Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОЗОЛЬНАЯ СТОРОНА МЕМБРАНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.193

Автор(ы) : Agarraberes Fernando A., Dice J.Fred
Заглавие : A molecular chaperone complex at the lysosomal membrane is required for protein translocation
Источник статьи : J. Cell Sci. - 2001. - Vol. 114, N 13. - С. 2491-2499
Аннотация: Группа цитозольных белков направляется в лизосомы для деградации в ответ на удаление сыворотки или продолжительное голодание с помощью процесса, названного аутофагией опосредованной шаперонами (ОША). Показано, что изоформа конститутивно экспрессируемого белка Hsc70 из семейства белков теплового шока ассоциирована с цитозольной стороной мембраны лизосом, где она связывается с субстратами протеолитического пути ОША. Коиммунопреципитация показала, что этот молекулярный шаперон образует комплексы с др. молекулярными шаперонами и кошаперонами, включая Hsp90, Hsp40, Hop (белок, организующий Hsp70-Hsp90), Hip (белок, взаимодействующий с Hsp70) и BAG-1 (белок, ассоциированный с Bcl-2). Антитела к белкам Hip, Hop, Hsp40 и Hsc70 блокируют транспорт белковых субстратов в очищенные лизосомы. США, Dep. Cell. and Mol. Physiol., Tufts Univ. Sch. Med., Boston, MA 02111. Библ. 58
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: БЕЛОК
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПРОТЕОЛИЗ
ШАПЕРОНЫ
КОМПЛЕКС
БЕЛОК HSC70
ЛИЗОСОМЫ
ЦИТОЗОЛЬНАЯ СТОРОНА МЕМБРАНЫ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)