СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭНДОПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕССИНГ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.08-04Б1.61

Автор(ы) : Wool-Lewis Rouven J., Bates, Paul
Заглавие : Endoproteolytic processing of the Ebola virus envelope glycoprotein: Cleavage is not required for function
Источник статьи : J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - С. 1419-1426
Аннотация: Показали, что гликопротеин оболочки штамма Заир вируса Эбола (Эбо-гп) подвергается протеолитическому процессингу, образуя 2 субъединицы: гп[1] и гп[2]. Они одинаково ковалентно связаны через дисульфидные связи. Псевдотипы вирионов лейкоза мышей с Эбо-гп содержат почти исключительно подвергшийся процессингу гликопротеин. Считают, что это - зрелая форма Эбо-гп. Мутационный анализ идентифицировал группу из двух оснований, напоминающую участок для процессинга фуриноподобной протеазой в качестве участка процессинга Эбо-гп. Однако анализ процессинга Эбо-гп в клетках LoVo, лишенных фуринконвертазы пропротеина, показал, что фурин не необходим для процессинга Эбо-гп. В остром противоречии с другими вирусными системами, было обнаружено, что нерасщепленный вариант Эбо-гп был способен передавать инфекцию различных линий клеток так же эффективно, как природный вирус, чей гликопротеин подвергался протеолитическому процессингу. Таким образом, процессинг не был необходим для активации Эбо-гп, несмотря на консервацию участка расщепления из двух оснований во всех гликопротеинах оболочки филовирусов. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Pennsylvania Sch. of Med., Philadelphia, PA 19104-6076. Библ. 48
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ФИЛОВИРУСЫ
ВИРУС ЭБОЛА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЭНДОПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕССИНГ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.183

Автор(ы) : Zhang, Bao-yan, Chang, Amy, Kjeldsen Thomas B., Arvan, Peter
Заглавие : Intracellular retention of newly synthesized insulin in yeast is caused by endoproteolytic processing in the Golgi complex
Источник статьи : J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 153, N 6. - С. 1187-1198
Аннотация: Составной белок ICPF (I), состоящий из лидерного пептида пре-про-'альфа'-фактора дрожжей, соединительного сайта расщепления лиз-арг и одноцепочечного инсулина (II), при экспрессии в Saccharomyces cerevisiae секретируется неэффективно. Идентифицированы разрушения (eis) одиночных генов, вызывающие усиленную секрецию иммунореактивного II. 5 из 6 мутаций eis (Vps8p, Vps35p, Vps13p, Vps4p и Vps36p) влияют на транспорт между аппаратом Гольджи и эндосомами. В клетках дикого типа II доставляется в вакуоли, а мутанты vps в основном секретируют непроцессированный II. Разрушение гена KEX2, блокирующее внутриклеточный процессинг I до II, количественно направляет II на поверхность клетки, а утрата рецептора сортировки Vps10p не оказывает влияния. Секреция непроцессированного I не основана на доминантном сигнале секреции в лидерном 'альфа'-пептиде. Хотя сортировка I, опосредованная Kex2p (III), является насыщенной, II действует не как рецептор сортировки, а как протеаза. Замена III на его укороченный секреторный вариант, движущийся из аппарата Гольджи на поверхность клетки, вызывает эндопротеолитич. процессинг и внутриклеточную задержку I. Эндопротеолиз вызывает изменение биофизич. св-в II. Остатки B5His нормально участвуют в упаковке мультимерного I. Точечная мутация в этом положении разрешает процессинг I, но вызывает секрецию большей части процессированного II. Эти данные позволили предположить, что мультимерная сборка после эндопротеолитич. созревания регулирует сортировку II в секреторный путь. США, Dep. Devel. and Mol. Biol., Albert Einsteinn Coll. Med., Bronx, NY 10461. Библ. 64
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ИНСУЛИН
СОСТАВНОЙ БЕЛОК ICPF
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЗАДЕРЖКА
СОРТИРОВКА
В СЕКРЕТОРНЫЙ ПУТЬ
ЭНДОПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕССИНГ
КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.07-04Б1.137

Автор(ы) : Altmeppen H.C., Prox J., Puig B., Dohler F., Falker C., Krasemann S., Glatzel M.
Заглавие : Roles of endoproteolytic 'альфа'-cleavage and shedding of the prion protein in neurodegeneration
Источник статьи : FEBS Journal. - 2013. - Vol. 280, N 18. - С. 4338-4347
Аннотация: Рассмотрено влияние двух основных процессов расщепления - 'альфа'-расщепления и отщепления - при протеолитическом процессинге прионового белка на развитие прионового заболевания и других нейродегенеративных нарушений. Обсуждается возможная роль металлопротеазы ADAM10 при лечении этих заболеваний. Германия, Inst. Neuropathol., Univ. Med. Ctr. HH-Eppendorf, D-20246 Hamburg
ГРНТИ : 34.25.29
Предметные рубрики: ПРИОНЫ
БЕЛКИ
ЭНДОПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕССИНГ
'АЛЬФА'-РАСЩЕПЛЕНИЕ/ОТЩЕПЛЕНИЕ
МЕТАЛЛОПРОТЕАЗА ADAM10
НЕЙРОПАТОЛОГИИ
НЕЙРОДЕГЕНЕРАТИВНЫЕ НАРУШЕНИЯ
МЕХАНИЗМЫ ПАТОГЕНЕЗА
ПРИОННЫЕ БОЛЕЗНИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска