Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 47
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-47 
1.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 15.10-04И4.149

Автор(ы) : Яковенко Б.В., Мехед О.Б., Искевич Е.В.
Заглавие : Влияние ксенобиотиков на содержание цитохромов Р-450 и В5 и активность НАДФ-генерирующих ферментов в тканях карпа
Источник статьи : Антропогенное влияние на водные организмы и экосистемы: Материалы 5 Всероссийской конференции по водной экотоксикологии, посвященной памяти Б.А. Флерова, с приглашением специалистов из стран ближнего зарубежья, Борок, 28 окт.- 1нояб., 2014 и. - Ярославль, 2014. - Т. 2. - С. 170-172
Примечания : 8
Аннотация: Изучалось влияние пестицида (Зенкор) и поверхностно-активного вещества (натрий лаурилсульфат) на содержание цитохромов Р-450 и b5, активность НАДФН-генерирующих ферментов (глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы) печени и белых мышц чешуйчатого карпа (Cyprinus carpio). Установлено снижение содержания цитохромов Р-450 и b5 в тканях печени и белых мышцах карпа в условиях интоксикации Зенкором и натрий лаурилсульфатом. Возможно это вызвано гиперпродукцией свободных радикалов и активных форм кислорода, которые создают предпосылки для развития окислительного стресса. Активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы при использовании Зенкора в количестве 2 предельно допустимых конц-ий уменьшается в печени на 5,3%, а в белых мышцах на 19,3%. В условиях интоксикации натрий лаурилсульфатом - на 19,3% и 12,5% соотв. Активность 6-фосфоглюконат-дегидрогеназы под действием таких же доз Зенкора уменьшается в печени на 8,8%, а в белых мышцах - на 9,7%. В условиях интоксикации натрий лаурилсульфатом - на 13,9% и 24,5%, соотв. Украина, Черниговский нац. пед. ун-т им. Т.Г. Шевченко, Чернигов, 14033. E-mail: Mekhedolga@mail.ru
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: ЦИТОХРОМ Р-450
ЦИТОХРОМ B5
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КАРП
ПЕСТИЦИДЫ
ПАВ
ЗЕНКОР
НАТРИЯ ЛАУРИЛСУЛЬФАТ
ТОКСИЧНОСТЬ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Однотомное издание
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 08.05-04Т4.155К

Автор(ы) : Свиридов М.М.
Заглавие : Свойства и регуляция активности 6-фосфоглюконатдегидрогеназы в условиях оксидативного стресса при токсическом поражении печени крыс
Выходные данные : Воронеж: Воронеж. гос. ун-т, 2006
Колич.характеристики :24 с.: ил.
3.

Вид документа : Однотомное издание

Деп. 979-Ук95


Автор(ы) : Пивненко В.Г.
Заглавие : Влияние вольтарена и нового производного дикарбоновых кислот на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюканатдегидрогеназы при токсикоаллергическом увеите (гистохимическое исследование) : деп. Укр. фармац. акад. 19950505, N 979-Ук95 .- Введ. с 19950505
Выходные данные : Б.м., 1995
Колич.характеристики :7 с.
Коллективы : Укр. фармац. акад. (Харьков)
4.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.01-04Т2.363

Автор(ы) : Пивненко В.Г., Бабак А.Ю., Волковой В.А., Локтева М.Е., Рядных Е.К.
Заглавие : Особенности антифлогистического действия вольтарена, альтана и фацифлогина при воспалении различной органной локализации
Источник статьи : Реализ. науч. достиж. в практ. фармации. - Харьков, 1991. - С. 239-240
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ВОЛЬТАРЕН
АЛЬТАН
ФАЦИФЛОГИН
ВОСПАЛЕНИЕ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА*6-
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 07.11-04И4.33

Автор(ы) : Нагорнюк Т.А., Тарасюк С.И., Грициняк И.И.
Заглавие : Генетическая структура пород и гибридных групп карпа
Источник статьи : 4 Московский международный конгресс "Биотехнология: состояние и перспективы развития", Москва, 12-16 марта, 2007. - М., 2007. - Ч. 1. - С. 172
Аннотация: Выполнен сравнительный анализ генетической структуры 5 групп карпов (породы фресинет, нивковской внутрипородной группы и потомства трех вариантов межпородных скрещиваний - порода фресинет * F2, F2 * порода фресинет и F2*F2) по распределению аллелей и генотипов электрофоретических вариантов ряда ферментных систем. Рассмотрен полиморфизм 13 локусов пяти ферментных систем (два локуса эстеразы - EST, два локуса НАД-зависимой малатдегидрогеназы - MDH, два локуса малик-энзима - ME, два локуса 6-фосфоглюконатдегидрогеназы - 6-PGD, пять локусов лактатдегидрогеназы - LDH). У всех проанализированных образцов рыб система LDH оказалась мономорфной. По системам EST, MDH, ME и 6-PGD выявлен полиморфизм: Est1 была представлена двумя аллельными вариантами, обозначенными А и В; Est2 - таже А и В; Mdh1 - A, B, C; Mdh2 - A, B, C; Me1 - A и B; Me2 - A и B; 6-Pgd1 - A, B, C и 6-Pgd2 - A, B, C. Наиболее полиморфным среди исследованных групп рыб оказался локус MDH2. Доля полиморфных локусов оказалась существенно выше в группе потомков межпородных скрещиваний (разведение в "себе", F2*F2, а также родительская порода * F2), по сравнению с выявленными у родительских пород и потомков возвратных скрещиваний (F2 * родительская порода). Наиболее удобными генетико-биохимическими системами, среди исследованных, для контроля генетических структур пород и потомков межпородных скрещиваний у карпа оказались такие системы, как MDH и 6-PGD. Украина, Ин-т рыбного хозяйства УААН, Киев
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: РЫБЫ
КАРП
ПОРОДЫ
ГИБРИДНЫЕ ГРУППЫ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.12-04В3.25

Автор(ы) : Мальдонадо К., Палич Е.
Заглавие : Стабильность и авторегуляторные свойства цитоплазматической окислительно-восстановительной системы GSH/GSSG у растений пшеницы при воздействии умеренного водного дефицита
Источник статьи : Физиол. раст. - 1997. - Т. 44, N 4. - С. 517-522
Аннотация: Глутатионредуктаза (ГР) соединяет пентозофосфатный путь (ПФП), генерирующий НАДФ*Н[2], с образованием восстановленного глутатиона (GSH), к-рый является основным носителем восстановительных эквивалентов в цитоплазме. Исследованы изменения скоростей взаимозависимых потоков через ПФП и ГР при воздействии умеренного водного дефицита. Показано, что водный дефицит вызывает окислительный стресс в корнях пшеницы, увеличивая молярную долю (мд) окисленного глутатиона GSSG. Этот эффект был отчасти сбалансирован изменением потоков в системе реакций ПФП-ГР, направленном на уменьшение мд GSSG. Хотя антиоксидантный потенциал окислительно-восстановительной системы GSH/GSSG сохранялся при усилении стрессового воздействия, скорость в системе снижалась из-за уменьшения поступления глюкозо-6-фосфата (Г6Ф). Этот вывод получен при описании сети реакций с помощью количественной модели. Библ. 14
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ
ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА * 6-
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
ВОДНЫЙ ДЕФИЦИТ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ПШЕНИЦА
ГЛУТАТИОН
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.28

