Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 04.08-04И2.69

Автор(ы) : Howell Steven A., Wells, Isabelle, Fleck Suzanne L., Kettleborough, Catherine, Collins Christine R., Blackman Michael J.
Заглавие : A single malaria merozoite serine protease mediates shedding of multiple surface proteins by juxtamembrane cleavage
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 26. - С. 23890-23898
Аннотация: Обнаружено, что эктодомен антигена 1 апикальной мембраны Plasmodium falciparum слущивается с поверхности в результате расщепления одной пептидной связи, отстоящей на 29 остатков от трансмембранного домена. Это расщепление происходит под действием той же мембраносвязанной сериновой протеазы, которая вызывает слущивание белков мультиферментного комплекса 1 с поверхности мерозоита. Этот процесс необходим для инвазии паразита в клетки хозяина. Считают, что на поверхности мерозоита присутствует полифункциональная сериновая протеаза - шеддаза, обладающая широкой субстратной специфичностью. Великобритания, Div. Parasitol. Nat. Inst. Med. Res., London. Библ. 45
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ШЕДДАЗА
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
МЕМБРАНОСВЯЗАННАЯ ПОЛИФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ФОРМА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
МАЛЯРИЙНЫЙ МЕРОЗОИТ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.11-04Б3.182

Автор(ы) : Baldwin B.R., Mesarch M.B., Nies L.
Заглавие : Broad substrate specificity of naphthalene- and biphenyl-utilizing bacteria
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 53, N 6. - С. 748-753
Аннотация: Бактериальные штаммы были выделены из окружающей среды на основе их способности утилизировать бифенил или нафталин в качестве единственного источника углерода. Анализ роста и трансформации был проведен для каждого выделенного изолята для определения круга деградируемых субстратов. Один изолят, Pseudomonas putida BP18, тестировали на способность деградировать изомеры бензола, толуола, этилбензола и ксилола (BTEX) индивидуально и в качестве компонентов смеси. Показано, что биодеградация BTEX и бифенила штаммом P. putida BP18 связана с путами катаболизма с частично перекрывающейся специфичностью. Широкая субстратная специфичность этих природных изолятов имеет важное значение для биоремедиации и охраны окружающей среды. США, Environ. and Hydraulic Eng. Area, Sch. Civil Eng., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1284. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ BP18
УТИЛИЗАЦИЯ НАФТАЛИНА
УТИЛИЗАЦИЯ БИФЕНИЛА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
БЕНЗОЛ
ТОЛУОЛ
ЭТИЛБЕНЗОЛ
КСИЛОЛ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.09-04Б2.120

Автор(ы) : Baldwin B.R., Mesarch M.B., Nies L.
Заглавие : Broad substrate specificity of naphthalene- and biphenyl-utilizing bacteria
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 53, N 6. - С. 748-753
Аннотация: Бактериальные штаммы были выделены из окружающей среды на основе их способности утилизировать бифенил или нафталин в качестве единственного источника углерода. Анализ роста и трансформации был проведен для каждого выделенного изолята для определения круга деградируемых субстратов. Один изолят, Pseudomonas putida BP18, тестировали на способность деградировать изомеры бензола, толуола, этилбензола и ксилола (BTEX) индивидуально и в качестве компонентов смеси. Показано, что биодеградация BTEX и бифенила штаммом P. putida BP18 связана с путами катаболизма с частично перекрывающейся специфичностью. Широкая субстратная специфичность этих природных изолятов имеет важное значение для биоремедиации и охраны окружающей среды. США, Environ. and Hydraulic Eng. Area, Sch. Civil Eng., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1284. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.23
Предметные рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ BP18
УТИЛИЗАЦИЯ НАФТАЛИНА
УТИЛИЗАЦИЯ БИФЕНИЛА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
БЕНЗОЛ
ТОЛУОЛ
ЭТИЛБЕНЗОЛ
КСИЛОЛ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.05-04И2.35

Автор(ы) : Vernal J., Cazzulo J.Jose, Nowicki C.
Заглавие : Cloning and heterologous expression of a broad specificity aminotransferase of Leishmania mexicana promastigotes
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 2003. - Vol. 229, N 2. - С. 217-222
Аннотация: Ранее сообщалось, что промастиготы Leishmania mexicana имеют аминотрансферазу с широким спектром субстратной специфичности (BSAT), способной к трансаминированию аспартата, ароматических аминокислот, метионина и лейцина. Эта необычная субстратная специфичность подтверждена путем клонирования гена фермента и его экспрессии в клетках E. coli с получением активного рекомбинантного белка. Аминокислотная последовательность (АП) BSAT имеет 40% гомологии с АП других эукариотических и прокариотических аспартатаминотрансфераз, что свидетельствует о ее принадлежности подсемейству Ia аминотрансферза, и имеет только 6% гомологии с тирозинаминотрансферазой Trypanosoma cruzi с аналогичной субстратной специфичностью. Получение значительного количества активного рекомбинантного белка дает возможность провести его структурного функциональный анализ - изучить структурные основы широкой субстратной специфичности
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: LEISHMANIA MEXICANA (PROT.)
ПРОМАСТИГОТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
АНАЛИЗ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ПОИСК ГОМОЛОГИИ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.11-04В3.260

Автор(ы) : Taguchi, Goro, Yazawa, Teruyoshi, Hayashida, Nobuaki, Okazaki, Mitsuo
Заглавие : Molecular cloning and heterologous expression of novel glucosyltransferases from tobacco cultured cells that have broad substrate specificity and are induced by salicylic acid and auxin
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 14. - С. 4086-4094
Аннотация: Сообщается о молекулярном клонировании глюкозилтрансфераз, катализирующих глюкозилирование различных метаболитов клеток табака, включая скополетин. Из кДНК-библиотеки клеток T-13 табака выделили кДНК, кодирующие глюкозилтрансферазы (NtGT1a и NtGT1b). Вычисленные аминокислотные последовательности NtGT1a и NtFT1b были идентичны между собой на 92% и на 20-50% с другими известными глюкозилтрансферазами. При экспрессии этих генов в клетках Escherichia coli полученные рекомбинантные ферменты были активны в отношении к флавоноидам и кумаринам. Они также реагировали с 2-нафтолом как субстратом, использовали УДФ-глюкозу как донора глюкозы и слабо УДФ-ксилозу. РНК-блотинг показал, что эти гены индуцируются салициловой кислотой и ауксином, но течение во времени их экспрессии различно. Известно, что глюкозилирование скополетина в клетках табака возрастает при внесении этих регуляторов роста. Таким образом, одна из функций продуктов данных генов - глюкозилирование скополетина в ответ на салициловую кислоту и ауксин. Япония, Gene Res. Ctr., Shinohu Univ., Veda. Библ. 32
ГРНТИ : 34.31.33
Предметные рубрики: КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК РАСТЕНИЙ
ТАБАК
ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ РЕГУЛЯТОРАМИ РОСТА РАСТЕНИЙ
ГЛЮКОЗИЛИРОВАНИЕ СКОПОЛЕТИНА
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.08-04Б4.136

Автор(ы) : Swaren, Peter, Maveyraud, Laurent, Raquet, Xavier, Cabantous, Stephanie, Duez, Colette, Pedelacq, Jean-Denis, Mariotte-Boyer, Sophie, Mourey, Lionel, Labia, Roger, Nicolas-Chanoine, Marie-Helene, Nordmann, Patrice, Frere, Jean-Marie, Samama, Jean-Pierre
Заглавие : X-ray analysis of the NMC-A 'бета'-lactamase at 1.64-A resolution, a class A carbapenemase with broad substrate specificity
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 41. - С. 26714-26721
Аннотация: Недавно описана новая 'бета'-лактамаза, NMC-A, способная эффективно гидролизовать все известные 'бета'-лактамные антибиотики, включая карбапенемы и цефамицины. С разрешением 1,64 A определена кристаллическая структура NMC-A, к-рая выявила изменения в топологии центра связывания субстрата по сравнению с др. 'бета'-лактамазами. При сохранении геометрии каталитических остатков в активный центр включена S-S-связь C49-C238 и ряд др. структурных изменений. Эти необычные для 'бета'-лактамаз класса A особенности касаются остатков, участвующих во взаимодействии с субстратами, что, видимо, и определяет очень широкую субстратную специфичность NMC-A. Сравнение структуры NMC-A со структурами др. ферментов класса A и их комплексов с лигандами показало, что положение Asn132 в NMC-A обеспечивает существование пространства, критически необходимого для связывания таких "плохих" субстратов ферментов класса A, как карбопенемы и цефамицины, что обеспечивает приспособление микроорганизма к этим антибиотикам. Франция, Inst. Pharmac. & Biol. Struct., UPR 9062 CNRS, 31077 Toulouse Cedex. Библ. 44
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: 'БЕТА'-ЛАКТАМАЗА NMC-A
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ СУБСТРАТА
ШИРОКАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Дата ввода:

7.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2333958 Российская Федерация, МКИ C12N 9/18.

Автор(ы) : Хауэр, Бернхард, Фридрих, Томас, Нюблинг, Кристоф, Штюрмер, Райнер, Ладнер, Вольфганг
Заглавие : Бутинол I эстераза .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : БАСФ АГ
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)