СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.248

Автор(ы) : Kaberdin Vladimir R., Miczak, Andras, Jakobsen Jimmy S., Lin-Chao, Sue, McDowall Kenneth J., von, Gabain Alexander
Заглавие : The endoribonucleolytic N-terminal half of Escherichia coli RNase E is evolutionarily conserved in Synechocystis sp. and other bacteria but not the C-terminal half, which is sufficient for degradosome assembly
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 20. - С. 11637-11642
Аннотация: Анализ полностью секвенированных геномов показал, что последовательность N-концевого эндорибонуклеазного домена (N-КЭД) рибонуклеазы E (I) Escherichia coli консервативна у Synechocystis и др. бактерий. Гомолог N-КЭД из Synechocystis связывает субстраты I и расщепляет их в том же положении, что и I E. coli. Показано, что C-концевая половина (СКП) I E. coli необходима и достаточна для физического взаимодействия с полинуклеотидфосфорилазой, геликазой RhlB и енолазой - компонентами деградосомного комплекса E. coli. Последовательность СКП I не является эволюционно консервативной. Поэтому гомолог I из Synechocystis не может служить платформой для сборки компонентов деградосомы E. coli. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Vienna Bioctr., A-1030 Wien. Библ. 51
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДЕГРАЗОСОМА
СБОРКА
РНКАЗА E
N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.06-04Б1.76

Автор(ы) : Kueltzo Lisa A., Normad, Nadia, O'Hare, Peter, Middaugh C.Russell
Заглавие : Conformational lability of herpesvirus protein VP22
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 43. - С. 33213-33221
Аннотация: Белок VP22 вируса герпеса перемещается между клетками и локализуется в ядрах клеток, окружающих экспрессирующую клетку. Для выяснения физических основ такого перемещения исследовали структуру C-концевой половины VP22 (VP22.C1), обладающей полной транспортной активностью цельного белка. По данным КД и Фурье-ИК-спектров VP22.C1 содержит 30% 'альфа'-спиралей, 17% 'бета'-структуры и 51% неупорядоченной структуры и поворотов. В диапазоне от 20 до 60'ГРАДУС'C методы КД, флуоресценции и калориметрии выявили серию дискретных структурных переходов. VP22.C1 взаимодействует с Mg{2+}, Zn{2+}, олигонуклеотидами и гепарином, что приводит к изменениям вторичной структуры и термостабильности. По данным флуорометрического титрования транс-паринаровой к-той молекула VP22.C1 при т-ре 40'ГРАДУС'C связывает 1-2 молекулы паринаровой к-ты, что говорит о возможности зависимого от структуры взаимодействия VP22.C1 с мембранами в физиологических условиях. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. Kansas, Lawrence, KS 66047. Библ. 50
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: БЕЛОК VP22
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРНЫЕ ПЕРЕХОДЫ
ВИРУС ГЕРПЕСА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.07-04Б2.279

Автор(ы) : Wright Jesse S., Olekhnovich Igor N., Touchie, Gail, Kadner Robert J.
Заглавие : The histidine kinase domain of UhpB inhibits UhpA action at the Escherichia coli uhpT promoter
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 22. - С. 6279-6286
Аннотация: Сигнальная система, контролирующая экспрессию транспортера сахарофосфатов UhpT (I) у Escherichia coli, включает гистидиновую протеинкиназу UhpB (II) и политопный мембранный белок UhpC (III) - гомолог I, требующийся для активации II. О существовании сигнального комплекса II-III свидетельствуют: 1) потребность в III для активации некоторых конститутивно активных вариантов II; 2) изучение доминантности и эпистатич. взаимоотношений аллелей uhp; 3) сильный транс-доминантный эффект экспрессии II в избытке по отношению к III. Экспрессия гибридного белка, состоящего из C-концевой половины II и глутатион-S-трансферазы (IV), интерферирует с сигнализацией Uhp. Интерференция влияет на гиперэкспрессированный регулятор ответа UhpA (V) и на варианты V, активные в отсутствие фосфорилирования, т. е. не связан только с фосфатазной активностью II. Варианты II, активные в отсутствие III, имеют аминокислотные замены в мотивах, консервативных среди гистидиновых киназ. Составной белок II-IV ингибирует способность V связываться с промотором uhpT и активировать транскрипцию. Вариант составного белка II-IV с активирующей II заменой R324C проявляет аутокиназную активность и способность переносить фосфат на V. Он сохраняет способность секвестрировать V, если изменены консервативные остатки, важные для переноса фосфата. Т. обр., для активации киназной активности требуются действие III или некоторые мутации II. Фенотип интерференции при избытке II по отношению к III обусловлен связыванием и секвестрированием V. США, Dep. Microbiol., Sch. Med., Univ. Virginia, Charlottesville, VA 22908-0734. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГИСТИДИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА
UHPB
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ГИБРИДНЫЙ БЕЛОК
СЛИЯНИЕ
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ИНТЕРФЕРЕНЦИЯ
ИНГИБИРОВАНИЕ ДЕЙСТВИЯ
БЕЛОК UHPA
ПРОМОТОР UHPT
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СИГНАЛЬНЫЙ КОМПЛЕКС UHPB
МЕМБРАННЫЙ БЕЛОК UHPC
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска