Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТРОПОНИН C<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.12-04М4.76

Автор(ы) : Smith, Lula, Greenfield Norma J., Hitchcock-DeGregori Sarah E.
Заглавие : Mutations in the N- and D-helices of the N-domain of troponin C affect the C-domain and regulatory function
Источник статьи : Biophys. J. - 1999. - Vol. 76, N 1. - С. 400-408
Аннотация: Тропонин (ТН) C на N-конце содержит N-спираль из 14 остатков, отсутствующую в кальмодулине. Делеция 11-14 остатков с N-конца ТН C нарушает его функцию. Делеционный мутант, лишенный остатков 1-7, имеет нормальную структуру, связывает Ca{2+} и сохраняет регуляторную функцию. Следовательно, сохранение остатков 8-14 N-спирали достаточно для сохранения функции. В кристаллической структуре ТН C видна солевая связь между Arg11 N-спирали и Glu76 D-спирали. Разрушение этой связи заменами R11C или E76C не влияло на функцию ТН C, но одновременная их замена снижала сродство к тропониновому комплексу на тонких нитях, уменьшала стабильность N-домена в отсутствие двухвалентных катионов, повышала сродство к Ca{2+} и ослабляла кооперативность связывания в Ca{2+}-Mg{2+}-центрах C-концевого домена, нарушая структурную перестройку при связывании Ca{2+} (но не Mg{2+}). Вероятно, N-спираль сближена с C-концевым доменом. Сшивка введенных остатков цистеина частично восстанавливала функцию. В то же время мутации не влияли на связывание Ca{2+} в N-концевом домене. По-видимому, N-спираль критична для связывания и активации тонкой нити. США, Dep. Neurosci. & Cell Biol., UMDNJ-R, Wood Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854-5635. Библ. 58
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
N- И D-СПИРАЛИ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ФУНКЦИИ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.11-04М2.317

Автор(ы) : Wang, Songtao, George Samuel E., Davis Jonathan P., Johnson J.David
Заглавие : Structural determinants of Ca{2+} exchange and affinity in the C terminal of cardiac troponin C
Источник статьи : Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 41. - С. 14539-14544
Аннотация: Замещение EF-руки в C-концевом домене тропонина C (TnC) на EF-руку из кальмодулина (CaM) приводит к образованию мутанта CaM[3TnC] с 10-кратно увеличенным сродством к Ca{2+} и Mg{2+}. Мутант CaM[loop3TnC] с петлей 3 TnC на месте петли 3 CaM имеет в 10 раз большую скорость связывания и в 5 раз большую скорость диссоциации Ca{2+}. Мутант CaM CaM[loop3X,Z], содержащий кислотные координирующие остатки в позициях X и Z из петли 3 TnC имеет втрое большее сродство к Ca{2+} без изменения скорости обмена, присущей CaM[loop3TnC]. Следовательно, скорость обмена Ca{2+} в CaM[loop3TnC] определяется иными факторами, чем пара кислотных координирующих остатков. Спирали 6 и 5 в третьей петле EF-руки TnC поддерживают быструю скорость связывания Ca{2+} в петле 3 и в 'ЭКВИВ'4 раза тормозят диссоциацию, что объясняет рост сродства. Введение петли 3 или спирали 5 TnC в CaM повышает сродство к Mg{2+} за счет торможения диссоциации. Сродство к Mg{2+} в третьей EF-руке TnC определяется кислотными остатками X и Z в петле 3 в сочетании с повышенной гидрофобностью спиралей 6 и 5, по сравнению с CaM. США, Dep. Med. Biochem., Ohio St. Univ. Coll. Med., Columbus, OH 43210-1218. Библ. 34
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАЛЬЦИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
СТРУКТУРНЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ
СЕРДЦЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.269

Автор(ы) : Liria, Cleber Wanderlei, Kilikian, Beatriz Vahan
Заглавие : Kinetics of a recombinant protein production by E. coli BL21
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1997. - Vol. 28, N 3. - С. 172-178
Аннотация: кДНК тропонина С (I) скелетных мышц цыпленка клонирована на векторе pET под контролем промотора lacUV5 и I экспрессирован в клетках E. coli BL21(DE3)pLysS. Изучена зависимость роста клеток и продукции I в ферментере от конц-ии O[2]. Показано, что выход клеток Y[x/o]=6,5-142 мг/ммоль, а содержание I по отношению к валовому клеточному белку составляет от 11,7 до 26,1% и тем больше, чем меньше Y[x/o] и чем больше скорость роста 'мю' в начале фазы индукции. Эти данные показали, что при синтезе I в рекомбинантном штамме E. coli энергия аэробного метаболизма в основном направляется на продукцию I, что вредно влияет на рост клеток. Бразилия, Dep. de Engenharia, Escola Politecnica da Univ. de Sao Paulo Sao Paulo 61548. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ТРОПОНИНА C СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ ЦЫПЛЕНКА
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК
ТРОПОНИН C
ПРОДУКЦИЯ
КИНЕТИКА
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.03-04М1.156

Автор(ы) : Mercier, Pascal, Ferguson Roisean E., Irving, Malcolm, Corrie John E.T., Trentham David R., Sykes Brian D.
Заглавие : NMR structure of bifunctional phodamine labeled N-domain of troponin C complexed with the regulatory "Switch" peptide from troponin I: Implications for in situ fluorescence studies in muscle fibers
Источник статьи : Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 15. - С. 4333-4338
Аннотация: Методами ЯМР определена структура в растворе насыщенного кальцием регуляторного домена скелетного тропонина (ТН) C в комплексе с пептидом переключателя (ПП) (остатки 115-131) ТН I и с бифункциональной флуоресцентной меткой, присоединенной к остаткам 56 (E56C) и 63 (E63C) спирали C ТН C. Мутации E'-'C и присоединение родаминовой метки не нарушает целостность спирали C, а метка не взаимодействует с гидрофобной щелью ТН C. Общая структура белка и ПП ТН I близки к наблюдавшимся в подобных комплексах сердечного ТН C с пептидом 147-163 сердечного ТР I [Li M. X. et al. "Biochemistry" 1999, 38, 8289-8298] и содержащих бепридил [Wang X. et al. "J. Biol. Chem." 2002, 277, 31124-31133]. Степень раскрытия структуры меньшая, чем у насыщенного кальцием ТН C в отсутствие ПП [Gagne S. M. et al. "Nature Struct. Biol." 1995, 2, 784-789]. ПП связывается в мелкой комплементарно гидрофобной поверхностной щели, создаваемой спиралями A и B, и имеет ионные взаимодействия с ТН C. Полученные результаты показали, что бифункциональные родаминовые метки можно присоединять к поверхностным спиралям посредством поверхностных вводимых мутациями остатков цистеина без нарушения структуры домена. Канада, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, Alta T6G 2H7. Библ. 68
ГРНТИ : 34.41.15
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ТРОПОНИН I
ПЕПТИДНЫЙ "ПЕРЕКЛЮЧАТЕЛЬ"
КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР И ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.09-04М3.728

Автор(ы) : Ливанова Н.Б., Андреева И.Е., Морозов В.Э., Силонова Г.В., Макеева В.Ф., Еронина Т.Б., Стельмащук В.Я.
Заглавие : Молекулярные механизмы регуляции активности киназы фосфорилазы из мышц млекопитающих и птиц
Источник статьи : Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 5. - С. 730-733
Аннотация: Красные и белые скелетные мышцы птиц (курицы и голубя) содержат один и тот же изозим киназы фосфорилазы (КФ), относящийся к 'альфа''-типу. По данным градиентного электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии DS-NA, мол. массы 'бета'- и 'гамма'-субъединиц из мышц кролика, курицы и голубя несколько различаются. Электронномикроскопич. анализ препаратов КФ из мышц курицы и голубя выявил чрезвычайное сходство ее четвертичной структуры со структурой фермента из мышц кролика. 'альфа''-Изозим КФ из мышц курицы и голубя в значит. степени активируется кальмодулином и тропонином С. Выявлена активация КФ из мышц птиц фосфорилированием каталитич. субъединицей цАМФ-зависимой протеинкиназы, связанная с включением {3}{2}P в 'альфа''- и 'бета'-субъединицы. Фосфорилирование приблизительно на порядок повышает чувствительность КФ голубя к Ca{2}+. СССР, Ин-т биохимии АН СССР, Москва. Библ. 9.
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА
КИНАЗА ФОСФОРИЛАЗЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КАЛЬМОДУЛИН
ТРОПОНИН C
СКЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 08.03-04М3.323