Автор(ы) : Золотухина Л.М., Давыдова М.Н., Красильникова Е.Н.
Заглавие : Деградация мальтозы растущими клетками Desulfovibrio desulfuricans 2198
Источник статьи : Биохимия. - 1999. - Т. 64, N 8. - С. 1132-1137
Аннотация: Бактерия D. desulfuricans 2198 может использовать мальтозу в качестве субстрата роста только при наличии дрожжевого экстракта в среде. Изучение кинетики поглощения мальтозы клеткой показало, что нет резкого различия в величинах K[m] и V[max] у изучаемых бактерий и других углеводутилизирующих микроорганизмов. Определение у D. desulfuricans 2198 некоторых ферментов катаболизма гексоз дает основание предполагать, что расщепление мальтозы происходит по пути Эмбдена-Мейергофа. Клеточные экстракты содержат также глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу и 6-фосфоглюконатдегидрогеназу. Ключевой фермент пути Энтнера-Дудорова, 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат альдолаза, у D. desulfuricans 2198 не обнаружен. При росте бактерий на среде с [U-{14}C]мальтозой часть меченого углерода включается в биомассу. В качестве продуктов распада регистрируются радиоактивные ацетат и углекислый газ. Россия, Казанский ин-т биохимии и биофизики Казанского научного центра РАН, 420503 Казань. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МАЛЬТОЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.08-04Б3.69

Автор(ы) : Золотухина Л.М., Давыдова М.Н., Красильникова Е.Н.
Заглавие : Деградация мальтозы растущими клетками Desulfovibrio desulfuricans 2198
Источник статьи : Биохимия. - 1999. - Т. 64, N 8. - С. 1132-1137
Аннотация: Бактерия D. desulfuricans 2198 может использовать мальтозу в качестве субстрата роста только при наличии дрожжевого экстракта в среде. Изучение кинетики поглощения мальтозы клеткой показало, что нет резкого различия в величинах K[m] и V[max] у изучаемых бактерий и других углеводутилизирующих микроорганизмов. Определение у D. desulfuricans 2198 некоторых ферментов катаболизма гексоз дает основание предполагать, что расщепление мальтозы происходит по пути Эмбдена-Мейергофа. Клеточные экстракты содержат также глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу и 6-фосфоглюконатдегидрогеназу. Ключевой фермент пути Энтнера-Дудорова, 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат альдолаза, у D. desulfuricans 2198 не обнаружен. При росте бактерий на среде с [U-{14}C]мальтозой часть меченого углерода включается в биомассу. В качестве продуктов распада регистрируются радиоактивные ацетат и углекислый газ. Россия, Казанский ин-т биохимии и биофизики Казанского научного центра РАН, 420503 Казань. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: МАЛЬТОЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (BACT.)
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 05.05-04М4.53

Автор(ы) : Войнова Н.Е., Чеснокова Л.С.
Заглавие : Влияние высокоуглеводной безжировой диеты на характер гетерогенности 6-фосфоглюконатдегидрогеназы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы печени крысы
Коллективы :
Источник статьи : Биохимические и молекулярно-биологические основы физиологических функций. - СПб, 2004. - С. 162-167, 256
Аннотация: Проведено сравнение удельной активности и электрофоретической подвижности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы печени крыс, содержавшихся на нормальной или на высокоуглеводородной безжировой диете. В последнем случае увеличивалась удельная активность ферментов (в 4,5 раза для глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и в 5,2 раза для 6-фосфоглюконатдегидрогеназы), при этом характер гетерогенности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы не изменялся. Для 6-фосфоглюконатдегидрогеназы показано увеличение активности только одной из электрофоретических форм. Россия, НИИ физиол. С-Петербургского гос. ун-та, Санкт-Петербург. Библ. 27
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
УДЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКАЯ ПОДВИЖНОСТЬ
ВЫСОКОУГЛЕВОДНАЯ БЕЗЖИРОВАЯ ДИЕТА
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.03-04М4.18

Автор(ы) : Zhang, Lei, Chooback, Lilian, Cook Paul F.
Заглавие : Lysine 183 is the general base in the 6-phosphogluconate dehydrogenase-catalyzed reaction
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 35. - С. 11231-11238
Аннотация: Для выяснения роли Lys183 в катализе, осуществляемом 6-фосфоглюконатдегидрогеназой (ФГДГ), с помощью сайт-специфического мутагенеза получено 7 мутантных форм фермента. Из них только мутант ФГДГ, где Lys183 замещен на Arg (K183R) обладал заметной каталитической активностью. При этом эффективность катализа по сравнению с ферментом дикого типа была снижена 'ЭКВИВ' на 3 порядка. Исследование зависимости кинетических параметров от pH показало, что у K183R в качестве общего основного катализатора функционирует группа, pK к-рой 9, в то время как у фермента дикого типа pK 'ЭКВИВ'8. Обсуждается механизм действия ФГДГ, где Lys183 выступает как общий основной катализатор. США, Dep. Chem. Biochem. Univ. Oklahoma, OK. Библ. 35
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: 6-ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РОЛЬ ЛИЗИНА 183
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 98.07-04И4.260

Автор(ы) : Van Noorden Cornelis J.F., Bahns, Sieglinde, Kohler, Angela
Заглавие : Adaptational changes in kinetic parameters of G6PDH but not of PGDH during contamination-induced carcinogenesis in livers of North Sea flatfish
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1997. - Vol. 1342, N 2. - С. 141-148
Аннотация: Методом гистохимического изучения срезов печени с компьютерным анализом изображений исследовали камбалу, выловленную в незагрязненных районах моря и в сильно загрязненной реке Эльбе. В случаях гепатоцеллюлярного рака обнаружено снижение К[M] глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы при увеличении B[max]; в непораженной печени снижены К[M] и V[max]. По-видимому, длительное действие на печень загрязнений подавляет или инактивирует глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу; этот процесс компенсируется снижением К[M]. В раке при низких К[M] усилена способность образовывать НАДФН, что указывает на посттрансляционную регуляцию. Для фосфоглюконатдегидрогеназы сходных изменений не выявлено. Нидерланды, Dep. Cell Biol. a. Histol., Acad. Med. Ctr, Amsterdam. Библ. 44
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИЗМЕНЕНИЯ
АДАПТАЦИОННЫЕ
ГЕПАТОКАНЦЕРОГЕНЕЗ
КАМБАЛЫ
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.11-04И4.294

Автор(ы) : Wacke, Rainer, Jurss, Karl, Bastrop, Ralf, Vokler, Thomas
Заглавие : Time course of enzyme adaptation to dietary change in the rainbow trout (Salmo gairdneri Richardson)
Источник статьи : Zool. Jahrb. Abt. allg. Zool. und Physiol. Tiere. - 1989. - Vol. 93, N 1. - С. 11-22
Аннотация: Исследовали изменения содержания нуклеиновых к-т и активности ряда ферментов печени форели при длительном голодании. Конц-ия ДНК через 24 дня голодания оказалась много выше, чем у контрольных рыб: конц-ия РНК через 17 и 31 день у голодавших рыб была много ниже. Активность глутамат-дегидрогеназы в печени голодавших рыб, начиная с 7-го дня, становилась значительно выше, чем в контроле. Из ферментов липогеназа активность глюкозо-6фосфат-дегидрогеназы и 6-фосфоглюконат-дегидрогеназы через 31 день голодания снижалась ниже контрольной. Подобная картина наблюдалась для Na/К-АТФазы жабр и почек, где достоверное снижение наблюдалось, начиная с 7-го и 17-го дней соотв. Обсуждается роль обнаруженных изменений в метаболич. адаптации. ГДР, Wilhelm-Pieck-Univ. Rostock, Sect. Biol. Univ.-Platz 2, Rostock 1. Библ. 50.
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: РАДУЖНАЯ ФОРЕЛЬ
ГОЛОДАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕЧЕНЬ
ДНК
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА-6
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.09-04В3.243

Автор(ы) : Ashihara, Hiroshi, Yamashita, Yuko, Kubota, Kaoru, Ishida, Sarami
Заглавие : The effect of fructose-2,6-bisphosphate on 6-phosphogluconate dehydrogenase from cultured cells of Catharanthus roseus
Источник статьи : J. Plant. Physiol. - 1988. - Vol. 133, N 5. - С. 605-607
Аннотация: Из суспензионной культуры клеток C. roseus с помощью ВЭЖХ выделили два изофермента 6-фосфоглюконатдегидрогеназы. Фруктозо-2,6-бисфосфат в конц-ии 10 мкМ не ингибировал изоферменты. Ингибирование наблюдали, если конц-ия его увеличивалась до 1 мМ, что в 100 раз превышает содержание фруктозо-2,6-бисфосфата in vivo. Оба изофермента подавлялись конкурентно глюкозо-1,6-бисфосфатом с К 190 мкМ и 175 мкМ. Полагают, что фруктозо-2,6-бисфосфат не принимает активного участия в регуляции пентозофосфатного цикла в клетках C. roseus in vivo. Япония, Dep. of Biology, Fac. of Sci., Ochanomizu Univ., 2-1-1, Otsuka, Bunkyo-ku, Tokyo, 112. Библ. 17.
ГРНТИ : 34.31.33
Предметные рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
CATHARANTHUS ROSEUS
ФРУКТОЗО-2,6-БИСФОСФАТ
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.11-04М1.255

Автор(ы) : Ashihara, Hiroshi, Yamashita, Yuko, Kubota, Kaoru, Ishida, Sarami
Заглавие : The effect of fructose-2,6-bisphosphate on 6-phosphogluconate dehydrogenase from cultured cells of Catharanthus roseus
Источник статьи : J. Plant Physiol. - 1988. - Vol. 133, N 5. - С. 605-607
Аннотация: Из суспензионной культуры клеток C. roseus с помощью ВЭЖХ выделили два изофермента 6-фосфоглюконатдегидрогеназы. Фруктозо-2,6-бисфосфат в конц-ии 10 мкМ не ингибировал изоферменты. Ингибирование наблюдали, если конц-ия его увеличивалась до 1 мМ, что в 100 раз превышает содержание фруктозо-2,6-бисфосфата in vivo. Оба изофермента подавлялись конкурентно глюкозо-1,6бисфосфатом с К 190 мкМ и 175 мкМ. Полагают, что фруктозо-2,6-бисфосфат не принимает активного участия в регуляции пентозофосфатного цикла в клетках C. roseus in vivo. Япония, Dep. of Biology, Fac. of Sci., Ochanomizu Univ., 2-1-1, Otsuka, Bunkyo-ku, Tokyo, 112. Библ. 17.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: КЛЕТКИ РАСТЕНИЙ
CATHARANTHUS ROSEUS
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
СУСПЕНЗИОННАЯ
ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА*6-
ФРУКТОЗО-2,6-ДИФОСФАТ
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.08-04В3.100

Автор(ы) : Ashihara, Hiroshi, Yamashita, Yuko, Kubota, Kaoru, Ishida, Sarami
Заглавие : The effect of fructose-2,6-bisphosphate on 6-phosphogluconate dehydrogenase from cultured cells of Catharanthus roseus
Источник статьи : J. Plant Physiol. - 1988. - Vol. 133, N 5. - С. 605-607
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА* 6-
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ФРУКТОЗО-2,6ДИФОСФАТ
ВЛИЯНИЕ
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.06-04В3.263

Автор(ы) : Sindelar L., Sindelarova M.
Заглавие : Glucose-6-phosphate dehydrogenase/6-phosphogluconate dehydrogenase ratio and the glucose-6-phosphate, 6-phosphogluconate and fructose-6-phosphate contents in tobacco plants infected with potato virus Y
Источник статьи : Biol. plant. - 2002. - Vol. 45, N 4. - С. 575-580
Аннотация: Соотношение активностей глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (G6P DH/6PG DH) и содержание G6P, 6PG и фруктозо-6-фосфата (F6P) изучали на различных стадиях размножения картофельного вируса Y (PVY) в растениях табака сорта Samsun. Вышеуказанное соотношение повышалось в ходе опыта с 0,42 до 0,53 в листьях здорового табака, и до 0,59 в системно инфицированных PVY листьях. Но эти соотношения в препаратах разрушенных протопластов и хлоропластных и цитозольных фракциях здоровых протопластов были, как у инфицированных. Соотношения 1 в здоровых и инфицированных тканях и инфицированных протопластах подтверждают предположения, что G6P DH - фермент, контролирующий окислительный пентозофосфатный цикл не только у здоровых, но и у инфицированных растений. Содержание G6P, 6PG, и F6P во время наибольшего размножения PVY сильно (на 30-50%) снижалось и негативно коррелировало с активностью G6P DH и 6PG DH. Чехия, Inst. of Experimental Botany, Acad. of Sci. of the Czech Republic
ГРНТИ : 34.31.35
Предметные рубрики: ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ
ТОМАТ
ВИРУС Y КАРТОФЕЛЯ
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА*6-
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 04.07-04В5.80

Автор(ы) : Sindelar L., Sindelarova M.
Заглавие : Glucose-6-phosphate dehydrogenase/6-phosphogluconate dehydrogenase ratio and the glucose-6-phosphate, 6-phosphogluconate and fructose-6-phosphate contents in tobacco plants infected with potato virus Y
Источник статьи : Biol. plant. - 2002. - Vol. 45, N 4. - С. 575-580
Аннотация: Соотношение активностей глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (G6P DH/6PG DH) и содержание G6P, 6PG и фруктозо-6-фосфата (F6P) изучали на различных стадиях размножения картофельного вируса Y (PVY) в растениях табака сорта Samsun. Вышеуказанное соотношение повышалось в ходе опыта с 0,42 до 0,53 в листьях здорового табака, и до 0,59 в системно инфицированных PVY листьях. Но эти соотношения в препаратах разрушенных протопластов и хлоропластных и цитозольных фракциях здоровых протопластов были, как у инфицированных. Соотношения 1 в здоровых и инфицированных тканях и инфицированных протопластах подтверждают предположения, что G6P DH - фермент, контролирующий окислительный пентозофосфатный цикл не только у здоровых, но и у инфицированных растений. Содержание G6P, 6PG, и F6P во время наибольшего размножения PVY сильно (на 30-50%) снижалось и негативно коррелировало с активностью G6P DH и 6PG DH. Чехия, Inst. of Experimental Botany, Acad. of Sci. of the Czech Republic
ГРНТИ : 68.37.31
Предметные рубрики: ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ
ТОМАТ
ВИРУС Y КАРТОФЕЛЯ
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА*6-
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.04-04В3.117

Автор(ы) : Robinson J.Michael
Заглавие : Dark and daylight activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in the leaves of nitrogen-limited spinach and soybean plants
Источник статьи : Int. J. Plant Sci. - 2000. - Vol. 161, N 4. - С. 651-657
Аннотация: Сравнивали активность ферментов пентозофосфатного окислительного цикла - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (I) и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (II) в листьях (Л) 50-дневного шпината и 30-дневной сои, выращенных при норме и дефиците N (в 5 и 10 раз ниже нормы). Освещение (люминесцентные лампы+лампы накаливания) было с 7 до 21 ч (фотопериод 14 ч), т-ра 27'ГРАДУС'C. Пробы Л для анализа брали в конце темнового периода, через 2 и 4 ч после включения света. При дефиците N у растений обоих видов тормозился рост, снижалось содержание растворимого белка на 23-40% у шпината и 18-23% у сои. В листьях шпината в 7 и 9 ч активность I и II была выше у N-дефицитных растений, чем у обеспеченных N (на 20-25%). В Л сои в конце темнового периода активность I и II у N-дефицитных растений была выше на 90 и 40% соответственно, но на свету активность I и II была схожей у растений обоих вариантов N-питания, за счет снижения активности ферментов на свету по сравнению с темнотой только у N-дефицитных растений. Предполагают, что у I и II имеются изоферменты, причем активные в темноте изоферменты инактивируются на свету только в Л N-дефицитных растений. Библ. 29
ГРНТИ : 34.31.21
Предметные рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА * 6-
АЗОТ
ДЕФИЦИТ
СВЕТ
ШПИНАТ
СОЯ
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 02.04-04В4.387

Автор(ы) : Robinson J.Michael
Заглавие : Dark and daylight activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in the leaves of nitrogen-limited spinach and soybean plants
Источник статьи : Int. J. Plant Sci. - 2000. - Vol. 161, N 4. - С. 651-657
Аннотация: Сравнивали активность ферментов пентозофосфатного окислительного цикла - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (I) и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (II) в листьях (Л) 50-дневного шпината и 30-дневной сои, выращенных при норме и дефиците N (в 5 и 10 раз ниже нормы). Освещение (люминесцентные лампы+лампы накаливания) было с 7 до 21 ч (фотопериод 14 ч), т-ра 27'ГРАДУС'C. Пробы Л для анализа брали в конце темнового периода, через 2 и 4 ч после включения света. При дефиците N у растений обоих видов тормозился рост, снижалось содержание растворимого белка на 23-40% у шпината и 18-23% у сои. В листьях шпината в 7 и 9 ч активность I и II была выше у N-дефицитных растений, чем у обеспеченных N (на 20-25%). В Л сои в конце темнового периода активность I и II у N-дефицитных растений была выше на 90 и 40% соответственно, но на свету активность I и II была схожей у растений обоих вариантов N-питания, за счет снижения активности ферментов на свету по сравнению с темнотой только у N-дефицитных растений. Предполагают, что у I и II имеются изоферменты, причем активные в темноте изоферменты инактивируются на свету только в Л N-дефицитных растений. Библ. 29
ГРНТИ : 68.35.31
Предметные рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА * 6-
АЗОТ
ДЕФИЦИТ
СВЕТ
ШПИНАТ
СОЯ
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 93.03-04Н1.245

Автор(ы) : Bravard A., Luccioni C., Muleris M., Lefrancois D., Dutrillaux B.
Заглавие : Relationships between UMPK and PGD activities and deletions of chromosome 1p in colorectal cancers
Источник статьи : Cancer Genet. and Cytogenet. - 1991. - Vol. 56, N 1. - С. 45-56
Аннотация: Гены уридинмонофосфаткиназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (UMPK и PGD соотв.) картированы в области 1p32 и 1p36. У 22 проанализированных опухолей в 13 случаях выявлена перестройка хромосомы 1, причем 11 связаны с делецией короткого и дупликацией длинного плеча хромосомы. Как в перв. опухолях, так и трансплантированных бестимусным мышам отмечена достоверная корреляция между числом хромосомы 1p и активностью PGD, но не UMPK. Уровень активности PGD в опухолях был выше, чем в норм. слизистой кишечника, но делеция 1p снижала это превышение. В отличие от PGD активность UMPK была выше в перв., чем трансплантированных опухолях, что м. б. ассоциировано с различным характером регуляции (и/или мутацией) гена UMPK в зависимости от типа клеток. Библ. 23. Франция, URA 620, CNRS, Inst. Curie, 75231 Paris, Cedex 05.
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
ХРОМОСОМЫ
ДЕЛЕЦИЯ 1P
ФЕРМЕНТЫ
УРИДИНМОНОФОСФАТКИНАЗА
ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

 1-20    21-40   41-47 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)