СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.77

Автор(ы) : Horwich Arthur L., Willison Keith R.
Заглавие : Protein folding in the cell: Functions of two families of molecular chaperone, hsp60 and TF55-TCP1
Источник статьи : Phil. Trans. Roy. Soc. London. B. - 1993. - Vol. 339, N 1289. - С. 313-326
Аннотация: Обзор. Представители двух семейств молекулярных шаперонов - семейства hsp60-GrоEL и семейства TF5-TCP1, - встречаются в эволюционно родственных клеточных компартментах. Члены семейства hsp60 играют глобальную роль в укладке структуры полипептидных цепей в митохондриях. Обсуждаются результаты исследований физиологических функций представителей обоих семейств шаперонов и механизмов их действия. Содержание: 1. Введение. 2. Семейство hsp60 (a. Функция в клетке: случай hsp60. b. Существенные особенности hsp60 и GroEL. c. Роль GroEL-исследования in vivo. d. Способ действия при укладке полипептидных цепей. e. Препятствие укладке структуры при экспорте белков. f. Возможная роль в сборке олигомерных белков. g. Четвертичная структура: кольца и полости. h. Ко-шапероны: одноциклические олигомеры, к-рые связываются с GroEL. i. Механизм действия при укладке структуры. j. Связывание: противоположно направленные процессы в клетке. k. Связывание после разбавления денатуранта in vitro. l. Стехиометрия связывания. m. Конформация связанных полипептидов. n. Воспроизведение укладки структуры in vitro). 3. Семейство TF55-TCP1 (a. Локализация TCP1 в гетероолигомерных комплексах,. b. Функциональный анализ in vivo. c. Функциональный анализ in vitro). Заключение. Библ. 126. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., 333 Cedar St., New Haven, СТ 06510Ъ
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: БЕЛОК
ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
УКЛАДКА СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 126
CONFORMATION
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.04-04Я6.309

Автор(ы) : Kim P.S., Bole D., Arvan P.
Заглавие : Transient aggregation of nascent thyroglobulin in the endoplasmic reticulum: Relationship to the molecular chaperone, BiP
Источник статьи : J. Cell. Biol. - 1992. - Vol. 118, N 3. - С. 541-549
Аннотация: Высокий уровень экспрессии и большие размеры тироглобулина (ТГ), требующие значит. времени для его транслокации в эндоплазматич. сеть (ЭС) и правильной укладки, делают ТГ удобным объектом для изучения молекулярных шаперонов. В первичной культуре Кл щитовидной железы свиньи новообразованные молекулы ТГ в течение 15 мин существуют в форме транзиентных агрегатов (с образованием или без образования внутримолекулярных дисульфидных связей), предшествующих формированию свободных мономеров, а в конечном счете димеров ТГ в ЭР. В иммунопреципитатах агрегатов новообразованных ТГ обнаруживаются шапероны BiP со средней стехиометрией 10 молекул BiP на молекулу ТГ. Непосредственный предшественник димера ТГ, компактный мономер ТГ, лишен ассоциированного BiP. Кл инкубировали с циклогексимидом для снижения содержания в ЭР новообразованных ТГ, относительно BiP, и удаляли антибиотик для возобновления синтеза ТГ. Показали, что в этих условиях избытка BiP не наблюдается образования транзиентных агрегатов ТГ. США, Beth Israel Hosp., Harvard Med. Sch, Boston, MA 02215. Библ. 31.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
ТИРОГЛОБУЛИН
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска