Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТОКСИН CRY11BA<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 10.09-04И3.167

Автор(ы) : Zhang, Rui, Hua, Gang, Andacht Tracy M., Adang Michael J.
Заглавие : A 106-kDa aminopeptidase is a putative receptor for Bacillus thurigiensis Cry11Ba toxin in the mosquito Anopheles gambiae
Источник статьи : Biochemistry. - 2008. - Vol. 47, N 43. - С. 11263-11272
ГРНТИ : 34.33.19
Предметные рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА-106 КД
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
ТОКСИН CRY11BA
ANOPHELES
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 11.08-04И2.123

Автор(ы) : Zhang, Rui, Hua, Gang, Urbauer Jeffrey L., Adang Michael J.
Заглавие : Synergistic and inhibitory effects of aminopeptidase peptides on Bacillus thuringiensis Cry11Ba toxicity in the mosquito Anopheles gambiae
Источник статьи : Biochemistry. - 2010. - Vol. 49, N 39. - С. 8512-8519
Аннотация: Усеченные фрагменты 106 кД-аминопептидазы N AgAPN2ta и AgAPN2tb (28 и 30 кДа соотв.), служившие рецепторами токсина Cry11Ba B. thuringiensis для личинок Anopheles gambiae, оказывали выраженное действие на его активность, первый уменьшая ее на 85%, а второй значительно усиливал. Кроме того, оба фрагмента блокировали связывание Cry11Ba с мембранными везикулами щеточной каемки. Делеция N-конца AgAPN2ta устраняла его связывание с Cry11Ba и подавление токсичности, а делеция центрального участка AgAPN2tb блокировала его стимулирующее действие на токсичность, не влияя на связывание с Cry11Ba
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: КД-АМИНОПЕПТИДАЗА N
ФРАГМЕНТ AGAPN2TA
ФРАГМЕНТ AGAPN2TB
РЕЦЕПТОРЫ
ТОКСИН CRY11BA
АКТИВНОСТЬ
BACILLUS THURINGIENSIS
ANOPHELES GAMBIAE
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)