Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 39
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-39 
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.03-04М2.62

Автор(ы) : Heroux Jeffrey A., Roth Jerome A.
Заглавие : Physical characterization of a monoamine-sulfating form of phenol sulfotransferase from human platelets
Источник статьи : Mol. Pharmacol. - 1988. - Vol. 34, N 2. - С. 194-199
Аннотация: Описана процедура хроматографич. очистки и физ. х-ки сульфатирующей моноамины формы фенолсульфотрансферазы из тромбоцитов человека. М[r] очищен. фермента (Ф) была около 69000. Оценка фрикционного отношения дала величину 1,28, указывающую на относительно низкую степень асимметрии Ф. Анализ с помощью SDS-ПААГ-электрофореза показал, что Ф является гомодимеров с pI 4,7. N-этилмалеимид (50 мкмоль) инактивировал его. Ингибирование можно было предотвратить насыщающими конц-иями 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата. Авт. считают, что в активном центре Ф имеется, по крайней мере, одна сульфгидрильная группа. США, SUNY at Buffalo, NY 14214. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ФИЗИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
МОНОАМИНЫ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.06-04М3.226

Автор(ы) : Steventon G.B., Sturman S.G., Heafield M.T.E., Waring R.H., Napier J., Williams A.C.
Заглавие : Platelet monoamine oxidase-B activity in Parkinson's disease
Источник статьи : J. Neural Transmiss. - 1989. - Vol. 1, N 4. - С. 255-261
Аннотация: У 17 б-ных () болезнью Паркинсона (БП) измеряли активности (Ак) фенолсульфотрансферазы (ФСТ) и МАО формы В в тромбоцитах. У б-ных БП наблюдалась более высокая Ак МАО-В по сравнению со здоровыми людьми (ЗЛ) и б-ными с миастенией или нарушениями мотонейронов (ЗДН). Ак ФСТ у разных групп людей не различались. У мужчин исследованных групп Ак МАО-В составляла соотв. (нмоль/мг белка/ч): ЗЛ - 4,83'+-'0,18, ЗДН - 4,71'+-'0,32, при миастении - 4,74'+-'0,53 и при БП - 6,0'+-'0,73. У женщин (нмоль/мг белка/ч): ЗЛ - 5,42'+-'0,23, ЗДН - 5,05'+-'0,76, при миастении - 5,43'+-'0,32 и при БП - 7,24'+-'1,42. Великобритания, Univ. of Birmingham, Birmingham. Библ. 23.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: МОНОАМИНОКСИДАЗА
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ТРОМБОЦИТЫ
ПАРКИНСОНА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.12-04Т6.122

Автор(ы) : Christ David D., Walle, Thomas
Заглавие : Stereoselective Sulfation of R,S-4'-hydroxypropranolol by Canine Hepatic Cytosol and Partially Purified Phenolsulfotransferases
Источник статьи : J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1989. - Vol. 251, N 3. - С. 949-955
Аннотация: Исследовали стереоселект. образование 4'-гидроксипропранолола (I) сульфата из рацемич. смеси I в цитозоле печени собаки и в присутствии частично очищенных фенолсульфотрансфераз (ФСТ-азы). Величина отношения V[m][a][x]/К[m] была в 1,4 раза выше для процесса образования R-I, чем для S-I. Зависимости Лайнуивера-Берка в обоих случаях носили двухфазный характер, что указывает на участие в этом процессе, по крайней мере, 2 изоформ ФСТ-азы. Пентахлорфенол (ПХФ) ингибировал сульфирование R- и S-I. Обнаружено, что фенольные формы ФСТ-азы ответственны за р-цию сульфирования I в цитозоле, из к-рого выделено 3 различных фракции ФСТ-азы. Фракция 1 обладала наибольшей способностью к стереоселект. сульфированию (относит. содержание S-I/R-I=0,51), но ПХФ не ингибировал р-цию. Фракция 3 была наиболее активной (отношение S-I/R-I=0,73), причем ПХФ ее ингибировал. Для фракции 2 отношение S-I/R-I составляло 0,63. Полученные данные свидетельствуют о присутствии множества изоформ ФСТ-азы с различной способностью к селективному сульфированию I в цитозоле печени. Обсуждается роль ФСТ-аз из тканей человека в метаболизме лекарств. средств. США, Du Pont Co., Stine-Haskell Res. Center, P. O. Box 30, Newark, DE 19714. Библ. 44.
ГРНТИ : 34.45.15
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ИЗОФОРМЫ
СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
ПРОПРАНОЛОЛ
СОБАКИ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.12-04М3.318

Автор(ы) : Baranczyk-Kuzma, Anna, Audus Kenneth L., Borchardt Ronal T.
Заглавие : Substrate specificity of phenol sulfotransferase from primary cultures of bovine brain microvessel endothelium
Источник статьи : Neurochem. Res. - 1989. - Vol. 14, N 7. - С. 689-691
Аннотация: Исследовали субстратную специфичность термостабильной фенолсулфотрансферазы (ФСТ) из первичных культур эндотелиальных клеток (Кл) микрососудов мозга быка. Для исследования активности ФСТ в цитозольных экстрактах в кач-ве субстратов использовали катехоламины (КА), метаболиты КА и п-нитрофенол в конц-ии 5, 50 и 500 мкМ. Показано, что ФСТ не устилизирует эндогенные КА - адреналин эпинефрин, норадреналин и дофамин (500 мкМ). ФСТ в отношении дезамидированного, или 3-О-метилированного метаболитов КА (500 мкМ) проявляет среднюю (1,0 пмоль/мин/г) или низкую (0,2 пмоль/мин/мг) активность соотв., по сравнению с п-нитрофенолом (1,8 пмоль/ /мин/мг). Высокую активность (3,0 пмоль/мин/миг) ФСТ определяли в отношении метаболитов КА (500 мкМ), к-рые были дезамидированы, так и 3-О-метилированы. Аналогичные рез-ты получены при более низких конц-иях субстратов. Предполагают, что термостабильная ФСТ участвует в функционировании "энзиматического" ГЭБ. США, The Univ. of Kansas, Lawrence, KS 66045. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: КАТЕХОЛАМИНЫ
МЕТАБОЛИЗМ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
КАПИЛЛЯРЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ГЕМАТО-ЭНЦЕФАЛИЧЕСКИЙ БАРЬЕР
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 89.06-04М5.146

Автор(ы) : McCulloch R., Vandongen R., Beilin L.J., Tunney A.M.
Заглавие : Reproducibility of sulphate conjugation of orally administered amines in man
Источник статьи : Biogenic Amines. - 1989. - Vol. 6, N 1. - С. 81-86
Аннотация: 8 здоровых молодых мужчин получали орально 0,25 мг норадреналина-тартрата и 1 мг дофамин-хлорида дважды с недельным перерывом. При этом содержание в плазме свободных катехоламинов не изменялось, а конъюгированных с сульфатом - повышалось во всех случаях. Путем расчета показателя активности фенолсульфотрансферазы (осуществляющей конъюгацию катехоламинов) и путем сравнения стандартных отклонений скоростей конъюгации для всех случаев показано, что скорость конъюгации не изменяется у одного и того же испытуемого, а межиндивидуальные различия - значительны (для норадреналина и дофамина, соотв. 6- и 4-кратные между макс. и миним. скоростями). Австралия, Royal Perth Hosp., Perth WA 6000. Библ. 10.
ГРНТИ : 34.39.49
Предметные рубрики: БИОГЕННЫЕ АМИНЫ
КАТЕХОЛАМИНЫ
СУЛЬФАТЫ
КОНЪЮГАЦИЯ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ПЛАЗМА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.12-04Т6.94

Автор(ы) : Ueki A., Willoughby J., Glover, Vivette, Sandler M.
Заглавие : Distribution of phenoisulphotransferase and monoamine oxidase in the common marmoset
Источник статьи : Biochem. Pharmacol. - 1989. - Vol. 38, N 14. - С. 2383-2385
Аннотация: Активность фенолсульфотрансферазы (ФТ) при использовании в качестве субстрата тирамина составляла у обезьянмармозеток 1 в коре больших полушарий, 2,2 в почках, 166 в печени и 221 пмоль/(10 мин*мг) в тонком кишечнике. При использовании в качестве субстрата фенола показано, что активность Фт в коре мозга и желудке составляет 0,13 и 0,5 пмоль/(10 мин*мг), а в печени и тонком кишечнике - 10,7 и 2,7 пмоль/(10 мин*мг) соответственно. Активность А-формы МАО колебалась от 0,1 нмоль/(30 мин*нг белка) в легких до 231 нмоль(30 мин*нг) в печени. Активность В-формы МАО составляла в этих тканях 0,02 и 10,8 нмоля/(30 мин*мг) соответственно. Считают, что мармозетки являются удобным объектом для изучения процессов сульфоконъюгации лекарств. средств у человека. Великобритания, Queen Charlotte's and Chelsea Hospital, London W6 0XG. Библ. 15.
ГРНТИ : 34.45.15
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
СУЛЬФОКОНЪЮГАЦИЯ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ТКАНЕВОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ОБЕЗЬЯНЫ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ МОДЕЛИ
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.04-04К1.128