Автор(ы) : Luo, Ye, Rall Jack A.
Заглавие : Regulation of contraction kinetics in skinned skeletal muscle fibers by calcium and troponin C
Источник статьи : Arch. Biochem. and Biophys. - 2006. - Vol. 456, N 2. - С. 119-126
Аннотация: При 15'ГРАДУС'C исследовали влияние концентрации Ca{2+} и диссоциации Ca{2+} из тропонина C (ТнС) на кинетику сокращения (k[Ca]), активируемого фотолизом комплекса Ca{2+} в лишенных мембран волокон быстрой m.psoas и медленной m. soleus кролика. Рост количества освобожденного Ca{2+} усиливал сокращение волокон обоих мышц и нелинейно повышал в 'ЭКВИВ'5 раз k[Ca] для волокон m. psoas, но не изменял k{Ca} для волокон m. soleus. Реконструкция волокон m. psoas с мутантами ТнС, которые в растворе имели повышенное сродство к Ca{2+} и в 2-5 раз тормозили диссоциацию Ca{2+} (мутант M82Q) или имели пониженное сродство к Ca{2+} и в 'ЭКВИВ'2 раза ускоряли диссоциацию Ca{2+} (мутант NHdel с делецией 11 N-концевых остатков) не влияла на максимальную величину k[Ca]. Следовательно, влияние концентрации Ca{2+} на k[Ca] зависит от типа волокна, а максимальная величина k[Ca] для волокон m. psoas больше зависит от кинетики цикла образования и распада поперечных мостиков, чем от кинетики обмена Ca{2+} на ТнС. Запросы по адресу: Rall.1
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
ТРОПОНИН C
КАЛЬЦИЙ
КРОЛИКИ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.08-04М3.379

Автор(ы) : Davis Jonathan P., Rall Jack A., Alionte, Catalina, Tikunova Svetlana B.
Заглавие : Mutations of hydrophobic residues in the N-terminal domain of troponin C affect calcium binding and exchange with the troponin C-troponin I[96-148] complex and muscle force production
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2004. - Vol. 279, N 17. - С. 17348-17360
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
ТРОПОНИН C
МУТАЦИИ
КАЛЬЦИЙ
КОМПЛЕКСЫ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.11-04М2.316

Автор(ы) : Babu A., Gulati J., Putkey J.
Заглавие : Extra calcium site in cardiac troponin C introduced by site-directed mutagenesis modifies the sinsitivity of isolated skinned heart muscle from the hamster right ventricle
Источник статьи : J. Physiol. - 1989. - Vol. 417. - С. Р58
Аннотация: Изучали, является ли более высокая чувствительность сердечного тропонина С(ТнС) к кальцию и стронцию по сравнению со скелетной мышцей результатом инактивации места связывания 1 или причина - в различном аминокислотном составе ТнС. Используя синтезированный бактериями сердечный ТнС, с инактивиров. местами связывания 1 или 1 и 2, установили, что хар-ка связывания ионов металла местом 1 меняет чувствительность к стронцию при активации сердечной мышцы. Предполагается также, что место 2 является основным триггером и существует взаимодействие между местами 1 и 2. США, Albert Einstein College of Med., Bronx, NY 10461. Библ. 2.
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: МИОКАРД
ТРОПОНИН C
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КАЛЬЦИЙ
СТРОНЦИЙ
ХОМЯЧКИ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.233

Автор(ы) : Ksiezak-Reding H., Babu A., Gulati J.
Заглавие : Phosphorylation differentiates binding of human brain tau proteins to calmodulin, troponin C, and troponin C mutant : Program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994
Источник статьи : Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - С. 308
Аннотация: С помощью аффинной хроматографии исследовали связывание тау-белка кальмодулином, тропонином C и мутантом тропонина C со структурой, подобной структуре кальмодулина. Тау-белки с высоким и низким содержанием фосфатов получали из нормального мозга зародыша и взрослого человека, а также из мозга больного с болезнью Альцгеймера, причем в этом случае белок тау гиперфосфорилирован и является основным компонентом спаренных спиральных филаментов. Обнаружено, что в присутствии Ca{2+} тау-белок из нормального мозга связывается всеми тремя белками. Напротив, тау-белок в составе спаренных спиральных филаментов связывает белки слабо. В то время как белок тау зародыша эффективно элюируется 5 мМ ЭГТА, белок взрослого человека существенно элюируется лишь с тропонина C. Полученные результаты показывают, что более высокая степень фосфорилирования белка новорожденного, по сравнению с белком взрослого человека, определяет его более сильное Ca{2+}-специфичное связывание кальмодулином и мутантом тропонина C. США, Albert Einstein Coll. Med., Bronx, NY 10461
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: БЕЛОК ТАУ
СВЯЗЫВАНИЕ
КАЛЬМОДУЛИН
ТРОПОНИН C
МОЗГ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.272

Автор(ы) : Liu, Wen, Dotson Darrell G., Lin, Xin, Mullen James J., Gonzalez-Garay Manual L., Lu, Qingxian, Putkey John A.
Заглавие : The presence but not the sequence of the N-terminal peptide in cardiac TnC is important for function
Источник статьи : FEBS Lett. - 1994. - Vol. 347&(!&), N 2-3. - С. 152-156
Аннотация: Тропонины C из миофибрилл сердечной и скелетной мышцы более всего различаются по последовательности десяти аминокислот на N-конце, хотя активность их близка. Удаление девяти N-концевых аминокислот снижает Ca{2+}-зависимую АТФазную активность на 60% при очень небольшом изменении pC[50] и сохранении способности взаимодействовать с гидрофобными флуоресцентными зондами. Т. обр. активность TnC зависит, в основном, от наличия N-концевого пептида, а не от его первичной структуры. Предполагается, что N-концевой спиральный участок действует неспецифически, препятствуя нежелательному взаимодействию между доменами или между TnC и др. субъединцами тропонина. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. Texas Med. Sch., Houston, TX 77030. Библ. 21
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
ФУНКЦИИ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
МЫШЦЫ
СЕРДЦЕ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.275

Автор(ы) : Pan B.-S., Chase P.B., Martyn D.A., Johnson R.G., Wang C.-K., Beck T.W., Gordon A.M.
Заглавие : A cardiac troponin C mutant with novel regulatory properties : Program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994
Источник статьи : Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - С. 308
Аннотация: Создан мутант тропонина C сердечных мышц человека, в котором Phe 77 замещен на Trp в N-концевой части D-спирали (F77W). В противоположность белку дикого типа (WT), F77W остается связанным фенил-сефарозой в присутствии 1 М KCl и 5 мМ ЭДТА, что говорит о том, что у мутанта часть гидрофобной поверхности остается экспонированной даже в отсутствие двухвалентных катионов. Сродство к Ca{2+} Ca{2+}-специфичного центра в F77W, измеренное по триптофановой флуоресценции, составляет 2,3*10{7} M{-1}, что в 10-100 раз выше, чем для любого другого известного тропонина C или его мутанта. Когда мутантным белком замещали эндогенный тропонин C в единичном скинированном волокне скелетных мышц кролика, кривая натяжение-Ca{2+} сдвигалась в сторону более низких концентраций Ca{2+} на 0,3-0,5 единиц pCa относительно кривой для волокон с эндогенным тропонином C или с WT. При pCa 9,2 существовало натяжение, эквивалентное 10-20% максимального натяжения, активируемого ионами Ca{2+}, с участием скелетного тропонина C. США, Dep. Physiol. Biophys., Univ. Washington, Seattle, WA 98195
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
МУТАНТЫ
СВОЙСТВА
СЕРДЦЕ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.10-04А3.6

Автор(ы) : Dong, Wen-ji, Rosenfeld Steven S., Wang, Chien-Kao, Gordon Albert M., Cheung Herbert C.
Заглавие : Kinetic studies of calcium binding to the regulatory site of troponin C from cardiac muscle
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 2. - С. 688-694
Аннотация: Исследована кинетика структурных переходов, индуцируемых связыванием кальция единственным регуляторным центром сердечного тропонина C, для чего измеряли скорости изменения флуоресценции моноцистеинового мутанта (C35S), специфически меченного по Cys84 2-[4'-(иодацетамидо)анилино]нафталин-6-сульфоновой кислотой. При 4'ГРАДУС' С кинетика связывания, измеренная в присутствии Mg{2+}, разрешается на две фазы с положительными амплитудами, которые завершаются менее, чем за 100 мс. Скорость быстрой фазы линейно увеличивается с концентрацией Ca{2+}, достигая максимума 'ЭКВИВ'590 с{-1}, в то время как скорость медленной фазы составляет 'ЭКВИВ'100 с{-1} и не зависит от концентрации Ca{2+}. Диссоциация связанного Ca{2+} из регуляторного центра происходит со скоростью 102 с{-1}, в то время как диссоциация из двух сильных центров на два порядка величины медленнее. Полученные результаты согласуются со следующей схемой: Ca+TnC(K[0]'')CaTnC(k[1]''k[-1])(CaTnC){*} (k[2]''k[-2])(CaTnC){**}, где звездочки означают состояния с усиленной флуоресценцией. Кажущаяся константа скорости второго порядка K[0]k[1]=1,4*10{8} М{-1}с{-1}, k[1]+k[-1]'ПРИБЛ='590 с{-1} и k[2]+k[-1]'ПРИБЛ='100 с{-1}. Сделан вывод, что связывание Ca{2+} регуляторным центром является не просто диффузионно-контролилируемой реакцией. Зарегистрированные переходы дают информацию о скоростях Ca{2+}-индуцируемых конформационных изменений, включающих движения спиралей в регуляторном домене. США, Dept. Biochem. Mol. Genetics, Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 40
ГРНТИ : 34.55.15
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
КАЛЬЦИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
МЫШЦЫ
КИНЕТИКА
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.04-04М4.413

Автор(ы) : Gulati, Jagdish, Akella Arvind B., Su, Hong, Mehler Ernest L., Weinstein, Harel
Заглавие : Functional role of arginine-11 in the N-terminal helix of skeletal troponin C: Combined mutagenesis and molecular dynamics investigation
Источник статьи : Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 22. - С. 7348-7355
Аннотация: С целью выяснения структурных основ различного поведения тропонина C из скелетных мышц кролика (sTnC) и кальмодулина (CaM) Arg 11 в sTnC изменяли на Ala. Мутантный белок проявлял CaM-подобные свойства и мог активировать фосфодиэстеразу (50% активности CaM при конц-ии 5 мкМ). Если дополнительно удаляли триплет KGK (остатки 91-93), активация увеличивалась до 80%. Оба мутанта на 100% сохраняли свойства sTnC. Проведено компьютерное моделирование молекулярной динамики для белка дикого типа 4Ca{2+}*sTnC и мутанта 4Ca{2+}*R11A и результаты сравнивали с аналогичными данными для 4Ca{2+}*CaM. Наблюдали два типа структурных изменений в CaM, к-рые имеют функциональное значение: компактизацию с образованием более глобулярной формы и реориентацию Ca-связывающих доменов вокруг центральной спирали. Показано, что как белок дикого типа, так и мутант, компактизуются, но по-разному, так что реориентация N- и C-концевых доменов происходит лишь у мутантного белка. Полагают, что для функции CaM необходимы оба структурных изменения, что объясняет тот экспериментальный факт, что R11A, а не белок дикого типа, проявляет CaM-подобное поведение. США, Dep. Physiol. Biophys., Mount Sinai Sch. Med., New York, NY 10029. Библ. 43
ГРНТИ : 34.39.47
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МОДЕЛИ
КАЛЬМОДУЛИН-ПОДОБНЫЕ ФУНКЦИИ
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.04-04М4.50

Автор(ы) : Pearlstone Joyce R., Smillie Lawrence B.
Заглавие : Evidence for two-site binding to troponin I inhibitory peptides to the N and C domains of troponin C
Источник статьи : Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 21. - С. 6932-6940
Аннотация: Исследовали взаимодействие двух пептидов тропонина I, Ip1 (остатки 96-116) и Ip2 (остатки 104-116) с мутантами F29W и F105W тропонина C (TnC) и изолированными N (1-90) и C (88-162) доменами TnC. Ip-индуцируемые спектральные изменения наблюдали для всех четырех белков в присутствии Ca{2+}. Различия в зависимостях спектральных изменений от концентрации Ip для F29W и F105W объясняются существованием в TnC двух центров связывания. Связывание Ip1 C-доменом (K[D1]=0,50 мкМ) в 20-40 раз сильнее, чем N-доменом. Сродство Ip1 как к N-, так и C-домену, выше, чем Ip2. Сродство Ip1 к N-домену в составе F29W и изолированному примерно одинаково, а его сродство к изолированному N-домену из F105W ослаблено в 5-6 раз относительно C-домена интактного F105W. Ip-индуцируемые изменения флуоресценции зависят от присутствия Ca{2+}. В то же время Ip2 связывается TnC, как показано с помощью аффинной хроматографии, и в отсутствие Ca{2+}. Сделан вывод, что мутации F'-'W не оказывают существенного влияния на связывание пептидов Ip тропонином C. Связывание Ip1 C-доменом интактного TnC увеличивает его сродство к Ca{2+}. Канада, Med. Res. Council Canada Grp Protein Struct. Function, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta, T6G 2H7. Библ. 41
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
N- И C-ДОМЕНЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ТРОПОНИН I
ПЕПТИДЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 97.04-04И4.64

Автор(ы) : Moyes C.D., Borgford T., LeBlanc L., Tibbits G.F.
Заглавие : Cloning and expression of salmon cardiac troponin C: Titration of the low-affinity Ca{2+}-binding site using a tryptophan mutant
Источник статьи : Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 36. - С. 11756-11762
Аннотация: Ранее была показана существенная дифференцировка клеток сердца млекопитающих и холодноводных рыб по чувствительности к кальцию при том, что активация актомиозина (как АТФазы) ассоциирована с единственным специфическим сайтом тропонина C, характеризующимся низким сродством к ионам Ca{2+}. Механизм этой дифференцировки исследован на материале белков радужной форели Oncorhynchus mykiss (Salmo gairdneri) - из клонотеки клеток сердечной мышцы выделена, клонирована и секвенирована кДНК, соотв. гену, к-рый кодирует тропонин C. Расшифрованная аминокислотная последовательность тропонина C форели отличается по 13 остаткам из 161 от гомологичного белка сердца млекопитающих (сравнивали с тропонинами C человека, быка и свиньи). По параметрам Ca{2+}-связывающего домена II и оптическим свойствам отличия от тропонина C быка и ранее исследованного тропонина C атлантического лосося Salmo salar вообще отсутствуют. Единственное отчетливое отличие - появление в Ca{2+}-связывающем сайте I форели "лишнего" остатка триптофана, что ингибирует активность этого сайта и снижает общую чувствительность к Ca{2+} тропонина форели. Полученные данные обсуждаются с точки зрения выяснения эволюции функций тропонинов у позвоночных животных в целом. Канада, Inst. Mol. Biol. & Biochem., S. Fraser Univ., Burnaby, British Columbia V5A 1S6. Библ. 51
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: ТРОПОНИН C
ГЕНЫ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГОМОЛОГИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
САЙТ CA{2+}-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛОСОСЬ
SALMO SALAR
СЕРДЦЕ
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.10-04М2.355

Автор(ы) : Катруха А.Г., Березникова А.В., Есакова Т.В., Северина М.Е., Петтерсон К., Гусев Н.Б.
Заглавие : Тропонин I находится в комплексе с тропонином C в сыворотке крови больных с инфарктом миокарда
Источник статьи : Всерос. конф. "Прикл. аспекты исслед. скелет., серд. и гладк. мышц", [Пущино, 1996]. - Пущино, 1996. - С. 98
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: СЕРДЦЕ
ИНФАРКТ МИОКАРДА
ТРОПОНИНЫ
ТРОПОНИН I
ТРОПОНИН C
ИММУНОФЛЮОРЕСЦЕНЦИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)