Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-33 
1.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.38

Автор(ы) : Усанов Н.Г., Логинов О.Н., Мелентьев А.И.
Заглавие : Синтез внеклеточной циклодекстринглюканотрансферазы (К.Ф.2.4.1.19) штаммами Bacillus macerans
Источник статьи : Всес. конф. Регуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 юиня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 81-82
Аннотация: С целью изучения характера биосинтеза и локализации циклодестринглюканотрансферазы ЦГТаза), была прослежена динамика развития 9 штаммов Bacillus macerans ВКМБ 1, ВКМБ 506, ВКМБ 697, ВКМБ 698, ИБ 732, ИБ 158, ИБ Д22, ИБ Д123, ИБ Д139 на агаризованной питательной среде следующего состава: крахмал 1%, калий фосфорнокислый двузамещенный 0,2%, аммоний фосфорнокислый двухзамещенный 0,2%, полипептон 0,3%, дрожжевой автолизат 0,3%, кукурузный экстракт 0,3%, агар-агар 1,5%. Определялись следующие параметры: динамика роста колоний, изменения количества биомассы, образования спор, скорость накопления ЦГТазы в агар-агаре и биомассе колонии. Показано, что все исследованные штаммы синтезируют внеклеточную ЦГТазу, количество которой строго коррелирует со споруляцией клеток. Между исследованными штаммами не выявлено существенных различий по абсолютному количеству синтезированной ЦГТазы. СССР, Ин-т биологии БНЦ УрО АН СССР, Уфа.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММЫ
ВЫРАЩИВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ
БИОСИНТЕЗ
БАКТЕРИИ
ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.48

Автор(ы) : Пейпман Э., Ванаталу К.
Заглавие : Характеристика ферментного комплекса Bacillus macerans и применение его при получении циклодекстринов . II : Изучение роста Bacillus macerans и биосинтеза ЦГТ-азы
Источник статьи : Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 28-36
Аннотация: В процессе культивирования Bacillus macerans ВКМВ-506 наблюдаются 2 фазы роста. Первая фаза сопровождается потреблением мальтозы и биосинтезом амилазы, под действием к-рой крахмал расщепляется и в среде повышается конц-ия редуцирующих сахаров. Вторая фаза характеризуется потреблением источника N и продуктов гидролиза крахмала, секрецией кислотных продуктов метаболизма, в основном, ацетата. Циклодекстринглюканотрансфераза (ЦГТ) синтезируется в среду во время второй фазы роста и в фазе споруляции. Время синтеза ЦГТ сокращается с использованием аэрации и перемешивания. Библ. 10. СССР, Таллиннский технический ун-т.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММ ВКМВ-506
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ФАЗЫ РОСТА
АМИЛАЗА
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.47

Автор(ы) : Вокк Р.А., Штейгхардт И.
Заглавие : Характеристика ферментного комплекса Bacillus macerans и применение его при получении циклодекстринов . I : Уточнение условий культивирования B. macerans - продуцента циклизующего фермента
Источник статьи : Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 12-27
Аннотация: Изучено влияние рН, температуры и компонентов среды на биосинтез циклодекстринглюканотрансферазы Bacillus macerans ВКМВ-506. На оптимизированной среде, включающей 15% тертого картофеля, 1% NH[4](SO[4])[2], 1,5% мела, при 37'ГРАДУС' С без аэрации и перемешивания активность фермента появлялась в среде через 72 ч культивирования (176 Е/л) и сохранялась на высоком уровне в течение следующих 196 ч. Максимальная активность фермента составляла 303 Е/л. Библ. 26. СССР, Таллиннский технический ун-т.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММ ВКМВ-506
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
ОПТИМИЗАЦИЯ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ПРОДУЦЕНТЫ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.46

Автор(ы) : Курвитс М.А., Сиймер Э.Х.
Заглавие : Новый термохимический метод определения 'альфа'- и 'бета'-циклодекстринов
Источник статьи : Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 3-11
Аннотация: Циклизующие ферменты, продуцируемые различными штаммами Bacillus macerans, в процессе синтеза из крахмала образуют, в основном, 'альфа'- и 'бета'-циклодекстрины и только малые количества 'гамма'-циклодекстринов. Предлагается новый аналитический метод определения 'альфа'- и 'бета'-циклодекстринов, основанный на измерении тепловых эффектов образования молекулярных комплексов циклодекстринов с двумя различными субстратами - бензойной к-той и 5-метилрезорцином (1,3-диокси, 5-метилбензолом). Библ. 8. СССР, Таллиннский технический ун-т.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ПРОДУЦЕНТЫ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ПРИМЕНЕНИЕ
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕТОД
ФЕРМЕНТАЦИЯ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.51

Автор(ы) : Арбатова Е.Н., Халлинг Т.А., Реэбен М.В.
Заглавие : Получение моноклональных антител к циклодекстринглюканотрансферазы Bac. macerans
Источник статьи : Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 49-57
Аннотация: Получены моноклональные антитела (АТ), в частности, 5В1, к-рые имеют высокую аффинность и узнают как нативную, так и денатурированную циклодекстринглюканотрансферазу Bacillus macerans ВКМВ-506. Методом иммуноблотинга показано, что у АТ5В1 отсутствует перекрестная реакция с др. белками культуральной жидкости B. macerans. С использованием конъюгатов моноклональных АТ 5В1 с пероксидазой на блотинге можно детектировать 0,1 мкг чистого фермента и обнаружить фермент в 10 мл культуральной жидкости. Библ. 8. СССР, Таллиннский технический ун-т.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММ ВКМВ-506
ПРОДУЦЕНТ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИММУНОБЛОТИНГ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.09-04Б3.50

Автор(ы) : Паппель К.Э., Пейнман Э.М.
Заглавие : Очистка циклодекстринглюканотрансферазы методом сорбции на крахмале
Источник статьи : Тр. Таллинн. техн. ун-та. - 1990. - N 715. - С. 37-48
Аннотация: При сорбции циклодекстринглюканотрансферазы (ЦГТ) из культуральной жидкости Bacillus macerans ВКМБ-506 на кукурузном и картофельном крахмале наивысшая степень очистки получена на картофельном крахмале. Добавление перед сорбцией в исходный раствор 10% этанола повышает удельную активность и выход ЦГТ в 2 и 3 раза соответственно. В интервале рН 6-7,7 степень очистки повышается в 3 раза. Повышение температуры от 20 до 50'ГРАДУС' С ускоряет процесс десорбции и увеличивает выход активности ЦГТ. Использование дезинтегрированного крахмала позволяет повысить выход активности десорбции ЦГТ на 38%. Степень очистки при этом увеличивается в 1,4 раза, а по сравнению с исходной - в 31 раз. Выход активности достигает 83%. Применение очищенной ЦГТ ускоряет синтез 'бета'-циклодекстринов, соотношение к-рых к 'альфа'-циклодекстринам повышается от 1,3 до 2,4. Библ. 10. СССР, Таллиннский технический ун-т.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS MACERANS (BACT.)
ШТАММ ВКМБ-506
ПРОДУЦЕНТЫ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
СОРБИНТ
КРАХМАЛ
ЭТАНОЛ
УЧАСТИЕ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.167

Автор(ы) : Nakamura, Akira, Haga, Keiko, Ogawa, Shigeyuki, Kuwano, Kayoko, Kimura, Kenji, Yamane, Kunio
Заглавие : Functional relationships between cyclodextrin glucanotransferase from an alkalophilic Bacillus and 'альфа'-amylases. Site-directed mutagenesis of the conserved two Asp and one Glu residues
Источник статьи : FEBS Lett. - 1992. - Vol. 296, N 1. - С. 37-40
Аннотация: Сравнение аминокислотных последовательностей циклодекстринглюканотрансферазы (I) из алкалофильного вида Bacillus sp. шт. 1011 и 'альфа'-амилаз (II) из разных источников показало, что два остатка аспартата и один остаток глутамата, являющиеся каталитич. остатками в II, сохранены и в I. Функцию этих трех остатков анализировали в I с помощью сайт-направленного мутагенеза. Мутантные I, в к-рых асп-229, глу-257 и асп-328 были индивидуально заменены на аспарагин или глутамин, полностью утрачивали как крахмалрасщепляющую, так и 'бета'-циклодекстринобразующую активности. Др. мутантная I, в к-рой глу-264 был заменен глутамином, сохраняла эти активности. Три неактивных I сохраняли, однако, способность связываться с крахмалом. Эти результаты показывают, что асп-229, глу-257 и асп-328 играют важную роль в ферментативной р-ции, катализируемой I, и что I и II имеют сходный каталитич. механизм. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 27. Япония, (Yamane K.), Inst. of Biol. Sci., Univ. of Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
АЛЬФА-АМИЛАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СРАВНЕНИЕ
BACILLUS (BACT.)
ШТАММ 1011
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
МУТАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.210