Автор(ы) : Heroux Jeffrey A., Falany Charles N., Roth Jerome A.
Заглавие : Immunological characterization of human phenol sulfotransferase
Источник статьи : Mol. Pharmacol. - 1989. - Vol. 36, N 1. - С. 29-33
Аннотация: Фенолсульфотрансфераза (ФСТ) отвечает за сульфатирование различных в структурном отношении групп катехола и фенольных соед. У человека активность ФСТ подразделяют на 2 класса, зависящих от специфичности к субстрату. При анализе иммунол. специфичности человеческих ФСТ с помощью иммуноблоттинга выявляются 2 полипептида с мол. массой 32 и 34 кД. Такие полипептиды выявляют в надосадочной жидкости тромбоцитов, в печени и плаценте. При анализе тканей приматов выявлена значит. степень гомологии ФСТ человека и обезьян (а также мыши, крысы, морской свинки и лягушки). Библ. 20. США, Dep. Pharmac. Therapeutics, State Univ. New York at Buffalo, Buffalo, NY 14214, US.
ГРНТИ : 34.43.27
Предметные рубрики: ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ИММУНОБЛОТИНГ
КАТЕХОЛ
СУЛЬФАТИРОВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК
IMMUNOBLOTTING
PEATELETS
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.11-04М1.379

Автор(ы) : Zou, Jianyan, Pentney, Robertra, Roth Jerome A.
Заглавие : Immunohistochemical detection of phenol sulfotransferasecontaining neurons in human brain
Источник статьи : J. Neurochem. - 1990. - Vol. 55, N 4. - С. 1154-1158
Аннотация: Иммуногистохим. методом с помощью антител к фенолсульфотрансферазе (ФСТ) исследовали локализацию ФСТ-иммунореактивных нейронов (Нр) в некоторых обл. головного мозга человека. В гиппокампе ФСТ-иммунореактивность выявлена в пирамидных и непирамидных Нр, наиболее выраженно в полях СА2 и СА3. В стриатуме ФСТ-иммунореактивность располагалась гл. обр. в крупных Нр бледного шара. В продолговатом мозге - в Нр ядер шва и ретикулярной формации. Полагают, что избирательное присутствие ФСТ-иммунореактивности в Нр ЦНС связано с определенной эргичностью этих клеток (напр., катехоламины и такие пептиды, как энкефалины и холецистокинин). США, [Dr. J. A. Roth], 102 Farber Hall, State University of New York at Buffalo, Buffalo, NY 14214. Ил. 2. Библ. 14.
ГРНТИ : 34.41.15
Предметные рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
НЕЙРОНЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 91.03-04М5.35

Автор(ы) : Nakamura, Junko, Mizuma, Takashi, Hayashi, Masahiro, Awazu, Shoji
Заглавие : Correlation of phenol sulphotransferase activities in the liver and platelets of rat
Источник статьи : J. Pharm. and Pharmacol. - 1990. - Vol. 42, N 3. - С. 207-208
Аннотация: Активность фенолсульфотрансферазы (Фт) определяли в цитозоле печени и тромбоцитов крыс Wistar радиометрическим методом, используя в кач-ве субстрата 3'[{3}{5}S]фосфоаденозин-5'-фосфосульфат. Обнаружена корреляция активности Фт цитозоля тромбоцитов (до 0,015 пмоля/ /мин/мг белка) и активности Фт цитозоля печени (до 500 пмолей/мин/мг белка). Предварительное прогревание тромбоцитов при 41'ГРАДУС' в течение 15 мин приводило к снижению активности Фт при использовании р-нитрофенола как акцептора фосфата в конц-ии до 300-900 мкМ. При использовании его в миллимолярном диапазоне конц-ий различий в активности Фт интактного и прогретого цитозоля не обнаружено. Считают, что использование определения активности Фт в тромбоцитах может использоваться для прогнозирования активности Фт в печени. Япония, Tokyo College of Pharm., Tokyo 192-03. Библ. 16.
ГРНТИ : 34.39.03
Предметные рубрики: ФИЗИОЛОГИЯ ЖИВОТНЫХ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ПЕЧЕНЬ
ТРОМБОЦИТЫ
ЦИТОЗОЛЬ
КРЫС
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.08-04Т4.35

Автор(ы) : Cappiello M., Giuliani L., Pacifici G.M.
Заглавие : Differential distribution of phenol and catechol sulphotransferases in human liver and intestinal mucosa
Источник статьи : Pharmacology. - 1990. - Vol. 40, N 2. - С. 69-76
Аннотация: У 6 чел. при операциях холецистотомии отбирали пробы слизистой оболочки конечного отдела подвздошной кишки (ПК) и начальной части восходящего отдела толстого кишечника (ТК), а у 6 др. - биоптата печени. Пробы гомогенизировали, центрифугировали (12 000 g 15 мин и 105 000 g 1 ч) и в полученном цитозоле исследовали активность феноли цитохолсульфотрансфераз (ФСТ и КСТ соотв.) при субстратах п-нитрофенол и дофамин соотв. (условия описаны). Максим. скорость р-ции (V[м][a][к][с] , в пмолях/мин на 1 мг) для ФСТ составляла в цитозоле ПК 169, ТК - 79 и печени - 1361, для КСТ 489, 198 и 39 соотв. Константа Михаэлиса-Ментена (К, в мкмолях/л) составила для ФСТ в ПК 0,96, в ТК 1 и в печени 0,84, для КСТ - соотв. 17,8, 18,2 и 21,4. Т. обр., ФСТ представляет преимущественный путь сульфатирования в печени, а КСТ - в кишечнике, сульфатирование исследованных субстратов проходит в ПК с большей скоростью, чем в ТК, но величины К для ФСТ и КСТ в печени и кишечнике практически не различаются. В др. опытах после предварительной инкубации цитозолей ПК с 2-нафтолом (условия описаны) в течение 1 ч активность ФСТ снижалась до 80% от исходного уровня, а активность КСТ - до 15%. Заключают, что сульфатирование 2-нафтола в кишечнике человека катализируется '='2 ферментами. Италия, Med. School, Univ. of Pisa. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.47.03
Предметные рубрики: НАФТОЛ
СУЛЬФАТИРОВАНИЕ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ЦИТОХОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ПЕЧЕНЬ
КИШЕЧНИК
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.10-04Т6.59

Автор(ы) : Weinshilboum, Richard
Заглавие : Sulfotransferase pharmacogenetics
Источник статьи : Pharmacol. and Ther. - 1990. - Vol. 45, N 1. - С. 93-107
Аннотация: Обзор. Конъюгация с сульфатом является важным путем в метаболизме многих ксенобиотиков. Наиболее важным ферментом, катализирующим сульфоконъюгацию лекарств. средств, является фенолсульфотрансфераза (ФСТ; КФ 2.8.2.1). Донором сульфата служит 3'-фосфоаденозин-5'фосфосульфат, к-рый в свою очередь, синтезируется из неорганич. сульфата и АТФ. В тканях человека ФСТ присутствует как цитоплазматич. фермент, по крайней мере, в 2 формах, к-рые различаются по физ. св-вам, субстратной специфичности, чувствительности к ингибиторам и механизмам регуляции. Одна из форм относительно термолабильна и катализирует конъюгацию сульфата с дофамином и другими катехольными и фенольными моноаминами. Она резистентна к действию 2,6-дихлор-4-нитрофенола. Др. форма ФСТ термостабильна и катализирует конъюгацию сульфата с фенолом, п-нитрофенолом и другими простыми фенолами. Она чувствительна к ингибированию 2,6-дихлор-4нитрофенолом. Активности отд. форм ФСТ у различных индивидуумов могут заметно различаться, что обусловлено генетич. полиморфизмом, однако суммарная активность изоферментов ФСТ остается постоянной. Различия в изоферментном составе ФСТ могут определять чувствительность индивидуума к интоксикации фенольными соединениями. США, Clinic/Mayo Foundation, Rochester, MN 55905. Библ. 50.
ГРНТИ : 34.45.15
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
СУЛЬФОКОНЪЮГАЦИЯ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ ПОЛИМОРФИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.10-04Т1.014

Автор(ы) : Homma, Hiroshi, Kamakura, Minoru, Nakagome, Izumi, Matsui, Michio
Заглавие : Purification of a rat liver phenol sulphotransferase (P-ST) with the aid of guanidine hydrochloride treatment
Источник статьи : Chem. and Pharm. Bull. - 1991. - Vol. 39, N 12. - С. 3307-3312
Аннотация: Выделение изофермента фенолсульфотрансферазы (ФСТ-аза), Р-ST, из цитозоля печени крыс осуществляли двухэтапно с помощью хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе с последующей аффинной хроматографией на колонке с агарозой, конъюагированной с аденозин-3',5'-дифосфатом. Хранение препарата ФСТ-азы, выделенного на первом этапе, при т-ре 4'ГРАДУС' в течение 7-16 дн приводило к снижению ее активности до 75 - 10%. Добавление гуанидингидрохлорида (I) в конц-ии 1,6 М и последующий диализ приводили к восстановлению активности ФСТ-азы, хранившейся в течение 16 дн, до 70% по сравнению с исходным уровнем. Показано также, что I повышает выход ФСТ-азы на 2-м этапе ее выделения. Величина уд. активности ФСТ-азы в процессе выделения возрастала по сравнению с таковой в исходном цитозоле с 3,1 до 487,5 ед/мг белка. Мол. масса выделенной ФСТ-азы составляла 64,4 кДа. Методом иммуноблоттинга с использованием АСв, полученной иммунизацией кроликов очищенной ФСТ-азы, показано, что содержание этого изозима в цитозоле печени у крыс оо выше, чем у оо. Присутствие ФСТ-азы обнаружено также в почках и желудке у крыс. При использовании в качестве субстрата ДА оптимум рН составил около 9. Добавление в реакц. среду NaCl существенно ингибировало активность ФСТ-азы. Япония, Kyoritsu College of Pharmacy, Tokyo 105. Библ. 22.
ГРНТИ : 34.45.05
Предметные рубрики: МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПЕЧЕНЬ
ГУАНИДИНГИДРОХЛОРИД
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 92.07-04М2.075

Автор(ы) : Castrogiovanni P., Balestri C., Maremmani I., Cappiello M., Marazziti D.
Заглавие : Platelet phenol sulphotransferase: a peripheral marker of the dopamine system?
Источник статьи : New Trends Exp. and Clin. Psychiat. - 1991. - Vol. 7, N 3. - С. 107-112
Аннотация: Изучали возможную связь между активностью фенолсульфотрансферазы (I) в тромбоцитах и чертами характера 10 здоровых испытуемых (5 мужчин, 5 женщин, 20-30 лет). Выявлена достоверная положит. корреляция между активностью термолабильной формы I, катаболизирующей дофамин, и параметрами шкалы "Мания" по программе MMPI. Италия, Univ. Pisa. Библ. 14.
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ДОФАМИН
ПСИХИКА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 93.01-04М2.051

Автор(ы) : Anderson Robert J., Garcia Mary J., Liebentritt Dianne K., Kay David H.
Заглавие : Localization of human blood phenol sulfotransferase activities: novel detection of the thermostable enzyme in granulocytes
Источник статьи : J. Lab. and Clin. Med. - 1991. - Vol. 118, N 5. - С. 500-509
Аннотация: Определяли активность термолабильной и термостабильной (ТС) форм фенолсульфотрансферазы (I) в кл. крови здоровых людей и активность I выражали в относит. ед., принимая за 100% активность фермента в 1 мл цельной крови. Активность термолабильной I составляла 97% в тромбоцитах, 0,6% в гранулоцитах (Г), 0,7% в мононуклеарных кл. и 0,4% в эритроцитах, тогда как активность ТС-1 равнялась 77%, 19%, 1,2% и 0,5%, соотв. В плазме крови и связанная с мембранами клет. активность I не превышала 2,3%. После 15 мин инкубации Г при 45'ГРАДУС' С восстанавливалось 56% активности ТС-I. Величины К[m] активности ТС-I в Г при использовании в качестве субстрата р-нитрофенола или 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата равнялись 1,13 и 0,6 мкМ, соотв. США, Creighton Univ. School of Med., Omaha, NE 68105. Библ. 44.
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ЛЕЙКОЦИТЫ
ГРАНУЛОЦИТЫ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ ФОРМА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.08-04М1.291

Автор(ы) : Beckmann Joe D., Spurzem John R., Rennard Stephen I.
Заглавие : Phenol sulfotransferase expression in the airways: enzymological and immunohistochemical demonstration
Источник статьи : Cell and Tissue Res. - 1993. - Vol. 274, N 3. - С. 475-485
Аннотация: С помощью биохимического метода, метода иммунного пятна и иммуногистохимического метода изучали экспрессию активности фенол-(арил)-сульфотрансферазы (ФСТ) в дыхательных путях крупного рогатого скота. Установлено, что в цитозоле слизистой оболочки бронхов активность ФСТ составляла 0,1-0,35 нМ/мг белка/мин. В целом активность ФСТ была выше в дистальных бронхах и экстрактах паренхимы легких, где она равнялась 0,6-3 нМ/мг белка/мин. В цитозоле бронхов и паренхимы легких активность ФСТ определялась при одинаковом значении рН, хотя величина Km для активности субстрата 2-нафтола равнялась 13,7 мкМ и 31,3 мкМ для бронхов и паренхимы легких соотв. Методом ионообменной хроматографии и иммунного пятна выявлено 2 изоформы ФСТ как в цитозоле бронхов, так и в цитозоле паренхимы легких. Иммуногистохимически наличие активности ФСТ констатировано в эпителии трахеи и бронхов, причем в секреторном эпителии бронхов не имеющем ресничек, активность ФСТ наиболее высока. США, Univ. of Nebraska Medical Center, Omaha, NE 68198. Библ. 34.
ГРНТИ : 34.41.35
Предметные рубрики: ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ПУТИ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
БИОХИМИЯ
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.06-04Т4.031

Автор(ы) : Gaedigk, Andrea, Grewal, Ranbir, Kathiramalainathan, Kalyani, Grant Denis M.
Заглавие : High-level expression of three distinct recombinant human phenol sulfotransferases in E. coli
Источник статьи : 10th Int. Symp. Microsom. and Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. - Toronto, Univ., 1994. - С. 257
Аннотация: В с вязи с тем, что сульфотрансферазы (СТ) играют важную роль в модулировании фармакодинамики многих лекарственных веществ, ксенобиотиков из окружающей среды и эндогенных стероидных гормонов, а также принимают участие в метаболической активности до реактивных нестабильных метаболитов ароматических аминов, разработаны системы экспрессии рекомбинантной фенол-СТ человека в E. coli. Получены 3 ее субклона, 2 из к-рых имеют большую термостабильность и чувствительность к ингибированию 2,6-дихлор-4-нитрофенолом. Канада, Div. Clin. Pharmacol. and Toxicol., The Hospital for Sick Children, Toronto.
ГРНТИ : 34.47.03
Предметные рубрики: ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
СУБКЛОНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
E. COLI
МЕТОДЫ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.07-04Т4.035

Автор(ы) : Walle, Thomas, Walle U.Kristina
Заглавие : Stereospecific racemization of the 'бета'-agonist albuterol (salbutamol) during sulfate conjugation by human phenol sulfotransferases
Источник статьи : 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. - Toronto: Univ., 1994. - С. 464
Аннотация: Клеточную HepG2-линию гепатомы человека инкубировали с (-)-, (+)- или ('+-')-альбутеролом в присутствии Na[2]{3}{5}SO[4]. Установлено, что (-)-изомер образует только (-)-сульфатный конъюгат, а (+)-изомер - 2 конъюгата: (+)- и (-)-сульфатные конъюгаты альбутерола. Наблюдаемая рацемизация альбутерола в процессе образования сульфатного конъюгата регистрируется также при его инкубации с гомогенатом тромбоцитов человека. США, Med. Univ. South Carolina, Charlston, SC 29425.
ГРНТИ : 34.47.03
Предметные рубрики: АЛЬБУТЕРОЛ
МЕТАБОЛИЗМ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
СУЛЬФАТНАЯ КОНЪЮГАЦИЯ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.08-04Т2.4

Автор(ы) : Walle, Thomas, Walle U.Kristina
Заглавие : Stereospecific racemization of the 'бета'-agonist albuterol (salbutamol) during sulfate conjugation by human phenol sulfotransferases
Источник статьи : 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. - [Toronto: Univ.], 1994. - С. 464
Аннотация: Клеточную Hep G 2-линию гепатомы человека инкубировали с (-)-, (+)- или ('+-')-албутеролом в присутствии Na[2]{35}SO[4]. Установлено, что (-)-изомер образует только (-)-сульфатный конъюгат, а (+)-изомер-2 конъюгата: (+)- и (-)-сульфатные конъюгаты албутерола. Наблюдаемая рацемизация последнего в процессе образования сульфатного конъюгата регистрируется также при его инкубации с гомогенатом тромбоцитов человека. США, Dep. Cell Mol. Pharmacol. Exptl Therapeutics, Med. Univ. South Carolina, Charleston, SC 29425. Библ. 4
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: АЛЬБУТЕРОЛ
БЕТА-АГОНИСТ
РАЦЕМИЗАЦИЯ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
СУЛЬФАТНАЯ КОНЪЮГАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.01-04М4.007

Автор(ы) : Seah Valerie M.Y., Wong, Kim Ping
Заглавие : 2,6-Dichloro-4-nitrophenol (DCNP), an alternate-substrate inhibitor of phenolsulfortransferase
Источник статьи : Biochem. Pharmacol. - 1994. - Vol. 47, N 10. - С. 1743-1749
Аннотация: In vitro синтезировали 2,6-дихлор-4-нитрофенол-{3}{5}сульфат из {3}{5}-меченного фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (PAP{3}{5}S), используя фенолсульфотрансферазу цитозоля печени крыс. Синтезированный продукт был охарактеризован с помощью ВЭЖХ, при его кислом гидролизе высвобождался DCNP. DCNP при сульфатации p-нитрофенола или дофамина ингибировал р-цию соотв. на 15 и 78%. Фенолсульфотрансфераза человека была более чувствительна к ингибированию DCNP, чем этот фермент из печени крыс. Установили, что сульфатация p-нитфенола ингибируется DCNP конкурентным образом. В присутствии различных конц-ий PAP{3}{5}S не наблюдали конкурентного ингибирования p-нитрофенола DCNP. Сингапур, Department of Biochemistry, Faculty of Medicine, National Univ. of Singapore, Kent Ridge Singapore 0511. Библ. 29.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ДИХЛОРНИТРОФЕНОЛ
ПЕЧЕНЬ
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.04-04Т4.013

Автор(ы) : Bartzatt Ron., Beckmann Joe D.
Заглавие : Inhibiton of phenolsulfotransferase by pyridoxal phosphate
Источник статьи : Biochem. Pharmacol. - 1994. - Vol. 47, N 11. - С. 2087- 2095
Аннотация: Высокоочищенные препараты сульфотрансферазы (СТФ) из легочной паренхимы быка предварительной инкубацией в присутствии 1 мкМ пиридоксальфосфата (I) ингибируются на 50%. Ингибиторный эффект I предотвращается избытком 2-нафтола. Однако, 2-нафтилсульфат и ФАФС не оказывают защитного действия. Кинетика инактивации СТФ под влиянием I является псевдо-первого порядка и проявляет насыщение. Хотя ингибирование I конкурирует с 2-нафтолом, из-за нелинейности графиков в координатах Лайнуивера - Берка равновесная кинетическая ki не может быть определена. Величина K[i] для связывания I с СТФ в первую обратимую стадию ингибирования составляет 23 мкМ, а максимальная скорость инактивации составляет 0,077 в 1 мин. Характер кинетических зависимостей для ингибирования СТФ под влиянием I свидетельствует о прогрессивной потере активности в течение катализа. Спектры поглощения комплексов СТФ/I подтверждают образование конъюгатов типа шиффовых оснований, что соответствует снижению электрофоретической подвижности аддуктов белок - I в присутствии додецилсульфата только после восстановления боргидридом. США, Dept Internal Med. Biochem., Sect Pulmonary tic Cae, Univ. Nebraska Med. Ctr., Omaha, NE 68198-5300. Ил. 11. Библ. 42.
ГРНТИ : 34.47.03
Предметные рубрики: ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ
ФЕНОЛСУЛЬФОТРАНСФЕРАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
Дата ввода:

 1-20    21-39 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)