СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 220
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Вид документа : Однотомное издание

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.07-04М1.2

Заглавие : Essays in biochemistry
Выходные данные : London etc: Fcad. Press., 1989
Колич.характеристики :xiv, 154 с.: ил.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.10-04М3.332

Автор(ы) : Wofchuk Susana T., Rodnight, Richard
Заглавие : Effects of glutamate on phosphorylation of proteins in nervous central system
Источник статьи : Arg. biol. e technol. - 1989. - Vol. 32, N 1. - С. 200
Аннотация: На срезах гиппокампа молодых крыс (10-16 дней) исследован эффект глутамата на фосфорилирование субстратов киназы C. После инкубации с {3}{2}P H[3]PO[4] проанализировали включение {3}{2}P в белки изоэл. фокусированием, в ПААГ - SDS (двумерный электрофорез) и радиоавтографически в геле. Существовала тенденция для глутамата усиливать включение {3}{2}P в такие специфические субстраты протеинкиназы С как B-50 (F[1]) и кислый белок с мол. м. 82 кДа. Однако, более очевидные рез-ты были получены с белком, названным HP-50 к-рый включил больше {3}{2}P в присутствии глутамата. Этот белок типичен для гиппокампа, но он, по-видимому, не является субстратом протеинкиназы С. Киназа, ответственная за фосфорилирование этого белка, неизвестна. Полученные рез-ты указывают на участие глутамата в регуляции фосфорилирования белков в срезах гиппокампа. Аргентина, Dep. de bquimica-Jnst. de Biociencias/UFRGS-Porto Alegre-RS.
ГРНТИ : 34.39.17
Предметные рубрики: ГИППОКАМП
СРЕЗЫ МОЗГА
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ
ГЛУТАМАТ
БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА-С
В-50
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КРЫСЫ
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ФОКУСИРОВАНИЕ
ДВУМЕРНЫЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
РАДИОАВТОГРАФИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.09-04М3.170

Автор(ы) : Agoston Denes V., Lisziewicz, Julianna
Заглавие : Calcium uptake and protein phosphorylation in myenteric neurons, like the release of vasoactive intestinal polypeptide and acetylcholine, are frequency dependent
Источник статьи : J. Neurochem. - 1989. - Vol. 52, N 5. - С. 1637-1640
Аннотация: Трансмуральная стимуляция нервно-мышечных препаратов продольного слоя мышц подвздошной кишки с миентеральными сплетениями (морская свинка) сопровождалась поглощением {4}{5}Ca{2}+ и высвобождением вазоактивного интенстинального полипептида (ВИП) - при высокочастотной стимуляции (ВЧС; 50 Гц), или АХ - при низкочастотной стимуляции (НЧС; 5 Гц). При НЧС поглощение {4}{5}Ca{2}+ в расчете на 1 импульс было меньше, чем при ВЧС. Блокатор Ca{2}+-каналов L-типа нифедипин ослаблял эффект ВЧС и не влиял при НЧС. Очевидно, высвобождение ВИП и АХ опосредуется разными типами потенциалозависимых Ca{2}+-каналов. НЧС сопровождалась преимущественным тиофосфорилированием белков 205, 57, 54, 46 и 32 кД, а ВЧС - белков 205, 73, 54, 46 и 24 кД. Нифедипин ослаблял тиофосфорилирование белка 24 кД при ВЧС. Предполагается, что дефосфорилирование белка 24 кД играет роль в функционировании Ca{2}+-каналов N-типа, сосредоточенных в активных зонах пресинаптич. мембраны, и участвующих в экзоцитозе АХ. США, Lab. Cell Biol., NIMH, Bethesda, MD 20892. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: АЦЕТИЛХОЛИН
ВАЗОАКТИВНЫЙ ИНТЕСТИНАЛЬНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ
ПРЕСИНАПТИЧЕСКИЕ ОКОНЧАНИЯ
ПОГЛОЩЕНИЕ КАЛЬЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
МИЕНТЕРАЛЬНОЕ СПЛЕТЕНИЕ
ВЕГЕТАТИВНЫЕ ГАНГЛИИ
КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.08-04М3.107

Автор(ы) : Koliatsos Vassilis E., Applegate Michael D., Kitt Cheryl A., Walker Lary C., DeLong Mahlon R., Price Donald L.
Заглавие : Aberrant phosphorylation of neurofilaments accompanies transmitter-related changes in rat septal neurons following transection of the fimbria-fornix
Источник статьи : Brain Res. - 1989. - Vol. 482, N 2. - С. 205-218
Аннотация: В опытах на крысах исследовали природу и временной ход ретроградных изменений нейронов медиального септального ядра (МСЯ) после их аксотомии (АкТ), вызванной перерезкой фимбрии-форникса. С помощью иммуноцитохим. методов выявляли изменения элементов цитоскелета - фосфорилированных и нефосфорилированных белков нейрофиламентов (НФ) и активности ХАТ. В течение 1-й недели после АкТ наблюдали уменьшение размеров перикарионов в МСЯ и снижение иммунореактивности к ХАТ. Набухшие холинергич. волокна неправильной формы появлялись на 2-й день после АкТ в каудальном септуме и затем распространялись рострально. В отдельных перикарионах наблюдали аномальную аккумуляцию фосфорилированных НФ (фНФ). На 7-10-й день многие нейроны не окрашивались на ХАТ, а фНФ отмечались в большом числе перикарионов. В препаратах, окрашенных по Нисслю, в этот период наблюдали выпадение нейронов. Уменьшение числа холинергич. нейронов продолжалось в течение 6-8 нед. Накопление фНФ происходило до 6 нед после АкТ, а затем они исчезали. При использовании двойной иммунохим. метки показано, что на 3-й день после АкТ нейроны МСЯ обладают иммунореактивностью как к ХАТ, так и к фНФ, в то время как на 7-й и 14-й день клетки, содержащие фНФ, не окрашиваются на ХАТ. Предложенная модель м. б. использована для исследования патогенеза нейродегенеративных заболеваний ЦНС, включая болезнь Альцгеймера. США, Neuropathol. Lab., The Johns Hopkins Univ. School of Med. Baltimore, MD 21205-2182. Библ. 56.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
АКСОТОМИЯ
ХОЛИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ЦИТОСКЕЛЕТ
НЕЙРОФИЛАМЕНТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
СЕПТУМ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.11-04М3.140

Автор(ы) : Hemmings Hugh C.(Ir), Nairn Angus C., McGuinness Teresa L., Huganir Richard L., Greengard, Paul
Заглавие : Role of protein phosphorylation in neuronal signal transduction
Источник статьи : FASEB Journal. - 1989. - Vol. 3, N 5. - С. 1583-1592
Аннотация: Обзор. Рассмотрена роль фосфорилирования белков в регуляции различных физиол. процессов в нервной системе (НС). Приведены данные об изменении активности нейронов при непосредственном введении в них очищенных протеинкиназ или специфич. ингибиторов протеинкиназ. Более подробно разобрана роль синапсина I, фосфорилирование к-рого потенцирует высвобождение нейромедиаторов, модулируя таким образом синаптическую передачу (СП) на пресинаптич. уровне. Описаны х-ки н-холинорецепторов при фосфорилировании к-рых повышается скорость десенсибилизации и происходит изменение СП посредством постсинаптич. механизмов. Рассмотрена роль ДА- и цАМФ-регулируемого нейронного фосфопротеина (DARPP-32). Известно, что фосфорилирование DARPP-32 превращает его в ингибитор протеинфосфатазы, что, в свою очередь, может опосредовать взаимодействие между ДА[1]- и другими рецепторными системами. Заключают, что выделение и изучение новых фосфопротеинов в НС позволит выявить неизвестные молек. механизмы, регулирующие СП. США, Вох 296, The rockfeller Univ., New York, NY 10021-6399. Библ. 39.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: СИНАПСЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 39
СИНАПСИН
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.10-04Т4.255

