СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОДИЭФИРНЫЕ СВЯЗИ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.237

Автор(ы) : Purmal Abdrei A., Wallace Susan S., Kow Yoke W.
Заглавие : The phosphodiester bond 3' to a deoxyuridine residue is crucial for substrate binding for uracil DNA N-glycosylase
Источник статьи : Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 51. - С. 16630-16637
Аннотация: Сконструированы 4 олигодезоксирибонуклеотида длиной 27 н., содержащие пирофосфатную нуклеотидную связь (ПНС) около остатка du или в соседних положениях. Урацил-ДНК-N-гликозилаза (I) из Escherichia coli очень чувствительна к присутствию ПНС в он- или днДНК. Скорость вырезания u из онДНК с ПНС, смежной с du с 3'- или 5'-стороны, составляет соотв. 0,01 и 0,1% по сравнению со скоростью вырезания du из ДНК без ПНС. В случае днДНК скорость удаления u понижается соотв. до 0,1 и 1%. онДНК и днДНК с ПНС, расположенной на расстоянии 1 н. с 3'- или 5'-стороны от du, являются гораздо более эффективными субстратами для I. ПНС, смежная с du (особенно расположенная с 3'-стороны), понижает сродство I к субстрату. I может вырезать 3'-концевой остаток u в однонитевом разрыве ДНК, если он 3'-фосфорилирован. Обсуждают механизм действия I. США, Dep. Microbiol. and Molec. Genetics, Univ. Vermont, Barlington, VT 05405. Библ. 41
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДНК
УРАЦИЛ-ДНК-N-ГЛИКОЗИЛАЗА
МЕХАНИЗМ СВЯЗЫВАНИЯ
ДЕЗОКСИУРИДИН
ФОСФОДИЭФИРНЫЕ СВЯЗИ
ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 14.09-04А4.7

Автор(ы) : Lipiec E., Birarda G., Kowalska J., Lekki J., Vaccari L., Wiechec A., Wood B.R., Kwiatek W.M.
Заглавие : A new approach to studying the effects of ionising radiation on single cells using FTIR synchrotron microspectroscopy
Источник статьи : Radiat. Phys. and Chem. - 2013. - Vol. 93. - С. 135-141
Аннотация: Показана перспективность указанного метода в оценке влияния протонов на рибозофосфатный скелет и О-Р-О связи в молекуле ДНК в клетке
ГРНТИ : 34.49.05
Предметные рубрики: РАДИОБИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
СПЕКТРОСКОПИЯ
ФУРЬЕ-ТРАНСФОРМИРOВАННАЯ ИНФРАКРАСНАЯ СИНХРОТРОННАЯ МИКРОСПЕКТРОСКОПИЯ
ДНК
РИБОЗОФОСФАТНЫЙ СКЕЛЕТ
ФОСФОДИЭФИРНЫЕ СВЯЗИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.34

Автор(ы) : Holst O., Christoffel V., Frund R., Moll H., Sumper M.
Заглавие : A phosphodiester bridge between two arabinose residues as a structural element of an extracellular glycoprotein in Volvox carteri
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 181, N 2. - С. 345-350
Аннотация: Сульфатированный гликопротеин SSG185 - мономерный предшественник высокоагрегированного структурного элемента внеклеточного матрикса многоклеточной зеленой водоросли Volvox carterif. nagariensis. Из углеводного фрагмента SSG185 выделен фосфодиэфир арабинозы (I). Анализировали I с помощью метода метилирования, {1}{3}C-ЯМР, фотометрических методов и ферментативной деградации. В результате определена его структура - D-Araf-5-фосфо-5-D-Araf. Предположено, что посредством фосфодиэфирного мостика осуществляется перекрестное сшивание углеводных цепей, что и приводит к образованию агрегатов, ковалентно связанных мономеров SSG185. ФРГ, M. Sumper, Lehrstuhl Biochemi I der Univ., UniversitatsstraSSe 31, D-8400 Regensburg. Библ. 27.
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ГЛИКОПРОТЕИН SSG185
ФОСФОДИЭФИРНЫЕ СВЯЗИ
ОСТАТКИ АРАБИНОЗЫ
VOLVOX CARTERI
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска