Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.

Вид документа : Однотомное издание

Деп. 217-В94


Автор(ы) : Григорьянц И.С., Галаев Ю.В., Гончарова Л.В., Закревский В.И.
Заглавие : Влияние фосфатидилинозитолсодержащих липосом на активность серин- и треониндегидратаз печени мышей и их индукцию гидрокортизоном : деп. Волгогр. Гос. мед. ин-т 19940125, N 217-В94 .- Введ. с 19940125
Выходные данные : Б.м., 1994
Колич.характеристики :9 с.: ил.
Коллективы : Волгогр. Гос. мед. ин-т (Волгоград.)
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.02-04В4.476

Автор(ы) : Szamosi Iwona T., Shaner Dale L., Singh Bjay K.
Заглавие : Inhibition of threonine dehydratase is herbicidal
Источник статьи : Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 4. - С. 1257-1260
Аннотация: Треониндегидратаза (ТД) - первый фермент в цепи биосинтеза изолейцина катализирует дезаминирование и дегидратацию треонина, приводящих к образованию 2-кетобутирата и аммиака. Антиметаболит 2-(1-циклогексен-3(R)-ил)-S-глицин (I) является конкурентным ингибитором ТД и подавляет рост клеток сахарной кукурузы и растений Arabidopsis thaliana. Гербицидное действие I может быть снято 2-кетобутиратом, другими интермедиатами биосинтеза изолейцина и самой аминокислотой. Считают, что фитотоксичность I связана с его ингибирующим действием на ТД и последняя может быть перспективной мишенью действия при создании потенциально активных гербицидов. США, American Cyanamid Co., Princeton, New Jersey 08543-0400. Библ. 15
ГРНТИ : 68.37.33
Предметные рубрики: ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
СВОЙСТВА
ГЕРБИЦИДНАЯ АКТИВНОСТЬ
ARABIDOPSIS THALIANA
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.02-04В3.155

Автор(ы) : Szamosi Iwona T., Shaner Dale L., Singh Bjay K.
Заглавие : Inhibition of threonine dehydratase is herbicidal
Источник статьи : Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 4. - С. 1257-1260
Аннотация: Треониндегидратаза (ТД) - первый фермент в цепи биосинтеза изолейцина катализирует дезаминирование и дегидратацию треонина, приводящих к образованию 2-кетобутирата и аммиака. Антиметаболит 2-(1-циклогексен-3(R)-ил)-S-глицин (I) является конкурентным ингибитором ТД и подавляет рост клеток сахарной кукурузы и растений Arabidopsis thaliana. Гербицидное действие I может быть снято 2-кетобутиратом, другими интермедиатами биосинтеза изолейцина и самой аминокислотой. Считают, что фитотоксичность I связана с его ингибирующим действием на ТД и последняя может быть перспективной мишенью действия при создании потенциально активных гербицидов. США, American Cyanamid Co., Princeton, New Jersey 08543-0400. Библ. 15
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
СВОЙСТВА
ГЕРБИЦИДНАЯ АКТИВНОСТЬ
ARABIDOPSIS THALIANA
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.06-04Б3.106

Автор(ы) : Курганов Б.И.
Заглавие : Новый подход к анализу отклонений от гиперболического закона в ферментативной кинетике
Источник статьи : Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 8. - С. 1058-1071
Аннотация: Для описания отклонений от михаэлисовой кинетики предложено эмпирическое уравнение, которое позволяет оценить предельные значения константы Михаэлиса при v/V[m]'-'0 и v/V[m]'-'1 (v - скорость ферментативной реакции и V[m] - предельное значение v при насыщающих концентрациях субстрата). Применимость предложенного уравнения продемонстрирована для кинетических данных, полученных для глутаматдегидрогеназ из различных источников (отрицательная кинетическая кооперативность для кофермента) и для биосинтетической треониндегидратазы из проростков гороха (более "резкий" выход скорости ферментативной реакции на предельное значение с ростом концентрации субстрата по сравнению с гиперболической зависимостью). Проанализирована также отрицательная кооперативность для функций насыщения белка лигандом (на примере связывания спин-меченого НАД, НАДН и НАДФН глутаматдегидрогеназой из печени быка и связывания ионов меди бычьим сывороточным альбумином). Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва. Библ. 35
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КИНЕТИКА
ОТРИЦАТЕЛЬНАЯ КООПЕРАТИВНОСТЬ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
БИОСИНТЕТИЧЕСКАЯ ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.90

Автор(ы) : Guillouet S., Rodal A.A., An G.-H., Lessard P.A., Sinskey A.J.
Заглавие : Expression of the Escherichia coli catabolic threonine dehydratase in Corynebacterium glutamicum and its effect on isoleucine production
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 7. - С. 3100-3107
Аннотация: Катаболическая треониндегидратаза (ТД; КФ 4.2.1.16) катализирует расщепление треонина до 'альфа'-кетобутирата. Авторы клонировали ТД и исследовали ее экспрессию в C. glutamicum. Нашли, что тогда как нативная ТД C. glutamicum полностью подавлялась под действием 15 мМ изолейцина (ИЛ), гетерологичная ТД, экспрессированная в том же штамме, была гораздо менее чувствительной к ИЛ. При экспрессии гетерологичной ТД в C. glutamicum образование ИЛ повысилось в 50 раз, в то время как суперэкспрессия нативной ТД повышала образование ИЛ только в 4 раза. Расчет баланса углерода показал, что при суперэкспрессии ТД 70% углерода, доступного для лизинового, пути поступали в ИЛ-путь. США, Massachusetts Inst. Technol., 31 Ames Street, Room 68-370, Cambridge MA 02139. Библ. 21
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
ВЛИЯНИЕ
ИЗОЛЕЙЦИН
ОБРАЗОВАНИЕ
CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.01-04М4.48

Автор(ы) : Grogan C.K., Janas L.M., Hendrix M.K., Layman D.K., Picciano M.F.
Заглавие : Impact of nutrition on postnatal development of serine-threonine dehydratase and branchedchain keto acid dehydrogenase in the rat
Источник статьи : Biol. Neonate. - 1988. - Vol. 54, N 4. - С. 224-231
Аннотация: У крыс в возрасте 10, 15, 20, 30 и 60 дней определяли активность серин-треониндегидратазы (СТД) в печени и активность дегидрогеназы кетокислот с разветвленной цепью (КРД) в печени, почках, головном мозгу и скелетной мускулатуре. Максимум активности СТД приходился на 20-й день жизни; к 30-му дню происходило ее снижение до взрослого уровня. Активность КРД возрастала в 2 - 4 раза между 10 и 30 днем жизни. Удельная активность этого фермента убывала в ряду: печеньпочкимозгмышцы. Доля (в %%) КРД в активной (дефосфорилированной) форме от ее общего кол-ва временно снижалась между 10 и 15 днем жизни. Введение в составе рациона крыс добавочных кол-в лейцина и треонина не влияло на общие уровни СТД и КРД, но достоверно повышало долю активной формы КРД в почках и мышцах в возрасте 20-30 дней. Заключают, что СТД и КРД принадлежат к ферментам, полное развитие к-рых завершается к концу периода молочного вскармливания, причем их продукция не индуцируется аминокислотами - субстратами. США, Univ. of Illinois, Urbana, IL. Библ. 22.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ПИТАНИЕ
ГРУДНОЕ ВСКАРМЛИВАНИЕ
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
СЕРИН-ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
ДЕГИДРОГЕНАЗА КЕТОКИСЛОТ
КРЫСЫ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.220

Автор(ы) : Goss Thomas J., Schweiszer Herbert P., Datta, Prasanta
Заглавие : Molecular characterization of the tdc operon of Escherichia coli K-12
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 11. - С. 5352-5359
Аннотация: Изучали первичную структуру оперона tdc клеток Escherichia coli. Ранее была определена последовательность 'ЭКВИВ'2500 5'-концевых нуклеотидов этого оперона и идентифицированы 2 открытые рамки считывания, имеющие длину 936 и 993 и обозначенные tdcA и tdcB. Продукт гена tdcB является треониндегидратазой, участвующей в деградации треонина и серина. В данной работе определена последовательность 'ЭКВИВ'2000 н в 3'-концевой части оперона. В этой области идентифицирована еще 1 открытая рамка считывания длинной в 431 аминокислотный остаток, обозначенная tdcC. "Вправо" от tdcC обнаружена еще одна открытая рамка считывания, соответствующая белку длиной в 135 аминокислотных остатков и обозначенная ORFX. Идентифицированы два промотора оперона tdc и показано, что гены tdcA, tdcB и tdcC транскрибируются в единую полицситронную мРНК. Не обнаружено сходства первичной структуры продуктов генов tdcA, tdcC и ORFX с какими-либо из ранее секвенированных белков. Обсуждаются возможные функции белков, кодируемых этими генами. Библ. 27. США, Dep. of Biological Chemistry, The University of Michigan Medical School, Ann Arbor, MI 48109-0606.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОПЕРОНЫ
ГЕН ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА TDC
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ОТКРЫТЫЕ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.102

Автор(ы) : Patil Rajkumar V., Datta, Prasanta
Заглавие : Amino acid sequence of the regulatory-site glyoxylate peptide of biodegrative threonine dehydratase of Escherichia coli
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 6. - С. 3379-3384
Аннотация: Биодеградативная треониндегидратаза (КФ 4.2.1.16; ТДГ) из E. coli инактивируется при инкубации с глиоксилатом (I) в рез-те ковалентного связывания одного моля I на моль белка и последующего отделения кофермента (пиридоксальфосфата) от активного центра ТДГ. Центр для присоединения I был идентифицирован как гептапептид, включающий аминокислотные остатки сер-33-асн-тир-фен-сер-глу-арг-39 в первичной структуре ТДГ. Добавление I к растущим Кл E. coli также приводило к быстрой (на 85% за 90 мин) инактивации ТДГ. Иммунопреципитация ТДГ из экстракта Кл, обработанных {1}{4}C-I, с помощью специфичных к ТДГ антител выявила наличие радиоактивности в ферменте. Физиол. значение такой инактивации ТДГ обусловлено ролью этого индуцибельного фермента в анаэр. образовании АТФ за счет деградации треонина. Добавление глюкозы к среде для культивирования E. coli приводит к увеличению синтеза АТФ и некоторых метаболитов (в т. ч. I), что устраняет необходимость в анаэр. деградации треонина. Ил. 4. Библ. 21. США, Datta P., Dep. of Biol. Chem., The Univ. of Michigan, Ann Arbor, MI 48109-0606.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
ГЛИОКСИЛАТ
АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ
ГЕПТАПЕПТИД
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРЕОНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.304

Автор(ы) : Sumantran V.N., Tranguch A.J., Datta P.
Заглавие : Increased expression of biodegradative threonine dehydratase of Escherichia coli by DNA gyrase inhibitors
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 65, N 1-2. - С. 37-40
Аннотация: Изучали влияние ингибиторов ДНК-гиразы на активность деградативной треониндегидратазы (ТГ) различных штаммов Escherichia coli. Показано, что налидиксовая кислота (15 мкг/мл) увеличивает активность ТГ в 5.9 раз, рифампицин - снижает почти вдвое, совместное применение препаратов увеличивает активность несущественно (1.2 раза). Увеличение концентрации налидиксовой кислоты выше 15 мкг/ /мл приводит к уменьшению стимулирующего эффекта по отношению к ТГ. Коумермицин, также ингибирующий гиразу, повышает активность ТГ при меньших концентрациях. Наибольший эффект наблюдался при содержании коумермицина 5 мкг/мл; однако, он был несколько меньшим, чем при использовании налидиксовой кислоты. Показано, что в условиях ингибирования ДНК-гиразы происходит повышение синтеза ТГ. Обсуждается молекулярно-генетический механизм процесса. Ил. 3. Библ. 12.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДНК-ГИРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
АКТИВНОСТЬ
УВЕЛИЧЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ДНК СПИРАЛЬНОСТЬ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.111

Автор(ы) : Bascaran, Victoria, Hardisson, Carlos, Brana Alfredo F.
Заглавие : Regulation of nitrogen catabolic enzymes in Streptomyces clavuligerus
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 9. - С. 2465-2474
Аннотация: Исследовали уровни ферментов, участвующих в ассимиляции разных азотных соединений у S. clavulagerus, в зависимости от природы добавляемого к питательной среде источника азота. Уровни треониндегидратазы, сериндегидратазы, пролиндегидрогеназы, гистидазы и уроканазы не снижались в присутствии солей аммония. Два последних фермента индуцировались при добавлении гистидина к среде, тогда как пролиндегидрогеназа индуцировалась пролином. Уровни глутаминсинтетазы были повышены при культивировании организма на средах с низким содержанием источников азота, но эти ферменты репрессировались аммонием. Глутаминсинтетаза быстро инактивировалась при добавлении аммония к среде, но реактивировалась in vitro при обработке фосфодиэстеразой змеиного яда. Это свидетельствует об участии механизма аденилирования в инактивации. У трех мутантов с измененными активностями глутаминсинтетазы наблюдались плейотропные эффекты на синтез уреазы. Полученные результаты свидетельствуют о существовании у S. clavuligerus механизма, контролирующего предпочтительную утилизацию некоторых источников азота. Ил. 2. Табл. 6. Библ. 49.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: КАТАБОЛИЗМ
АЗОТНЫЙ КАТАБОЛИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (BACT.)
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
СЕРИНДЕГИДРАТАЗА
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
УРОКАНАЗА
ГИСТИДАЗА
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.106

Автор(ы) : Lee, Sang Hee, Lee, Kye Joon
Заглавие : Relationship between threonine dehydratase and biosynthesis of tylosin in Streptomyces fradiae
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 11. - С. 2547- 2553
Аннотация: Исследовали влияние ионов аммония, ингибирующих синтез тилозина (Тз) Streptomyces fradiae, на активность ферментов, превращающих аминокислоты в структурные блоки молекулы Тз - пропионат и бутират. Показано, что активность треониндегидратазы (I) и валиндегидрогеназы коррелирует с биосинтезом Тз. Образование Тз и активность ферментов увеличиваются при добавлении к среде аммония до конц-ии 50 мМ, более высокая конц-ия аммония подавляет экспрессию ферментов и синтез Тз. I выделена из бесклеточного экстракта мицелия осаждением ацетоном и очищена ИОХ на сефадексах. Мол. масса I 67200, К[m] для треонина 21 мМ, оптимальные т-ра и рН - 25'ГРАДУС' С и 7,5, соответственно. Активность I ингибируется ионами аммония в конц-ии 10-20 мМ. Библ. 24. Республика Корея, Seoul National Univ. Seoul 151.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: STREPTOMYCES FRADIAE (BACT.)
ТИЛОЗИН
МАКРОЛИДНЫЙ АНТИБИОТИК
БИОСИНТЕЗ
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ВЗАИМОСВЯЗЬ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Однотомное издание

Деп. 1444-В93


Автор(ы) : Григорьянц И.С., Галаев Ю.В., Гончарова Л.В., Закревский В.И.
Заглавие : Влияние однократного введения липосом на активность серин- и треониндегидратаз печени мышей и их индукцию гидрокортизоном : деп. Волгогр. гос. мед. ин-т 19930528, N 1444-В93 .- Введ. с 19930528
Выходные данные : Б.м., 1993
Колич.характеристики :10 с.
Коллективы : Волгогр. гос. мед. ин-т (Волгоград)
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 94.01-04Т4.307

Автор(ы) : Комарова Л.И., Алехина С.М.
Заглавие : Диагностическое значение определения активности серин- и треониндегидратазы в сыворотке крови при токсических поражениях печени, вызванных действием пестицидов
Источник статьи : Клин. лаб. диагност. - 1992. - N 11-12. - С. 41-43
Аннотация: Обследовано 155 чел в возрасте 23-50 лет, подвергавшихся воздействию пестицидов при применении их на сельскохозяйственных работах и в быту. У 49 чел. выявлены патологические изменения гепатобимарной системы, ЖКТ, неврологические нарушения, у 29 - признаки острого отравления. Показано, что повышение активности сериндегидратазы и трениндегидратазы следует рассматривать как ранний показатель токсического поражения печени. Украина, Киев, Ин-т усоверш. врачей. Библ. 4.
ГРНТИ : 34.47.51
Предметные рубрики: ПЕСТИЦИДЫ
ПРОИЗВОДСТВЕННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ
СЕРИНДЕГИДРАТАЗА
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 94.02-04В3.142

Автор(ы) : Mourad, George, King, John
Заглавие : L-O-methylthreonine-resistant mutants of Arabidopsis, omr1, contain an isoleucineinsensitive threonine dehydratase : Jt Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiol. Can. Soc. Plant. Physiol., Minneapolis, Minn., July 31-Aug. 4, 1993: Sci. Program: Abstr. Pap.
Источник статьи : Plant Physiol. - 1993. - Vol. 102, N 1 Suppl. - С. 38
Аннотация: Отобрано 5 мутантов, устойчивых к структурному аналогу изолейцина (ИЛ) - L-O-метилтреонину (МТ). Обнаружено, что устойчивость к МТ определяется присутствием единственного ядерного доминантного гена, связанного с локусом OMR1. Гомозиготные мутанты omr1/ /omr1 в 50-600 раз более устойчивы к МТ, чем дикий тип OMR1/OMR1, а активность фермента-мишени - треониндегидратазы в экстрактах из omr1/omr1 в 20-50 раз менее чувствительна к ИЛ, чем у дикого типа. Канада, Biol. Dept., Univ. Saskatchewan, Saskatoon, SK S7N 0W0.
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ЛИАЗЫ
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
МУТАНТ
ARABIDOPSIS THALIANA
ИЗОЛЕЙЦИН
НЕЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)