Автор(ы) : Clark G.C., Germolec D., Luster M.I.
Заглавие : Effects of exposure to 2, 3, 7, 8-tetrachlorodibenzo-p-dioxin (TCDD) on protein phosphorylation in B-lymphocytes
Источник статьи : Toxicologist. - 1986. - Vol. 6, N 1. - С. 167
Аннотация: Очищенные В-лимфоциты подвергали воздействию in vitro 2, 3, 7, 8-тетрахлордибенз-п-диоксина (I). Фосфорилирование эндогенных цитопластических белков определяли с помощью электрофореза в полиакриламидном геле. Установлено, что воздействие I нарушает фосфорилирование белков, катализируемое протеинкиназами (ПК). Поскольку ПК-активность связана с рецепторами, контролирующими рост и дифференциацию, считают, что действие I может быть обусловлено нарушением как фосфорилирования белка, так и ПК-активности рецепторов, контролирующих рост В-лимфоцитов. США, National Inst. of Environ. Health Sciences, Research Triangle Park, NC.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТЕТРАХЛОРДИБЕНЗО-П-ДИОКСИН*2, 3, 7, 8-
ТОКСИЧНОСТЬ
В-ЛИМФОЦИТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.11-04М6.437

Автор(ы) : Amir-Zaltsman, Yehudith, Salomon, Yoram
Заглавие : Phosphorylation of proteins in rat ovarian plasma membranes by ['гамма'-{3}{2}P]GTP: Evidence for the formation of a high energy phosphoprotein
Источник статьи : Mol. and Cell. Endocrinol. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 175-187
ГРНТИ : 34.39.37
Предметные рубрики: БЕЛКИ
ВЫСОКОЭНЕРГЕТИЧЕСКИЕ ФОСФОБЕЛКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
ЯИЧНИКИ
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ГТФ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.05-04М3.94

Автор(ы) : Ashton A.C., Edwards K., Dolly J.O.
Заглавие : Action of botulinum neurotoxin A on protein phosphorylation in relation to blockade of transmitter release
Источник статьи : Biochem. Soc. Trans. - 1988. - Vol. 16, N 5. - С. 885-886
Аннотация: Изучали молекулярный мех-м блокирования Ca{2}+-зависимого высвобождения нейромедиаторов ботулиновым нейротоксином А (БНТ А) за счет изменения процессов фосфорилирования/дефосфорилирования. Синаптич. пузырьки инкубировали при 37'ГРАДУС' с [{3}{2}P]-АТФ в присутствии и в отсутствие 200 нМ БНТ А, а также Са{2}+ и кальмодулина. Кроме того, исследовали фосфорилирование эндогенными киназами везикулярных белков в преинкубир. с БНТ А интактных синаптосомах. Не обнаружили изменений фосфорилирования/дефосфорилирования синаптич. белков под влиянием БНТ А. Библ. 12.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: СИНАПТОСОМЫ
СИНАПТИЧЕСКИЕ ПУЗЫРЬКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
БОТУЛИНОВЫЙ ТОКСИН ТИПА А
НЕЙРОТОКСИНЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.05-04М3.76

Автор(ы) : Berti-Mattera Liliana N., Eichberg, Joseph
Заглавие : Phospholipid metabolism and protein phosphorylation in sciatic nerve from genetically diabetic (db/db) mouse
Источник статьи : Diabetes. - 1988. - Vol. 37, N 12. - С. 1703-1707
Аннотация: Включение [{3}{2}P] ортофосфата в фосфолипиды и белки седалищного нерва in vitro исследовали на 12, 16, 22, 26 и 38 нед жизни у мышей с диабетом (МД) (db/db) и у здоровых мышей (db/m) линии С57BL/Ks7. Включение метки в фосфатидиновую к-ту превышало у МД контрольные значения в любом возрасте. Фосфорилирование белков, в том числе белка Р[0] и минорных основных белков миелина Р[1]+Р[2] было повышено у МД в возрасте 12 и 38 нед. Сходные изменения фосфорилирования белков, но не обмена фосфолипидов наблюдались в седалищных нервах крыс с диабетом, вызываемым стрептоцозином. Данные свидетельствуют о том, что интерпретация данных о биохим. изменениях, вызывающих диабетич. невропатию, требуют учета различия причин и развития заболевания у разл. моделей. США, Univ. of Houston, Houston, TX 77004. Библ. 23.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: НЕРВЫ
СЕДАЛИЩНЫЙ НЕРВ
ФОСФОЛИПИДЫ
МЕТАБОЛИЗМ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ДИАБЕТ
МЫШИ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.04-04М3.63

Автор(ы) : Girault, Jean-Antoine, Shalaby Ismail A., Rosen Neal L., Greengard, Paul
Заглавие : Regulation by cAMP and vasoactive intestinal peptide of phosphorylation of specific proteins in striatal cells in culture
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 20. - С. 7790-7794
Аннотация: Исследовали 3 низкомолекулярных фосфобелка ARPP-16, ARPP-19 и ARPP-21 (цАМФ-регулируемые фосфобелки с мол. массами 16, 19 и 21 кДа, соотв.) в реагрегированных культурах клеток из различных областей головного мозга плода мыши. APRR-16 и ARPP-21 обнаружили только в культурах клеток из стриатума и коры больших полушарий. ARPP-19, структурно связанный с ARPP-16, был представлен также в реагрегированных культурах клеток таламуса, вентральной и дорсальной частей среднего мозга и в монослойной культуре астроглиальных клеток. В агрегированных клетках стриатума, культивируемых в течение 3 нед, относит. содержание ARPP-16, ARPP-21 и синапсина 1/белок IIIa увеличивалось, а содержание ARPP-19 уменьшалось. Инкубация стриатных агрегатов с 8-Br-цАМФ, форсколином или вазоактивным интестинальным полипептидом (ВИП) увеличивала фосфорилирование этих белков. Считают, что в культивир. клетках стриатума степень фосфорилирования специфич. белков ARPP-16 и ARPP-21, а также более широко распространенных белков ARPP-19 и синапсин 1/белок IIIa регулируется цАМФ и ВИП. Предполагают, что эти фосфобелки могут участвовать в опосредовании некоторых эффектов ВИП в хвостатом ядре-скорлупе. США, Lab. Moleclar and Celluiar Neuroscience, Rockefeller Univ., NY 10021. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: БАЗАЛЬНЫЕ ГАНГЛИИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
СИНАПСИН 1
БЕЛОК IIIA
ЦАМФ
ВАЗОАКТИВНЫЙ ИНТЕСТИНАЛЬНЫЙ ПОЛИПЕПТИД
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 89.06-04Н3.22

Автор(ы) : Lord J.M., Bunce C.M., Brown G.
Заглавие : The role of protein phosphorylation in the control of cell growth and differentiation
Источник статьи : Brit. J. Cancer. - 1988. - Vol. 58, N 5. - С. 549-555
Аннотация: Обзор посвящен биохимии клеточных процессов, определяющей дифференциальную активность генов, связанную с репликацией ДНК и экспрессией дифференцированного фенотипа, пониманию механизмов, обеспечивающих правильную взаимосвязь роста и дифференцировки, в частности, вопросу о том, как могут быть скоординированы внутри Кл биохим. события, к-рые обуславливают эти разные, но взаимосвязанные процессы. Выдвинуто и обосновывается предположение, что существует единый набор регуляторных механизмов. Вначале на уровне плазматич. мембраны срабатывает механизм передачи сигнала роста или дифференцировки к внутриклеточным посредникам. Затем другой механизм проводит сигнал к ядру и он управляет такими процессами, как репликация ДНК и экспрессия генов. На каждой стадии передачи внеклеточного сигнала в события в ядре происходит ковалентная модификация белков посредством присоединения (или отщепления) одной или более фосфатных групп к определенным аминокислотным остаткам. Отдельно рассмотрены события на уровне плазматич. мембраны, в цитоплазме, в ядре и дифференциальная протеинкиназная активность в процессах клеточного роста и дифференцировки. Библ. 89. Великобритания, Dept. Immunology, Univ. Birmingham, Edgbaston, Birmingham B15 2ТJ.
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОК
МАЛИГНИЗАЦИЯ
РЕПЛИКАЦИЯ ДНК
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 89
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.06-04М2.352

Автор(ы) : Olah Z., Novak R., Lengyel I., Dux E., Joo F.
Заглавие : Kinetics of protein phosphorylation in microvessels isolated from rat brain: modulation by second messengers
Источник статьи : J. Neurochem. - 1988. - Vol. 51, N 1. - С. 49-56
Аннотация: Описываются оптимальные условия приготовления фракции микрососудов (М) мозга крысы и наиболее адекватные биохимич. методы, позволяющее изучать влияние вторичных переносчиков на фосфорилирования белков, содержащихся в эндотелиальных клетках. Ca++-кальмодулин-зависимая киназа является основным фосфорилирующим энзимом в М. Активность циклическая ГМФ-зависимая-киназы значительно выше, чем АМФ-зависимой киназы. Выявлено также наличие аутофосфорилирования 'альфа' и 'бета'-субединиц Ca++-кальмодулинзависимой киназы и протеолитич. фрагмента Ca++/фосфолипид-зависимой киназы С. Фосфорилиров. белков в М - обратимый процесс; добавление вторичных переносчиков вызывает его быструю активацию с последующим снижением активности. Изменение процесса фосфорилир. в эндотелиальных клетках М под действием вторичных переносчиков может оказывать влияние на транспортные процессы в эндотелии in vivo. ВНР, Inst. of Genetics, Szeged. Библ. 46.
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: МОЗГОВОЕ КРОВООБРАЩЕНИЕ
МИКРОСОСУДЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ЭНДОТЕЛИЙ
КРЫСЫ
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.50

Автор(ы) : Platt Mark W., Rottem, Shlomo
Заглавие : Phosvitin kinase activity in Acholeplasma axanthum
Источник статьи : FEBS Lett. - 1988. - Vol. 242, N 1. - С. 97-100
Аннотация: Инкубация растворимой фракции лизированных Кл A. axanthum с фосвитином (I) и ['гамма'-{3}{2}P]АТФ приводила к фосфорилированию I. Казеин, гистон и кемптид были практически неэффективны в кач-ве субстратов и не заменяли I, но белок с М[r] 55 кДа из Mycoplasma gallisepticum также фосфорилировался. Измерение этой активности проводили в присутствии NaF (10-50 мМ) - неспецифического ингибитора фосфатазы. Величина К для АТФ при фосфорилировании I составила 13,75 мкМ, а V[м][а][к][с] 1,3 нмоль/мин/мг белка. Активность этой киназы имела оптимум при рН 6,0-6,2 и требовала двухвалентных катионов Mg{2}+ или Zn{2}+, но не Ca{2}+. Ионы К+ и Na+ не оказывали существенного действия, а ион NH[4]+ стимулировал активность при низких (до 20 мМ) конц-иях, но ингибировал при более высоких конц-иях. На активность фосвитинкиназы не влиял кальмодулин (в присутствии Ca{2}+ или без него) или цАМФ, но тиолспецифичные реагенты и гепарин ингибировали активность. Ил. 3. Библ. 16. Иерусалим, Dep. of Membrane and Ultrastructure Res., The Hebrew Univ.-Hadossah Med. School, Jerusalem 91010.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ACHOLEPLASMA AXANTHUM (BACT.)
ЛИЗИРОВАННЫЕ КЛЕТКИ
КЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
ФОСВИТИНКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
БЕЛКИ
ФОСВИТИН
РАДИОИЗОТОПНЫЕ МЕТОДЫ
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.12-04Т6.402

Автор(ы) : Shukla Shivendra D., Morrison William J., Dhar, Animesh
Заглавие : Desensitization of platelet-activating factor-stimulated protein phosphorylation in platelets
Источник статьи : Mol. Pharmacol. - 1989. - Vol. 35, N 4. - С. 409-413
Аннотация: Инкубация выделенных тромбоцитов (Тр) кролика с фактором активации Тр (I) приводила к зависящему от времени инкубации и конц-ии I фосфорилированию (Фр) белков Тр с мол. массой 20 000, 35 000, 40 000, 65 000 и 150 000 Д. Тромбин (II) также вызывал Фр ряда белков. В обоих случаях вслед за Фр наступало де-Фр, причем при использовании II де-Фр происходило медленнее. Антагонисты рецепторов к I, CV-3988, CV-6209, SRI-63-441, SRI-63-675, ингибировали индуциров. I Фр белков Тр. Активность антагонистов увеличивалась в указанном ряду. Ни один из них не привел к ингибированию Фр белков, вызванного II. Обработка Тр малыми дозами I (0,1 нМ) привела к снижению чувствительности Тр к последующим дозам I (через 10 мин): для получения сходной степени Фр требовались конц-ии I в 100 раз большие. При повышении первой фазы I (10 нМ) вторая доза I вообще не вызывала дополнит. Фр. Однако, в таких Тр Фр могло быть вызвано II (1 ед./мл). Инкубация Тр с II (10 мин) полностью предотвращала дальнейшее Фр, индуцированное как I, так и II. США, Univ. of Missouri, School of Med., Columbia, MO 65212. Библ. 24.
ГРНТИ : 34.45.25
Предметные рубрики: ФАКТОР АКТИВАЦИИ ТРОМБОЦИТОВ
ТРОМБОЦИТЫ КРОЛИКА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ДЕСЕНСИТИЗАЦИЯ
ТРОМБИН
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.05-04М3.183

Автор(ы) : Hashimoto, Seiichi, Hagino, Akihiko
Заглавие : Blockage of nerve growth factor action in PC12h cells by staurosporine, a potent protein kinase inhibitor
Источник статьи : J. Neurochem. - 1989. - Vol. 53, N 6. - С. 1675-1685
Аннотация: Фактор роста нервов (ФРН) и дибутирил-цАМФ (I) усиливают фосфорилирование белков (ФБ) с мол. м. 35 и 60 кД, но ослабляют ФБ с мол. м. 36,5 кД в клетках PC12. Стауроспорин (II); 30-1000 нМ дозозависимо снижал ФБ с мол. м. 60 кД и ослаблял влияние ФРН и I на ФБ. II (10-30 нМ) блокировал также вызванное ФРН угнетение ФБ с мол. м. 100 кД при последующей инкубации экстракта клеток PC12 с ['гамма'-{3}{2}P]-АТФ. Морфол. исследование показало, что II (3-10 нМ) блокировал вызванную ФРН (50 нг/мл) стимуляцию роста нейритов, однако в больших дозах (10-100 нМ) II сам вызывал рост нейритов. Для блокады роста дендритов, вызванного фактором роста эпидермиса (ФРЭ), требуется конц-ия II 1000 нМ, при этом ФБ, вызванное ФРЭ, не устранялся. В то же время, II (10 нМ) усиливал рост дендритов, вызванный фактором роста фибробластов. Заключают, что II - специфический ингибитор ФРН по сравнению с др. факторами роста, при этом II значительно более эффективен, чем его аналог К-252а. Библ. 45.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА НЕРВОВ
ФЕОХРОМОЦИТОМА PC12
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
СТАУРОСПОРИН
ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.05-04М3.110

Автор(ы) : Di, Luca Monica, Cimino, Mauro, Pia, Abbracchio Maria, Cattabeni, Flaminio
Заглавие : In vivo modulation of striatal phosphoproteins by dopaminergic agents
Источник статьи : Eur. J. Pharmacol. Mol. Pharmacol. Sect. - 1989. - Vol. 172, N 4-5. - С. 321-328
Аннотация: Исследовали возможность фармакол. модуляции цитоплазматич. фосфопротеина DARPP-32 в дофаминергич. нейронах стриатума специфич. агонистами и антагонистами дофаминовых D[1]-рецепторов. При в/б введении агониста SKF 38393 (3 мг/кг) кол-во дефосфорилированной формы DARPP-32, определенное методом обратного фосфорилирования, уменьшилось на 33%. Этот эффект не наблюдался при одноврем. в/б введении SKF 38393 и антагониста SCH 23390; селективный D[2]-антагонист сульпирид (в/б, 15 мг/кг) неэффективен. Италия, Univ. of Milan, 20133 Milan. Библ. 20.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ДОФАМИНЕРГИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
РЕЦЕПТОРЫ Д1
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
СТРИАТУМ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.04-04М3.23

Автор(ы) : Catalan R.E., Martinez A.M., Aragone's M.D., Diaz G.
Заглавие : Evidence for a regulatory action of vanadate on protein phosphorylation in brain microvessels
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1989. - Vol. 163, N 2. - С. 771-779
Аннотация: Ванадат (оптим. конц-ия 103} M) стимулирует фосфорилирование белков микрососудов из головного мозга крысы в присутствии [{3}{2}P] АТФ. Включение метки времязависимо и становится детектируемым через 60 с инкубации. Ингибирование АТФазы ванадатом пренебрежимо мало. Обнаружили стимуляцию цАМФ-зависимой протеинкиназы (ПК). Ванадат (103} M) вызывал неспецифич. стимуляцию фосфорилирование белков и селективно ингибировал фосфорилирование белка с мол. м. 55 кД. Считают, что этим белком является регуляторная субъединица цАМФ-зависимой ПК. Испания Univ. Autonoma de Madrid, E-28049. Библ. 27.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: МОЗГОВОЕ КРОВООБРАЩЕНИЕ
КАПИЛЛЯРЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ВАНАДАТ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 90.08-04М7.353

Автор(ы) : Iimoto Devin S., Masliah, Eliezer, De, Teresa Richard, Terry Robert D., Saitoh, Tsunao
Заглавие : Aberrant casein kinase II in Alzheimer's disease
Источник статьи : Brain Res. - 1990. - Vol. 507, N 2. - С. 273-280
Аннотация: Известно, что при болезни Альцгеймера (БА) изменены процессы фосфорилирования белков, к-рые уже идентифицированы: Mr 60 000, Mr 86 000 и микротубулоассоциированный белок тау. Белок Mr 86 000 фосфорилируется с помощью протеинкиназы С, тогда как протеинкиназы, ответственные за другие реакции фосфорилирования, не были известны. Кроме протеинкиназы С при БА изменены другие киназы, например, казеинкиназа II (КК II): при БА активность сперминзависимой КК II редуцирована на 84%, а кол-во КК II, определяемое по иммунореактивности в Western блоттинге, уменьшено на 63%. При БА изменено и распределение КК II: если в нормальном мозгу с антисыв. к КК II реагируют тела нейронов в коре, то у неизмененных нейронов коры при БА иммунореактивность к анти-КК II снижена на 15-30%. Нейрофибриллярные клубки, напротив, очень хорошо окрашиваются анти-КК II, что свидетельствует о вовлечении их в патол. процесс при БА. Авт. на основании собственных данных и данных других исследователей предполагают, что КК II вовлекается в патогенез любого нейродегенеративного процесса. США, Univ. of California, San Diego, School of Med., Dep. of neurosciences, M-024, and The Center for Molecular Genetics, La Jolla, CA 92093. Библ. 28.
ГРНТИ : 76.03.49
Предметные рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАЗЕИНКИНАЗА II
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.08-04М3.170

Автор(ы) : Mutoh, Tatsuro, Guroff, Gordon
Заглавие : The role of phosphorylation in the action of nerve growth factor
Источник статьи : Biofactors. - 1989. - Vol. 2, N 2. - С. 71-76
Аннотация: Обзор данных об активации посредством ФРН различных систем вторичных мессенджеров и о запуске параллельных каскадов фосфорилирования, изменяющих р-цию ключевых ферментов клетки. Считают, что изменение фосфорилирования ядерных белков, индуцируемое ФРН, инициирует изменение экспрессии генов. США, Nat. Inst. of Child Health and Human Development, Bethesda, MD 20892. Библ. 113.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА НЕРВОВ
ВТОРИЧНЫЕ ПОСРЕДНИКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 113
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.07-04М3.104

Автор(ы) : Wagner Paul D., Vu, Ngoc-Diep
Заглавие : Thiophosphorylation causes Ca{2}+-independent norepinephrine secretion from permeabilized PC12 cells
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 33. - С. 19 614-19 620
Аннотация: Клетки крысиной феохромоцитомы РС12 пермеабилизировали дигитонином (7,5 мкМ) с целью исследовать влияние Са{2}+ на секрецию норадреналина (НА). Участие в этих процессах протеинкиназ (ПК) изучали с помощью аденозин-5'-О-(3-тиотрифосфата) (I), используя то обстоятельство, что I может использоваться практически всеми ПК для фосфорилирования белков, однако белки, фосфорилированные таким образом, устойчивы к действию фосфатаз. Высвобождение НА из клеток зависело от АТФ и Са{2}+, но не менялось в присутствии антагонистов кальмодулина трифторперазина и кальмидозолия. Преинкубация клеток с I в отсутствие Ca{2}+ вызывала увеличение высвобождения НА, тогда как в присутствии Ca{2}+ действие I не проявлялось. АТФ ингибировал действие I. Кратковрем. преинкубации клеток с I или АТФ в присутствии Ca{2}+ приводили к возрастанию Ca{2}+-независимого компонента секрецииедполагают, что секреция НА клетками РС12 регулируется Ca{2}+-зависимым фосфорилированием белков. После того, как процесс Ca{2}+зависимого фосфорилирования завершается, высвобождение НА, оставаясь зависимым от АТФ, не зависит более от наличия Ca{2}+ внутри клеток. США, Nat. Cancer Inst., NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 23.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: НОРАДРЕНАЛИН
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ФЕОХРОМОЦИТОМА РС12
Дата ввода:

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска