Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ 67<.>)
Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.381

Автор(ы) : Mehra Rajesh K., Garey James R., Butt Tauseef R., Gray William R., Winge Dennis R.
Заглавие : Candida glabrata metallothioneins : Cloning and sequence of the genes and characterization of proteins
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 33. - С. 19747-19753
Аннотация: С помощью ИОХ очистили металлотионеины (Мт) I и II из Candda glabrata и определили частично аминокислотную последовательность МтI и полностью последовательность МтII. Используя синтетич. пробы, клонировали гены, кодирующие МтI (62 аминок-ты) и МтII (51 аминокислота). МтI и II содержат соотв. 18 и 16 остатков цистеина, в каждом из 2 белков остатки Cys присутствуют в виде комбинаций Cys-X-Cys, типичных для Мт. Анализ флуоресценции при титровании апо-Мт ионами Cu+ показал образование Cu(I)-меркаптидных комплексов; молекула МтI способна связать 11-12 ионов меди, молекулами МтII-10 ионов. "Северный" блоттинг тотальной РНК из клеток, обработанных ионами металлов, показал, что ионы меди и серебра стимулируют, а ионы кадмия угнетают синтез мРНК МтI и МтII. При всех испытанных конц-иях сульфата меди уровень мРНК МтII выше, чем уровень мРНК МтI. Ил. 11. Библ. 32. (Winge Dennis R.). США, Univ. of Utah Med. Center, Salt Lake City, Utah 84132.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: CANDIDA GLABRATA (FUNGI)
ШТАММ 67
БЕЛКИ
МЕТАЛИОТИОНЕИНЫ
ОЧИСТКА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СТРУКТУРА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
ГЕНЫ МЕТАЛИОТИОНЕИНОВ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.416

Автор(ы) : Josson, Katty, Soetaert, Piet, Michiels, Frank, Joos, Henk, Mahillon, Jacques
Заглавие : Lactobacillus hilgardii plasmid pLAB1000 consists of two functional cassettes commonly found in other gram-positive organisms
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - С. 3089-3099
Аннотация: Установили, что плазмида pLAB1000 (3,3 т. п. н.), выделенная из Lactobacillus hilgardii 67, содержит 2 открытые рамки считывания. Первая является районом репликации и содержит последовательность, кодирующую белок репликации (Rep) и его соотв-щий участок узнавания, сходную с последовательностями в плазмидах pUB110, pC194 (из Staphylococcus aureus), pFTB14, pBAA1 (из Bacillu sp.) и pLP1 (из Lactobacillu sp.). Вторая рамка содержит последовательность, кодирующую белок мобилизации (Mob) и его соотв-щий участок RS сходную с последовательностями, обнаруженными в плазмидах pT181, pUB110, pE194 (S. aureus), pG12 (Bacillus sp.) и в разл. плазмидах из лактобацилл. Обсуждается происхождение и эволюция этих функциональных кассет. Бельгия. Библ. 42. Plant Genetic Systems, J. Plateaustraat 22, В-9000 Ghent.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: LACTOBACILLUS HILGARDII (BACT.)
ШТАММ 67
ПЛАЗМИДА PLAB1000
СТРУКТУРА
АНАЛИЗ
ЭВОЛЮЦИЯ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.426

Автор(ы) : Lisova N.
Заглавие : Uptake hydrogenase in Bradyrhizobium sp. (Lupinus)
Источник статьи : Proc. of 10th Inter. Congr. on Nitrogen Fixation, St. Petersburg, Russia, May 28-June 3, 1995. - Dordrescht, Boston, London, 1995. - С. 611
Аннотация: У 4 из 19 изученных штаммов клубеньковых бактерий люпина, Bradyrhizobium sp. (Lupinus), обнаружены низкие величины коэффициента передачи электронов на восстановление протонов при функционировании нитрогеназы, что говорит о высокой активности у них поглотительной гидрогеназы. Этот фермент осуществлят рециклизацию молекулярного водорода, выделяемого при азотфиксации, у различных свободноживущих и симбиотических микроорганизмов. Выявлена корреляция гидрогеназной активности с симбиотической активностью клубеньковых бактерий люпина (к-рую оценивали по массе растений и накоплению азота в зерне). Гидрогеназная активность клубеньков существенно зависит от генотипа растения-хозяина (сорт люпина), но не коррелирует с массой клубеньков. Украина, НИИ сельского хозяйства и селекции крупного рогатого скота западного региона
ГРНТИ : 34.27.23
Предметные рубрики: BRADYRHIZOBIUM SP. (LUPINUS) (BACT.)
ШТАММ 363A
ШТАММ 357A
ШТАММ 67
ШТАММ 3045
ГИДРОГЕНАЗЫ
ПОГЛОТИТЕЛЬНАЯ ГИДРОГЕНАЗА
АЗОТФИКСАЦИЯ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.81

Автор(ы) : Коняева Е.Г., Крестьянова И.Н., Иванов В.П., Швец А.В., Батурина М.В.
Заглавие : Биосинтез лейцинаминопептидазы культурой Xanthomonas rubrilineus 67 при варьировании азотсодержащих компонентов среды
Источник статьи : Антибиотики и химиотерапия. - 1998. - Т. 43, N 8. - С. 7-10
Аннотация: Изучена динамика потребления аминного, аммонийного азота и глюкозы в процессе роста Xanthomonas rubrilineans 67 и биосинтеза лейцинаминопептидаз. Показано, что из 16 аминокислот наиболее быстро как источник аминного азота потребляются в процессе ферментации лейцин, аланин и глицин. Внесение этих аминокислот или их смесей в среду на определенной стадии ферментационного процесса повышало биосинтез лейцинаминопептидазы на 50-100%. Аммонийный азот культурой X. rubrilineans 67 не использовался. Глюкоза потреблялась равномерно в течение ферментационного процесса: к 24 ч ферментации в среде содержалось около 10% от исходной конц-ии глюкозы. Определено оптимальное значение т-ры для роста культуры и синтеза лейцинаминопептидазы - 28'ГРАДУС'C, усиление аэрации повышало продуктивность культуры. Россия, Моск. мед. академия им. И. М. Сеченова, Москва. Библ. 7
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: XANTHOMONAS RUBRILINEANS (BACT.)
ШТАММ 67
АМИННЫЙ АЗОТ
АММОНИЙНЫЙ АЗОТ
ГЛЮКОЗА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.64

Автор(ы) : Коняева Е.Г., Крестьянова И.Н., Иванов В.П., Швец А.В., Батурина М.В.
Заглавие : Биосинтез лейцинаминопептидазы культурой Xanthomonas rubrilineus 67 при варьировании азотсодержащих компонентов среды
Источник статьи : Антибиотики и химиотерапия. - 1998. - Т. 43, N 8. - С. 7-10
Аннотация: Изучена динамика потребления аминного, аммонийного азота и глюкозы в процессе роста Xanthomonas rubrilineans 67 и биосинтеза лейцинаминопептидаз. Показано, что из 16 аминокислот наиболее быстро как источник аминного азота потребляются в процессе ферментации лейцин, аланин и глицин. Внесение этих аминокислот или их смесей в среду на определенной стадии ферментационного процесса повышало биосинтез лейцинаминопептидазы на 50-100%. Аммонийный азот культурой X. rubrilineans 67 не использовался. Глюкоза потреблялась равномерно в течение ферментационного процесса: к 24 ч ферментации в среде содержалось около 10% от исходной конц-ии глюкозы. Определено оптимальное значение т-ры для роста культуры и синтеза лейцинаминопептидазы - 28'ГРАДУС'C, усиление аэрации повышало продуктивность культуры. Россия, Моск. мед. академия им. И. М. Сеченова, Москва. Библ. 7
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: XANTHOMONAS RUBRILINEANS (BACT.)
ШТАММ 67
АМИННЫЙ АЗОТ
АММОНИЙНЫЙ АЗОТ
ГЛЮКОЗА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)