СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭНЕРГЕТИКА СВЯЗЫВАНИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.08-04Б1.83

Автор(ы) : Levin Mikhail K., Patel Smita S.
Заглавие : Helicase from hepatitis C virus, energetics of DNA binding
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 33. - С. 29377-29385
Аннотация: Геликаза из вируса гепатита C - белок NS3, - связывается с 3'-ДНК или РНК при их разворачивании. В качестве одной из стадий выяснения механизма разворачивания исследовали методом флуорометрического титрования связывание ДНК с геликазным доменом NS3h белка NS3. NS3h связывается с одноцепочечной ДНК (ssДНК) в 300-1000 раз прочнее, чем с дуплексной ДНК. NS3h связывается с ssДНК длиной 15 оснований в стехиометрии 1:1. Минимальный центр связывания ssДНК с NS3h соответствует 8 нуклеотидам (K[d]15 нуклеотидов при заполненном центре для 8-11 нуклеотидов. По-видимому, взаимодействие многих белков NS3h с длинными ssДНК некооперативно и неспецифично к последовательности. Свойства связывать ДНК геликазой вируса гепатита С обсуждаются в сопоставлении с геликазами сверхсемейств 1 и 2. США, Dep. Biochem., Robert Wood Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 46
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ГЕЛИКАЗА
ДОМЕН NS3H
РАЗВОРАЧИВАНИЕ
ИЗУЧЕНИЕ МЕХАНИЗМА
МЕТОД
ФЛУОРОМЕТРИЧЕСКОЕ ТИТРОВАНИЕ
ДНК
ЭНЕРГЕТИКА СВЯЗЫВАНИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.356

Автор(ы) : Carey, Jannette
Заглавие : trp Repressor arms contribute binding energy without occupying unique locations on DNA
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 4. - С. 1941-1945
Аннотация: Репрессор trp из Escherichia coli регулирует инициацию транскрипции, связываясь с ДНК оператором трех оперонов, отвечающих за метаболизм триптофана. Результаты РСА репрессора и его связывания с ДНК, показали, что по своей структуре этот белок представляет собой димер идентичных субъединиц. Обработкой химотрипсином с N-конца каждой субъединицы удалены 6 первых аминокислотных остатка. Роль плеча в структуре и функции репрессора исследована в сравнении свойств нативной и протеолизирнованной форм. Белок с редуцированным плечом способен сохранять стабильность димерной формы и связываться с корепрессором L-триптофана, но сродство к операторному участку ДНК падает в 50 раз. Футпринтингом показано, что нативный репрессор контактирует с нуклеотидами, расположенными на лицевой стороне оператора ДНК. Следовательно плечо репрессора не оборачивается вокруг ДНК, как некоторые другие ДНК-связывающиеся белки. Все сайты с которыми контактирует репрессор, определенные футпринтингом, сохранены в комплексе, формируемым укороченным репрессором. Эти результаты показывают, что плечо репрессора не контактируя с ДНК вносит существенный вклад в энергетику ДНК-связывания. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 20. США, Stanford Univ. Medical Center, Stanford, CA 94305.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕПРЕССОР TRP
ПЛЕЧО
ФУНКЦИИ
ОПЕРАТОР ОПЕРОНА МЕТАБОЛИЗМА ТРИПТОФАНА
ЭНЕРГЕТИКА СВЯЗЫВАНИЯ
РСА
ФУТПРИНТИНГ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска