СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ VPU<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.09-04Б1.62

Автор(ы) : Paul, Mousumi, Jabbar M.Abdul
Заглавие : Phosphorylation of both phosphoacceptor sites in the HIV-1 Vpu cytoplasmic domain is essential for Vpu-mediated ER degradation of CD4
Источник статьи : Virology. - 1997. - Vol. 232, N 1. - С. 207-216
Аннотация: Кислые аминокислоты не являются функциональным субстратом для фосфосеринов в Vpu, к-рые способны вызывать деградацию CD4 молекул в эндоплазматическом ретикулуме ВИЧ-инфицированных клеток. Фосфорилирование каждого из двух фосфоакцепторных сайтов не существенно для синтеза функционального Vpu белка. В функциональных тестах неактивное фосфорилирование мутантов Vpu не приводило к синтезу Vpu белков, способных вызывать деградацию Vpu-чувствительных гликопротеинов. Экспрессия Vpu подавляет перенос белка по механизму, зависимому от фосфорилирования. Считают, что оба фосфосерина в белке Vpu играют важную роль в протеолизе CD4 молекул в эндоплазматическом ретикулуме и эти фосфосерины должны присутствовать на одной и той же субъединице белка Vpu. США, Dep. Molec. Biol.-NC20 Res. Inst., Cleveland Clinic Found., OH 44195. Библ. 40
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: АНТИГЕН CD4
РАЗРУШЕНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ VPU
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ЗАРАЖЕНИЕ Т-ЛИМФОЦИТОВ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.10-04К1.206

Автор(ы) : Paul, Mousumi, Jabbar M.Abdul
Заглавие : Phosphorylation of both phosphoacceptor sites in the HIV-1 Vpu cytoplasmic domain is essential for Vpu-mediated ER degradation of CD4
Источник статьи : Virology. - 1997. - Vol. 232, N 1. - С. 207-216
Аннотация: Кислые аминокислоты не являются функциональным субстратом для фосфосеринов в Vpu, к-рые способны вызывать деградацию CD4 молекул в эндоплазматическом ретикулуме ВИЧ-инфицированных клеток. Фосфорилирование каждого из двух фосфоакцепторных сайтов не существенно для синтеза функционального Vpu белка. В функциональных тестах неактивное фосфорилирование мутантов Vpu не приводило к синтезу Vpu белков, способных вызывать деградацию Vpu-чувствительных гликопротеинов. Экспрессия Vpu подавляет перенос белка по механизму, зависимому от фосфорилирования. Считают, что оба фосфосерина в белке Vpu играют важную роль в протеолизе CD4 молекул в эндоплазматическом ретикулуме и эти фосфосерины должны присутствовать на одной и той же субъединице белка Vpu. США, Dep. Molec. Biol.-NC20 Res. Inst., Cleveland Clinic Found., OH 44195. Библ. 40
ГРНТИ : 34.43.41
Предметные рубрики: АНТИГЕН CD4
РАЗРУШЕНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ VPU
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ЗАРАЖЕНИЕ Т-ЛИМФОЦИТОВ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска