СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТОКСИН ANTRAX<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.10-04Т4.190

Автор(ы) : Kochi Sims K., Martin, Isabelle, Schiavo, Giampietro, Mock, Michele, Cabiaux, Veronique
Заглавие : The effects of pH on the interaction of anthrax toxin lethal and edema factors with phospholipid vesicles
Источник статьи : Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 9. - С. 2604-2609
Аннотация: Bacillus anthracis secretes three distinct proteins which interact in binary combinations to produce two toxins. The two effector moieties, edema factor (EF) and lethal factor (LF), interact competitively with the cell receptor-binding moiety, protective antigen (PA), to produce biologically distinct effects. The passage of the toxins through an acidified endosomal compartment is an essential step in the intoxication process, and it has been shown that low pH triggers the insertion of the activated form of PA, PA[63], into model lipid bilayers. In this study, we have examined the effects of pH on the interaction of LF and EF with a model membrane system. Protein labeling by radioactive phospholipid probes indicated that both LF and EF are able to insert into asolectin lipid bilayers in a pH-dependent manner. For LF, the extent of insertion into the bilayer was accompanied in parallel by the release of calcein from preloaded LUV (large unilamellar vesicles). The transition pH for protein insertion, however, was somewhat higher than that for membrane destabilization. The extent of protein radiolabeling and the release of calcein from LUV incubated with EF was similar to that seen with LF; however, the pH dependency was significantly less. Low pH-induced membrane insertion by both proteins was accompanied by only a minimal change in conformation. These results suggest that LF and EF may be actively involved in the process of toxin translocation. Франция, Lab. Gen. Molec. Toxins, URA 557 CNRS, Inst. Pasteur, 28 rue Docteur Roux, 75724 Paris. Библ. 35
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТОКСИН ANTRAX
ФОСФОЛИПИДНЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ВЛИЯНИЕ PH
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 08.04-04Т4.119

Автор(ы) : Krantz Bryan A., Melnyk Roman A., Zhang, Sen, Juris Stephen J., Lacy D.Borden, Wu, Zhengyan, Finkelstein, Alan, Collier R.John
Заглавие : A phenylalanine clamp catalyzes protein translocation through the anthrax toxin pore
Источник статьи : Science. - 2005. - Vol. 309, N 5735. - С. 777-781
Аннотация: Показали, что при транспорте гептамерного предшественника токсина Anthrax в поры 7 остатков Phe-427 в мембранах объединяются в просвете с образованием радикально-симметричного гептада. Этот, так называемый "O-блок", необходим для транслокации белка и включает в своем составе главный участок проводимости/блокирования для гидрофобных лекарств. Заключают, что структура "O-блок" функционирует подобно хаперону, взаимодействуя с гидрофобными последовательностями в белке-субстрате, который регулируется при транслокации
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТОКСИН ANTRAX
ЭНДОСОМАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ
СТРУКТУРА
ГИДРОФОБНЫЕ ЛЕКАРСТВА
МОДЕМНАЯ СИСТЕМА
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска