Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.403

Автор(ы) : Hunter C.N., Grondelle R.van, Dorssen R.J.van
Заглавие : The construction and properties of a mutant of Rhodobacter sphaeroides with the LH1 antenna as the sole pigment protein
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta Bioenerg. - 1989. - Vol. 973, N 3. - С. 383-389
Аннотация: С целью облегчить изучение связанных с мембранами антенных собирающих свет комплексов LH1 (В875; I) в отсутствие др. комплексов из мутанта М21 R. sphaeroides, имеющего I и р-ционные центры, но лишенного комплекса LH2 (В800-850), сконструирован мутант М2192, у к-рого транспозон Tn5 вставлен в ген pufl, кодирующий белок l реакционного центра. У мутанта М2192 единственным фотосинтетическим пигментом является I. Анализ области поглощения Q[y] методом гауссова разложения и изучение поляризации флуоресценции показали, что мутант М2192 сохранил длинноволновой бактериохлорофилл Bchl896 (II). Это позволяет предположить, что II является интегральным компонентом антенны LH1. Библ. 30. Великобритания, Dept. of Biochem., Univ. of Shefftield, Sheffield, S10 2TN.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: PHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)АКК МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
МУТАНТЫ М2192
СВОЙСТВА
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
LH1
КОМПОНЕНТЫ
БАТЕРИОХЛОРОФИЛЛ BCHE986
ТРАНСПОЗОННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
TH5
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.557

Автор(ы) : Sinning I., Koepke J., Schiller B., Michel H.
Заглавие : First glance on the three-dimensional structure of the photosynthetic reaction center fom a herbicide-resistant Rhodopseudomonas viridis mutant : [Pap.] Herbic. Active Chloroplast: Proc. Int. Workshop, Monheim, Aug. 13-15, 1989
Источник статьи : Z. Naturforsch. C. - 1990. - Vol. 45, N 5. - С. 455-458
Аннотация: Методом РСА с разрешением 2,5 A изучен фотосинтетич. рекц. центр (ФРЦ) из мутанта Т1 Rhodopseudomonas viridis с заменами Сер[2][2][3] Ала и Арг[2][1][7] Гис в субъединице L. В кристаллах содержится вторичный хинон Q[в], к-рый связывается с ФРЦ Т1 сильнее, чем с ФРЦ дикого типа. Построена трехмерная модель мутантного ФРЦ. Показано, что аминокислотные замены в сайте Q[в] вызывают лишь небольшие изменения общей структуры белка. Библ. 28. ФРГ, Max. Planck-Inst. fur Biophysik, D-6000 Frankfurt 71.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)
ШТАММ Т1
ФОТОСИСТЕМА
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ УСТОЙЧИВОСТИ К ГЕРБИЦИДУ
БЕЛКИ ФОТОСИСТЕМЫ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
РСА МЕТОД
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.07-04Б2.25

Автор(ы) : Kuglstatter, Andreas, Miksovska, Jaroslava, Sebban, Pierre, Fritzsch, Gunter
Заглавие : Structure of the photosynthetic reaction centre from Rhodobacter sphaeroides reconstituted with anthraquinone as primary quinone Q[A]
Источник статьи : FEBS Lett. - 2000. - Vol. 472, N 1. - С. 114-116
Аннотация: В фотосинтетическом реакционном центре (РЦ) из пурпурной бактерии Rh. sphaeroides первичный хинон Q[A] убихинон 10 (УХ10) был замещен на антрахинон (АХ). Кристаллическая структура таких модифицированных РЦ была определена с разрешением 2,4 A. В структуре головки УХ10 и АХ связываются совершенно одинаково. В частности, оба кольца связываются параллельно друг другу и АХ образует те же H-связи с AlaM260 и HisM219, что и природный УХ10. Место отсутствующей у АХ фитильной цепочки занимает молекула детергента. Остальные различия в структуре центра связывания Q[A] находятся на границе разрешения. Эти результаты дают основание для полного доверия к большому количеству спектроскопических данных, полученных на РЦ, замещенных АХ, в частности данных, используемых для определения энергетики хинонной системы в бактериальных РЦ. Германия, MPI Biophys., Frankfurt am Main
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
РЕКОНСТРУКЦИЯ С АНТРАХИНОНОМ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
RHODOBACTER SPHAEROIDES
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.161

Автор(ы) : Yanyushin Mikhail F., Blankenship Robert E., del, Rosario Melissa, Brune Daniel C.
Заглавие : Characterization of a new class of membrane-bound oxidoreductases in the green bacterium Chloroflexus aurantiacus : Тез. [Astrobiology Science Conference, Moffett Field, Calif., March 28-Apr. 1, 2004]
Источник статьи : Int. J. Astrobiol. - 2004. - Прил. - С. 49
Аннотация: Уникальность электро-транспортной цепи зеленой нитчатой бактерии Chloroflexus aurantiacus заключается в отсутствии цитохром-bc[1] или b[6]f-комплексов. Обсуждается вопрос, каким образом у нее осуществляется циклический перенос электронов при фотосинтезе и перенос электронов на цитохром-оксидазу при дыхании. C. aurantiacus образует два комплекса, содержащих цитохром c. Один из них (C[p]-комплекс) экспрессируется в анаэробных условиях на свету, а второй (C[r]-комплекс) - в аэробных условиях в темноте. При изучении оперонов, кодирующих эти комплексы, обнаружено, что они относятся к неизвестному ранее классу оксидоредуктаз, условно названных цитохром-птериновыми комплексами (ЦПК). Сходные опероны обнаружены у спирохет, представителей дельта-Proteobacteria, планктомицетов. Предполагают, что ЦПК функционируют как оксидоредуктазы, переносящие электроны от хинолов на мобильные периплазматические переносчики электронов. Далее электроны могут поступать на цитохром-оксидазу или в фотосинтетический реакционный центр. Бактерии, содержащие ЦПК, не образуют единого кластера, а принадлежат к разным таксономическим группам. Поэтому предполагают, что этот фермент мог приобретаться ими путем латерального переноса генов. Россия, ИФБМ РАН, Пущино
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ЦИТОХРОМ-ПТЕРИНОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ХИНОЛЫ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
CHLOROFLEXUS AURANTIACUS (BACT.)
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)