Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=N-КОНЦЕВОЕ СЕКВЕНИРОВАНИЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.07-04М6.245

Автор(ы) : Diefenbach-Jagger, hanne, Brenner, Charles, Kemp Bruce E., Baron, Will, Mclean, John, Martin T.John, Moseley Jane M.
Заглавие : Arg21 is the preferred kexin cleavage site in parathyroid-hormone-related protein
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 229, N 1. - С. 91-98
Аннотация: Изучив методом N-концевого секвенирования продукты деградации рекомбинантного родственного паратгормону белка PTHrR (1-141), катализируемой очищенной протеазой кексином Kex2, показали предпочтительное расщепление по триплету Arg-Arg-Arg21 с утратой биологической активности. Превращение PTHrP под действием Kex2 резко ослабляется вследствие мутации Arg19'-'Ala (но не Arg20'-'Ala или Arg21'-'Ala). В белке PTHrP (1-34) расщепление по Arg 21 замедлено. Не подвергаются расщеплению синтетические пептиды с сайтами сдвоенных или утроенных Arg. Отмечено слабо выраженное расщепление по Lys-Arg 97, Lys-Arg 105, Arg-Arg 106 и Thr-Arg 108. Австралия, Inst. Med. Res., St Vincent's Hosp., Fitzroy 3065. Библ. 63
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: БЕЛОК ARG21
РОДСТВЕННЫЙ
ПАРАТГОРМОН
ПРОДУКТЫ ДЕГРАДАЦИИ
N-КОНЦЕВОЕ СЕКВЕНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.75

Автор(ы) : Camacho Monica L., Brown Richard A., Bonete, Maria-Jose, Danson Michael J., Hough David W.
Заглавие : Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: Enzyme purification, characterization and N-terminal sequence
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 134, N 1. - С. 85-90
Аннотация: Очищены до гомогенности на ЭФ изоцитратдегидрогеназы экстремально галофильной архебактерии Haloferax volcanii и гипертермофильной архебактерии Sulfolobus solfataricus. Очищенные ферменты охарактеризованы с точки зрения специфичности к кофакторам, субъединичного состава, солевой и термостабильности. Для обеих дегидрогеназ определены N-концевые последовательности. Высокая гомология показывает, что эти ферменты архебактерий близкородственны NADP-зависимым димерным изоцитратдегидрогеназам эубактерий. Великобритания, Sch. Biol. Biochem., Univ. Bath, Claverton Down, Bath BA2 7AY. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOFERAX VOLCANII (BACT.)
SULFOLOBUS SOLFATARICUS (BACT.)
ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
N-КОНЦЕВОЕ СЕКВЕНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.103

Автор(ы) : Camacho Monica L., Brown Richard A., Bonete, Maria-Jose, Danson Michael J., Hough David W.
Заглавие : Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: Enzyme purification, characterization and N-terminal sequence
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 134, N 1. - С. 85-90
Аннотация: Очищены до гомогенности на ЭФ изоцитратдегидрогеназы экстремально галофильной архебактерии Haloferax volcanii и гипертермофильной архебактерии Sulfolobus solfataricus. Очищенные ферменты охарактеризованы с точки зрения специфичности к кофакторам, субъединичного состава, солевой и термостабильности. Для обеих дегидрогеназ определены N-концевые последовательности. Высокая гомология показывает, что эти ферменты архебактерий близкородственны NADP-зависимым димерным изоцитратдегидрогеназам эубактерий. Великобритания, Sch. Biol. Biochem., Univ. Bath, Claverton Down, Bath BA2 7AY. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: HALOFERAX VOLCANII (BACT.)
SULFOLOBUS SOLFATARICUS (BACT.)
ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
N-КОНЦЕВОЕ СЕКВЕНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.136

Автор(ы) : Young, Katherine, Silver Lynn L., Bramhill, David, Cameron, Patricia, Eveland Suzanne S., Raetz Christian R.H., Hyland Sheryl A., Anderson Matt S.
Заглавие : The envA permeability/cell division gene of Escherichia coli encodes the second enzyme of lipid A biosynthesis
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 51. - С. 30384-30391
Аннотация: Экстракты аллельного мутанта envA1 Escherichia coli имеют пониженную в 3,5-18 раз удельную активность УДФ-3-О-ацил-N-ацетилглюкозаминдеацетилазы (I) - второго фермента пути биосинтеза липида A (II). Чтобы определить, колирует ли ген envA I, он клонирован в экспрессионной системе фага Т7, индуцируемой изопропил-1-тио-'бета'-D-галактозидом. При индукции гиперпродуцируется белок с мол. м. 34 кД, соответствующей предсказанной мол. м. продукта гена envA, и в 5000 раз повышается активность I. Анализ очищенного гиперпродуцированного белка EnvA (III) обнаружил повышение в 5 раз удельной активности I. N-концевое секвенирование III показало, что его первые 20 остатков соответствуют гену envA. В препарате III содержится не более 1% примесей. Эти данные подтвердили, что envA является структурным геном I. Т. к. он участвует в биосинтезе II, предложено переименовать его в lpxC. США, Dept. of Enzymol., Merek Research Labs., Rahway NJ07065. Библ. 42
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕН КЛЕТОЧНОГО ДЕЛЕНИЯ ENVA
ГЕТЕРОЛОГИЧНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
N-КОНЦЕВОЕ СЕКВЕНИРОВАНИЕ
БЕЛОК
УДФ-3-О-АЦИЛ-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗОАМИНДЕАЦЕТИЛАЗА
СИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI
ЛИПИД A
ФЕРМЕНТЫ БИОСИНТЕЗА
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)