Автор(ы) : Sin Kyeong A., Nakamura, Akira, Masaki, Haruhiko, Uozumi, Takeshi
Заглавие : Extracellular production of Bacillus ohbenisis cyclodextrin glucanotransferase by B. subtilis
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 2. - С. 346-347
Аннотация: Проведено конструирование системы экспрессии с использованием Bacillus subtilis в кач-ве хозяина для продуцирования циклодекстринглюканотрансферазы из алкалотрофной бактерии B. ohbensis. Получены штаммы B.subtilis, к-рые секретируют в культуральную среду более 98% продуцируемой циклодекстринглюканатрансферазы. Показано, что введение гена degQ эффективно для увеличения продуцирования фермента. Рекомбинантный штамм B. subtilis продуцирует столько же фермента, как и B. ohbensis. Япония, Dept of Biochem., Fac. of Agr., The Univ. of Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
БАКТЕРИИ
GENE DEGQ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.88

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Hirose, Susumu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. no. 9605
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - С. 1968-1972
Аннотация: Циклодекстрин-глюканотрансфераза (КФ 2.4.1.19) из Brevibacterium sp. No 9605 очищена до гомогенного состояния с помощью хроматографии на бутил-Тойоперл 650М, 'гамма'-циклодекстрин-Сефарозе 4B и Тойоперл HW-55S. Молекулярная масса фермента составляет 75 кДа. Определено, что фермент имеет изоэлектрическую точку, равную 2,8, оптимум pH фермента равен 10, а оптимум т-ры - 45'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 6-8 и т-ре 50'ГРАДУС'С и ниже в присутствии CaCl[2]. Ферментативная активность строго ингибируется HgCl[2], CdCl[2], CuCl[2], AgNO[3] и ZnCl[2]. В процессе р-ции, катализируемой ферментом, на начальной ее стадии из крахмала образуется, гл. обр., 'гамма'-циклодекстрин, а затем увеличивается доля 'бета'-циклодекстрина. Япония, Amano Pharm. CO., Ltd., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
БАКТЕРИИ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Однотомное издание

Деп. 316В94


Автор(ы) : Косоротова Е.М.; Альперович Е.Д.; Усанов Н.Г.; Грачева И.М.
Заглавие : Получение бета-циклодекстрина с использованием новых бета-специфичных циклодекстринглюканотрансфераз : деп. Моск. гос. Акад. пищ. про-в 19940302, N 316В94 .- Введ. с 19940302
Выходные данные : Б.м., 1994
Колич.характеристики :13 с.
Коллективы : Моск. гос. Акад. пищ. про-в (М.)
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.200

Автор(ы) : Nakamura, Akira, Haga, Keiko, Yamane, Kunio
Заглавие : Four aromatic residues in the active center of cyclodextrin glucanotransferase from alkalophilic Bacillus sp. 1011: Effects of replacements on substrate binding and cyclization characteristics
Источник статьи : Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 33. - С. 9929-9936
Аннотация: Анализ трехмерной структуры циклодекстинглюканотрансферазы (ЦДГТ) выявляет четыре аминокислотных ароматических остатков, к-рые являются высококонсервативными среди ЦДГТ и локализованы в активном центре. Для оценки роли этих остатков Phe-183, Tyr-195, Phe-259 и Phe-283 у ЦДГТ из Bacillus sp. 1011 замещали направленным мутагенезом и изучали полученный эффект. Y195L-ЦДГТ, в к-рой Tyr-195 замещали Leu, обнаруживала сильные изменения в характеристиках циклизации. Очевидно, Tyr-195 играет важную роль в спиральном связывании субстрата. При замене Phe-183 или Phe-259 Leu наблюдалось увеличение величин K[m] для акцепторов. Двойной мутант F183/F259L фермента обладал значительно меньшей эффективностью циклизации, но способность к внутримолекулярному трансгликозилированию оставалась нормальной. Очевидно остатки Phe-183 и Phe-259 кооперативно участвуют в связывании акцептора и играют решающую роль в циклизации. Япония, Inst. Biol. Sci., Univ. Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ВЛИЯНИЕ
СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА
BACILLUS SP. 1011
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.94

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Hirose, Susumu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. no. 9605
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - С. 1968-1972
Аннотация: Циклодекстрин-глюканотрансфераза (КФ 2.4.1.19) из Brevibacterium sp. No 9605 очищена до гомогенного состояния с помощью хроматографии на бутил-Тойоперл 650М, 'гамма'-циклодекстрин-Сефарозе 4B и Тойоперл HW-55S. Молекулярная масса фермента составляет 75 кДа. Определено, что фермент имеет изоэлектрическую точку, равную 2,8, оптимум pH фермента равен 10, а оптимум т-ры - 45'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 6-8 и т-ре 50'ГРАДУС'С и ниже в присутствии CaCl[2]. Ферментативная активность строго ингибируется HgCl[2], CdCl[2], CuCl[2], AgNO[3] и ZnCl[2]. В процессе р-ции, катализируемой ферментом, на начальной ее стадии из крахмала образуется, гл. обр., 'гамма'-циклодекстрин, а затем увеличивается доля 'бета'-циклодекстрина. Япония, Amano Pharm. CO., Ltd., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
BREVIBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ 9605
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.167

Автор(ы) : Kometani, Takashi, Terada, Yoshinobu, Nishimura, Takahisa, Nakae, Takashi, Takii, Hiroshi, Okada, Shigetaka
Заглавие : Acceptor specificity of cyclodextrin glucanotransferase from an Alkalophilic Bacillus species and synthesis of glucosyl rhamnose
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 7. - С. 1176-1178
Аннотация: Циклодекстринглюканотрансфераза [1,4-'альфа'-D-глюкан-4-'альфа'-D-(1,4-'альфа'-D-глюкано)-трансфераза (циклизующая, ЦГТ)] из алкалофильного вида Bacillus A2-5a имеет более широкую акцепторную специфичность, чем соотв-щие трансферазы из B. macerans, B. stearotermophilus и B. circulans. Кроме способности превращать крахмал в циклодекстрины ЦГТ проявляет трансгликозилирующую активность, катализируя в присутствии углеводного акцептора образование ди- и олигосахаридов. При использовании в кач-ве акцептора L-Rha получен дисахарид, структура к-рого установлена методом ЯМР: Glc 'альфа'1-4 L-Rha. Оптимальное значение pH для трансгликозилирования равно 7,5 (выход дисахарида 'ЭКВИВ'0,6%), хотя фермент имеет pH[опт.] 'ЭКВИВ'5,5. Япония, Biochem. Res. Lab., Ezaki Glyco Co., Ltd., Osaka 555. Библ. 6
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЛЮКОЗИЛРАМНОЗА
СИНТЕЗ
БАКТЕРИИ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.89

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Свойства и применение 'гамма'-циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No. 9605
Источник статьи : Aggress. Behav. - 1997. - Vol. 23, N 3. - С. 185-194
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
BREVIBACTERIUM SP. NO. 9605
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.73

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Свойства и применение 'гамма'-циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No. 9605
Источник статьи : Aggress. Behav. - 1997. - Vol. 23, N 3. - С. 185-194
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
BREVIBACTERIUM SP.(BACT.)
ШТАММ NO.9605
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.01-04Б2.94

Автор(ы) : Yamamoto, Tomoko, Shiraki, Kentaro, Fujiwara, Shinsuke, Takagi, Masahiro, Fukui, Kiichi, Imanaka, Tadayuki
Заглавие : In vitro heat effect on functional and conformational changes of cyclodextrin glucanotransferase from hyperthermophilic archaea
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1999. - Vol. 265, N 1. - С. 57-61
Аннотация: Исследовано действие нагревания in vitro на функциональные и физико-химические характеристики термостабильного фермента с использованием в качестве модельного белка циклодекстринглюканотрансферазы из гипертермофильной архебактерии Thermococcus sp. B1001. Рекомбинантная форма фермента получена в виде телец включения из клеток Escherichia coli, несущих плазмиду с геном cgtA, кодирующим фермент. Фермент солюбилизировали в 6 М мочевине, ренатурировали, очистили до гомогенного состояния и нагревали при 80'ГРАДУС'C в течение 20 минут. Проведено сравнение характеристик нагретого и ненагретого фермента. Установлено, что тепловая обработка in vitro увеличивает активность циклизации, но уменьшает активность гидролиза. По данным спектроскопии КД структура ненагретого фермента отличается от структуры прогретого фермента. С помощью сканирующей дифференциальной калориметрии обнаружено, что непрогретый фермент имеет два пика при 87 и 106'ГРАДУС'C, а после прогревания исчезает минорный пик при 87'ГРАДУС'C, т. е. происходят температуро-зависимые структурные превращения фермента. Т. обр. показано, что температурные условия играют важную роль в процессе укладки термостабильного фермента. Япония, Dep. Synthetic Chem. and Biol. Chem., Grad. Sch. Eng., Kyoto Univ., Kyoto 606-8501. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.19
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
КОНФОРМАЦИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ИЗМЕНЕНИЯ
НАГРЕВАНИЕ IN VITRO
ВЛИЯНИЕ
THERMOCOCCUS SP.
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.33

Автор(ы) : Thatai, Atul, Kumar, Mukesh, Mukherjee K.J.
Заглавие : A single step purification process for cyclodextrin glucanotransferase from a Bacillus sp. isolated from soil
Источник статьи : Prep. Biochem. and Biotechnol. - 1999. - Vol. 29, N 1. - С. 35-47
Аннотация: Циклодекстриглюканотрансфераза (CGTase) - коммерчески важный фермент, катализирующий образование циклодекстринов (CDs) из крахмала. Выделенные из почвы бактерии - продуценты CGTase обеспечивали достаточно высокую ферментативную активность - 7,5 ед/мл через 24 часа роста на соотв. среде, с дальнейшим увеличением до 22 ед/мл. Фермент был очищен до гомогенности с помощью нового метода одностадийной аффинной преципитации, приводящего к очень высокому восстановлению - более 90%. Мол. масса, по данным SDS-PAGE, составила 68 kDa, pH-оптимум - 6,6, температурный оптимум - 65'ГРАДУС'C. Фермент обладал достаточно высокой степенью функциональной стабильности, при небольшой потере активности, даже после 8-ми часов инкубации при 65'ГРАДУС'С. Ca{2+} почти не влиял на активность фермента, тогда как мочевина в конц-ии 10 mM увеличивала активность фермента более чем на 200%. Индия, Cent. Biotechnol., Jawaharlal Nehru Univ., New Delhi, 110067. Библ. 18
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ПОЧВЕННЫЙ ИЗОЛЯТ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.02-04Б2.68

Автор(ы) : Mori, Shigeharu
Заглавие : Изучение циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium шт. No.9605
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1999. - Vol. 46, N 1. - С. 87-95
Аннотация: Из Brevibacterium выделена и очищена циклодекстринглюканотрансфераза (ЦГТ), катализирующая образование основного 'гамма'-циклодекстрина на начальной стадии реакции из крахмала. Показано, что эта ЦГТ проявляет широкую акцепторную специфичность к различным моносахаридам и фенольным соединениям и, используя в качестве акцепторов D-маннозу, L-рамнозу, 1,3-дигидроксибензен, 3-гидроксибензильный спирт и (+)-катехин, образует больше продуктов, чем аналогичный фермент из Bacillus macerans. Япония, Kunotsubo, Nishiharu, Aichi. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
BREVIBACTERIUM
Дата ввода:
19.

Вид документа : Однотомное издание
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.05-04Б3.108К

Автор(ы) : Волкова Д.А.
Заглавие : Получение и изучение свойств высокоочищенной циклодекстринглюканотрансферазы из Bacillus sp. 1070, модифицированных 'бета'-циклодекстринов и комплексов включения на их основе
Выходные данные : М.: Рос. хим.-технол. ун-т, 2000-Библ. 5
Колич.характеристики :22 с.: 12 ил., 2 табл.
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.03-04Б3.62

Автор(ы) : Волкова Д.А., Лопатин С.А., Грачева И.М., Варламов В.П.
Заглавие : Получение высокоочищенной циклодекстринглюканотрансферазы из Bacillus sp. 1070
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 2001. - Т. 37, N 2. - С. 156-159
Аннотация: Предложены две хроматографические схемы очистки фермента циклодекстринглюканотрансферазы (ЦГТазы) из культуры Bacillus sp. 1070. В результате очистки на бутил-тойоперл и на иминодиуксусной (ИДК)-агарозе в Cu(II)-форме фермент удалось очистить в 9.5 раз. При осуществлении второй схемы очистки (хроматография на бутил-тойоперл и на ДЭАЭ-сефацел) удельная активность ЦГТазы возросла в 13.5 раз. По данным электрофорез в денатурирующих условиях, показано, что степень чистоты фермента не менее 90%. По предварительным данным ЦГТаза состоит из двух изоферментов с pI 5.1 и 5.3. Россия, Центр "Биоинженерия" РАН, Москва. Библ. 11
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
МЕТОД
СВОЙСТВА
BACILLUS
Дата ввода:
 1-20    21-33 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)