Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОПРОТЕИН 27 КД<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.04-04М4.79

Автор(ы) : Takeda, Akira, Saheki, Shuichi, Shimazu, Takashi, Takeuchi, Nozomu
Заглавие : Phosphorylation of the 27-kDa gap junction protien by protein kinase C in vitro and in rat hepatocytes
Источник статьи : J. Biochem. - 1989. - Vol. 106, N 4. - С. 723-727
Аннотация: 27 кД белок (I) - основной белок щелевых контактов в печени. Jn vitro I фосфорилируется с помощью протеинкиназы С. Изучено фосфорилирование (ФФ) I в гепатоцитах (Гп) крыс, меченных {3}{2}P-ортофосфатом. Установлено, что in vitro ФФ I ингибируется моноклональными АТ, узнающими С-терминальный домен I. Переваривание с протеазой показало, что фосфорилируется участок С-терминального домена I. В Гп ФФ I стимулируют 12-О-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат, форбол-12, 13-дибутират и 1-олеил-2-ацетил-Snглицерин. Ф I в Гп активируется также норэпинефрином, причем обработка Гп стауроспорином (мощным ингибитором протеинкиназы С) снимает эффект норэпинефрина. Анализ 27 кД фосфопротеина показал, что как in vitro, так и в Гп фосфорилируется, в основном, фрагмент 10 кД, к-рый узнают АТ. Япония, Ehime Univ. School of Medicine Shigenobu, Ehime 791-02. Библ. 32.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ЩЕЛЕВЫЕ КОНТАКТЫ
ФОСФОПРОТЕИН 27 КД
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ КРЫСЫ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)