, вызывая взаимодействие NCp7-NCp7. Мутагенез в домене цинковых пальцев, к-рый заключался в замене основных консервативных аминокислот N-конца на нейтральные с заменой лизина на остаток аспарагиновой кислоты, показал, что NCp7 отвечает за специфическое включение геномной РНК в вирионы и необходим для корректирования сборки и созревания вирионов. Мутации вводили в инфекционный молекулярный клон ВИЧ-1 и изучали трансфекцией клеток CoS7 и HeLaP4. Мутации предшествовали первому цинковому пальцу. 2 мутанта были слабо инфекционны и обладали ограниченными, но заметными дефектами в инкапсидации РНК и созревании вирусных белков. С помощью электронной микроскопии и анализа в градиенте сахарозы выявили дефекты в структуре сердцевины частицы и гетерогенность мутантных вирионов. Это сочеталось с уменьшением синтеза провирусной ДНК и стабильностью во вновь зараженных клетках. Т. обр., NCp7 играет роль и на ранней, и на поздней стадиях инфекции ВИЧ-1. Он м. б. использован в качестве мишени при терапии. Франция, LaboRetro, Unite de Virologie Humaine INSERM U412, Ecole Normale Superieure de Lyon, 69364 Lyon Cedex 07. Библ. 48
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
БЕЛКИ НУКЛЕОКАПСИДНЫЕ
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
МУТАЦИИ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СЛЕДСТВИЯ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.05-04Б1.91

Автор(ы) : Benson John D., Howley Peter M.
Заглавие : Amino-terminal domains of the bovine papillomavirus type 1 E1 and E2 proteins participate in complex formation
Источник статьи : J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - С. 4364-4372
Аннотация: С использованием 2-гибридной системы и продуктов слияния с глутатион-S-трансферазой (I) картированы домены белков Е1 (II) и E2 (III) папилломавируса быка типа 1, взаимодействующие in vitro и in vivo. В 2-гибридной системе различные области III экспрессировали в Saccharomyces cerevisiae в виде составных белков с LexA (IV) и изучали их взаимодействие с различными доменами II. Показано, что домены, достаточные для взаимодействия II-III, расположены в пределах первых 250 остатков II и 91 остатка III. Продукт слияния IV с остатками 53-161 III в этой системе вызывает активацию транскрипции. Опыты in vitro с различными сочетаниями I-III и транслированных in vitro II подтвердили данные, полученные в дрожжевой системе: составной белок I с первыми 222 остатками II специфически связывается с полноразмерным III и с мутантами III, у к-рых делетирован С-концевой домен связывания с ДНК и димеризации. Т. обр. димеризация III не требуется для взаимодействия с II. Взаимодействие I-II с III in vitro наблюдаются при 22'ГРАДУС', но не при 4'ГРАДУС'. США, Dep. of Pathol., Harvard Med. School., Boston, MA 02115. Библ. 55
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЕ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.160

Автор(ы) : Potempa, Sandra, Picard, Laurent, Reeves Jacqueline D., Wilkinson, David, Weiss Robin A., Talbot Simon J.
Заглавие : CD4-Independent infection by human immunodeficiency virus type 2 stain ROD/B: The role of the N-terminal domain of CXCR-4 in fusion and entry
Источник статьи : J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 6. - С. 4419-4424
Аннотация: Штамм ROD/B ВИЧ-2 может эффективно использовать хемокиновый рецептор CXCR-4 (I) для вхождения в клетки CD4{-}. Получены линии клеток легких норки Mv-1-lu и почек кошки ССС, стабильно экспрессирующие I, штамм ROD/B эффективно сливается с этими клетками, входит и реплицируется в них. Мутации N11I и N176Q двух сайтов N-гликозилирования I или обработка туникамицином (ингибитором гликозилирования) этих клеток, экспрессирующих I, усиливают слияние и вхождение ROD/B. Делеции участков N-концевой области I уменьшают в 3-10 раз заражение ROD/B и полностью ингибируют межклеточное слияние, вызванное штаммами ROD/B и CBL23 ВИЧ-2. Эти данные показали, что N-концевой домен I участвует в эффективном слиянии ROD/B с клетками CD4{-}, но не является существенным. Делеция С-концевого внутриклеточного домена I, участвующего во внутриклеточной сигнализации, не влияет на вхождение ROD/B. Великобритания, Chester Beatty Lab., Inst. of Cancer Res., London SW3 6JB. Библ. 40
ГРНТИ : 34.25.19
Предметные рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
АДСОРБЦИЯ
ПРОНИКНОВЕНИЕ
ХЕМОКИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.09-04Б1.119

Автор(ы) : Bella, Jordi, Kolatkar Prasanna R., Marlor Christopher W., Greve Jeffrey M., Rossmann Michael G.
Заглавие : The structure of the two amino-terminal domains of human intercellular adhesion molecule-1 suggests how it functions as a rhinovirus receptor : Pap. EUROPIC'98 10th Meet. Eur. Study Group Mol. Biol. Picornavirus., Jena, Sept. 5-11, 1998
Источник статьи : Virus Res. - 1999. - Vol. 62, N 2. - С. 107-117
Аннотация: Трехмерная атомная структура N-концевых доменов D1 и D2 молекулы межклеточной адгезии ICAM-1 (I) человека определена с разрешением 2,2 A и подогнана к криоэлектронно-микроскопической реконструкции комплекса I с риновирусом человека (РВЧ). Прикрепление РВЧ ограничено петлями BC, CD, DE и FG иммуноглобулиноподобного домена D1 на конце, дистальном по отношению к клеточной мембране. Структура этих петель у I сильно отличается от структуры петель ICAM-2 человека и мышиной I, не связывающих РВЧ. Между I и РВЧ возможны обширные кулоновские взаимодействия, консервативные у главной и минорной рецепторных групп РВЧ. Известно, что во взаимодействии ICAM с антигеном лейкоцитов LEA-1 (II) участвует 2-валентный катион, связанный с I-доменом 'альфа'-цепи II, и с карбоксильной группой консервативного остатка из ICAM. Домен D1 включает известную структуру I-домена. Построенная модель согласуется с данными мутационного анализа и объясняет адгезию между I и II. США, Dep. Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Библ. 34
ГРНТИ : 34.25.19
Предметные рубрики: РИНОВИРУСЫ
РЕЦЕПТОРЫ
МОЛЕКУЛА МЕЖКЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
СТРУКТУРА
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.254

Автор(ы) : Joulich, Dmitry, Nijiforov, Vadim, Borukhov, Sergei
Заглавие : Distinct functions of N and C-terminal domains of GreA, an Escherichia coli transcript cleavage factor
Источник статьи : Oncogene. - 1998. - Vol. 16, N 14. - С. 379-389
Аннотация: У прокариот факторы транскрипции GreA и GreB участвуют в регуляции элонгации транскрипции. Они супрессируют арест транскрипции, увеличивают ее точность, облегчают переход от абортивной инициации к продуктивной элонгации. Белки GreA и GreB имеют сходное строение и состоят из 2 доменов, находящихся у C- и N-концов. Для выявления роли этих доменов было предпринято клонирование каждого из доменов белка GreA (NTD и CTD), и в опытах in vitro изучены их свойства. В рез-те было показано, что домен NTD отвечает за индукцию нуклеолитической активности, а домен CTD определяет связывание белка GreA с РНК-полимеразой. Оба домена необходимы для проявления полной функциональной активности белка GreA. США [Borukhov S.], Dep. of Microbiol. and Immunol. State Univ. of New York Health Science Center at Brooklyn, 450 Clarkson Avenue, Brooklyn NY 11203. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
GREA
GREB
N-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
C-КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СВОЙСТВА IN VITRO
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)