Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.6

Автор(ы) : Cadena Deborah L., Chan, Chung-leung, Gill Gordon N.
Заглавие : The intracellular tyrosine kinase domain of the epidermal growth factor receptor undergoes a conformational change upon autophosphorylation
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - С. 260-265
Аннотация: С помощью гель-фильтрации исследовали влияние аутофосфорилирования на конформацию внутриклеточного домена рецептора эпидермального ростового фактора, включающего 2 домена - тирозинкиназный ('ЭКВИВ' 290 аминокислотных остатков) и регуляторный ('ЭКВИВ' 230 остатков). При гельфильтрации фосфорилированного и дефосфорилированного домена через Супердекс 200 получено 4 пика - агрегат, димер, мономер и фрагмент. Радиус Стокса в случае фосфорилированных димера и мономера домена рецептора были выше, чем для дефосфорилированных, что указывает на более компактную конформацию последних. Библ. 30. США, Dept Med., Univ. California, San Diego, La Golla, CA
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АУТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КОНФОРМАЦИЯ
GROWTH FACTORS
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.10-04Т2.111

Автор(ы) : Schranz Dorota B., Anderson, Celia, Wood William M., Berhanu, Paulos
Заглавие : Insulin internalization in the absence of the insulin receptor tyrosine kinase (TK) domain is insufficient for mediating intracellular biologic effects
Источник статьи : Diabetes. - 1994. - Vol. 43, Suppl. n 1. - С. 189
Аннотация: Получили конструкцию, экспрессирующую мутантный рецептор инсулина (РИ) человека, сохраняющий примембранный домен JH, опосредующий эндоцитоз, но укороченный на 343 С-концевые аминок-ты, включающие в себя тирозинкиназный домен, и трансфицировали этой конструкцией клетки CHO. В трансфицированных клетках экспрессировался гетеротетрамерный РИ 'альфа'[2]'бета'[2]{'ДЕЛЬТА'343}, сохраняющий способность связывать и интернализовать инсулин, но не способный передавать биологические эффекты инсулина на захват глюкозы, синтез ДНК и экспрессию протоонкогена с-fos. В клетках CHO, экспрессирующих рекомбинантные РИ человека дикого типа, все биологические эффекты инсулина сохранялись. США, Denver, CO
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ИНСУЛИН
ИНТЕРНАЛИЗАЦИЯ
ЗАХВАТ ГЛЮКОЗЫ
СИНТЕЗ ДНК
ПРОТООНКОГЕН C-FOS
РЕЦЕПТОРЫ
ИНСУЛИН
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ОТСУТСТВИЕ
КЛЕТКИ CHO
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.11-04М6.205

Автор(ы) : Levy-Toledano, Rachel, Caro L.Heleen P., Accili, Domenico, Taylor Simeon I.
Заглавие : Investigation of the mechanism of the dominant negative effect of mutations in the tyrosine kinase domain of insulin receptor
Источник статьи : EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 4. - С. 835-842
Аннотация: Проверяли гипотезу о том, что в основе доминантного негативного эффекта мутаций в тирозинкиназном домене инсулинового рецептора, приводящего к инсулиновой резистентности, лежит образование гибридных димеров между нормальным и мутантным рецепторами. В NIH 3T3 клетках одновременно экспрессировали 2 типа человеческого инсулинового рецептора: мутантный Ile 1153 рецептор, лишенный тирозинкиназной активности, и имеющий эту активность рецептор дикого типа, укороченный на 43 остатка с C-конца. Эти рецепторы не образовывали гибридных олигомеров. В то же время под действием инсулина дикий рецептор трансфосфорилировал мутантный рецептор по межмолекулярному механизму, и этого было достаточно для стимулируемого инсулином эндоцитоза. Несмотря на отсутствие гибридной олигомеризации, экспрессия мутантного рецептора ингибировала способность рецептора дикого типа опосредовать стимулируемое инсулином фосфорилирование субстрата-1 инсулинового рецептора (IRS-1). Высказывается гипотеза, что мутантный рецептор связывает IRS-1 и тем самым препятствует его фосфорилированию, что и объясняет доминантный негативный эффект мутантного рецептора. США, Diabetes Branch, Nat. Inst. Diabetes and Digestive and Kidney Dis., NIH, Bethesda, MD. Библ. 37
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
МУТАЦИИ
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.228

Автор(ы) : Moritz W., Froesch E.R., Boni-Schnetzler M.
Заглавие : Functional properties of a heterozygous mutation (Arg{1174}'-'Gln) in the tyrosine kinase domain of the insulin receptor from a type A insulin resistant patient
Источник статьи : FEBS Lett. - 1994. - Vol. 351&(!&), N 2. - С. 276-280
Аннотация: Описан больной инсулиннезависимым сахарным диабетом (ИРД) и гетерозиготной мутаций Arg'-'Gln в домене тирозинкиназы (позиция 1174) рецептора инсулина (РИ). В опытах на культуре лимфоцитов больного ИРД, трансформированных вирусом Эпштейна-Барр, показано, что по инсулин-связывающей активности и сродству РИ к инсулину-лиганду лимфоциты больного не отличаются от нормальных лимфоцитов здоровых людей. Из клеток больного ИРД выделены солюбилизированные РИ, к-рые характеризовались нормальной активностью базальных р-ций аутофосфорилирования и фосфорилирования белков-субстратов тирозинкиназы. В то же время эта активность РИ больного в присутствии инсулина составляла лишь 30% таковой нормального РИ. Отмечена также менее выраженная стимуляция фосфорилирования белков-субстратов и нек-рые нарушения негативной регуляции экспрессии РИ при ИРД в условиях длительной обработки клеток инсулином. Сделан вывод, что описанная мутация не нарушает базальной тирозинкиназной активности РИ, но блокирует ее активацию инсулином. Данная мутация доминантна и оказывает негативный эффект на РИ дикого типа. Швейцария, Div. Endocrinol., Metabolism, Dep. Int. Med., Univ. Hosp., 8091 Zurich. Библ. 44
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ИНСУЛИН-РЕЗИСТЕНТНЫЙ
ТИП A
РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
ГЕНЫ
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
МУТАЦИЯ ГЕТЕРОЗИГОТНАЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.169

Автор(ы) : Blakesley Vicky A., Kato, Hisanori, Roberts Charles T., LeRoith, Derek
Заглавие : Mutation of a conserved amino acid residue (Tryptophan 1173) in the tyrosine kinase domain of the IGF-I receptor abolishes autophosphorylation but does not eliminate biologic function
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 6. - С. 2764-2769
Аннотация: Тирозинкиназный домен (ТД) рецепторов инсулино-подобного фактора роста-I (ИФР-I) обладает 84%-ной идентичностью с ТД рецепторов инсулина. Известна природная мутация рецепторов инсулина, приводящая к замене остатка триптофана в положении 1200 в ТД. У таких мутантных форм рецепторов инсулина резко снижена способность к аутофосфорилированию 'бета'-субъединицы и нарушены нек-рые, но не все функции рецепторов. В настоящей работе провели сайт-направленный мутагенез кДНК рецепторов ИФР-I, приводящий к замене аналогичного остатка триптофана-1173 в ТД на остаток серина, и полученными мутантными кДНК трансфицировали клетки NIH-3T3. Продемонстрировали резкое снижение аутофосфорилирования рекомбинантных мутантных рецепторов ИФР-I, а при сверхэкспрессии мутантных рецепторов обнаружили снижение аутофосфорилирование эндогенных рецепторов ИФР-I клеток NIH-3T3. При этом сверхэкспрессия мутантных ИФР-I в клетках NIH-3T3 не влияла на уровень фосфорилирования субстрата рецепторов инсулин IRS-I. Очищенные мутантные рецепторы ИФР-I не отличались от рецепторов ИФР-I дикого типа в фосфорилировании in vitro синтетического субстрата поли-(Glu[4]Tyr[1]). В экспрессирующих мутантные рецепторы ИФР-1 трансфицированных клетках снижено стимулирующее действие ИФР-I на синтез ДНК, но слабо изменено стимулирующее действие ИФР-I на транспорт глюкозы. США, Diabets Branch, NIDDK, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 30
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИЯ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.11-04Н1.41

Автор(ы) : Eng, Charis, Smith Darrin P., Mulligan Lois M., Healey Catherine S., Zvelebil Marketa J., Stonehouse Timothy J., Ponder Margaret A., Jackson Charles E., Waterfield Michael D., Ponder Bruce A.J.
Заглавие : A novel point mutation in the tyrosine kinase domain of the RET proto-oncogene in sporadic medullary thyroid carcinoma and in a family with FMTC
Источник статьи : Oncogene. - 1995. - Vol. 10, N 3. - С. 509-513
Аннотация: Известно, что большинство случаев множественной эндокринной неоплазии (МЭН) типов 2А и 2В и семейная форма медуллярного рака щитовидной железы (МР) обусловлены наследуемыми мутациями (Мц) в одном из 6 кодонов протоонкогена RET. Эти Мц при МЭН-2А и семейной МР локализованы в цистеин-богатом домене внеклеточного сегмента RET. Авт. идентифицирована миссенс-Мц GAG(Glu)'-'GAG(Arg) в кодоне 768 гена RET, к-рая сегрегирует в поколениях вместе с МР в семье с МР. Эта Мц изменяет структуру внутриклеточного тирозинкиназного домена RET. Та же Мц выявлена в спорадических МР, но не в нормальных тканях тех же больных. Предполагается, что описанная Мц имеет патогенетическое значение в развитии МР, а не является нейтральным полиморфным признаком. Великобритания, CRC Human Canc. Genet. Res. Grp, Dep. Pathol., Univ., Cambridge CB2 1QP. Библ. 22
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН RET
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
МУТАЦИЯ ТОЧКОВАЯ
РАК ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
МЕДУЛЛЯРНЫЙ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.42

Автор(ы) : Quirk Philip G., Keane Noeleen E., Levine Barry A., Wei, Lei, Ellis, Leland
Заглавие : Comparative phosphorylation kinetics of the human insulin receptor protein-tyrosine kinase domain and an enzymatically competent deletion construct - the tail could wag the dog
Источник статьи : Biochem. Soc. Trans. - 1995. - Vol. 23, N 2. - С. 188S
Аннотация: В бакуловирусной системе экспрессировали фрагменты рецепторов инсулина человека (РИЧ), содержащие остатки 959-1355 (каталитический участок тирозинкиназного домена и полный C-концевой участок) и остатки 978-1283 (каталитический участок без C-хвоста). Использовали метод {1}H-ЯМР для кинетического анализа фосфорилирующей активности рекомбинантных фрагментов РИЧ, используя в кач-ве субстратов синтетические пептиды, включающие в себя сайты аутофосфорилирования внутренней области и хвоста тирозинкиназного домена РИЧ. Не обнаружили различий между полным и укороченным фрагментами РИЧ в субстратной селективности. При анализе кинетических параметров фрагментов РИЧ установили что наличие С-хвоста в ферменте накладывает кинетические ограничение на катализ, особенно при использовании в кач-ве субстрата пептида 1323-1338, содержащего аутофосфорилируемые остатки тирозина C-концевой области РИЧ. Великобритания, Sch. Biochem., Univ. Birmingham, Birmingham B15 2TT. Библ. 7
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ЧЕЛОВЕК
ЭКСПРЕССИЯ
БАКУЛОВИРУСНАЯ СИСТЕМА
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.03-04Н1.241

Автор(ы) : Hernandez-Sanchez, Catalina, Blakesley, Vicky, Kalebic, Thea, Helman, Lee, LeRoith, Derek
Заглавие : The role of the tyrosine kinase domain of the insulin-like growth factor-I receptor in intracellular signaling cellular proliferation, and tumorigenesis
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 49. - С. 29176-29181
Аннотация: Рецептор инсулиноподобного ростового фактора-1 (Р-ИРФ) - это гетеротетрамерный трансмембранный белок, состоящий из двух 'альфа'- и двух 'бета'-субъединиц и обладающий активностью тирозинкиназы (Тк), к-рая стимулируется связыванием ИРФ-лиганда и катализирует аутофосфорилирование Р-ИРФ по кластеру трех остатков Tyr в 'бета'-субъединице. Замены Tyr'-'Phe в этих позициях имеют следствием блок активации путей внутриклеточной передачи сигнала, инициированной связыванием ИРФ с Р-ИРФ. Мутационные замены Tyr в позициях 1131+1135 Р-ИРФ блокируют его аутофосфорилирование полностью, замены Tyr в положениях 1131+1136 или 1135+1136 - только на 50%. Тем не менее, все двойные мутации с заменами Tyr существенно угнетают передачу сигналов от ИРФ по путям с участием белков IPS-1 и Shc. Помимо этого, клетки, несущие эти мутации, не дают пролиферативной р-ции на ИРФ в культуре и не обладают туморогенностью для мышей nude. Сделан вывод, что Tyr-1131 и Tyr-1135 необходимы для аутофосфорилирования Р-ИРФ, а оба эти остатка и Tyr-1136 - для полного функционирования Р-ИРФ. США, Diabetes Branch, NIDDK, NIH, Bldg. 10, Rm. 8S-239, Bethesda, MD 20892-1770. Библ. 48
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АУТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ КЛЕТОЧНАЯ
ОПУХОЛИ
ОБРАЗОВАНИЕ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.02-04М4.21

Автор(ы) : Keegan Brendan P., Sheflin Lowell G., Spaulding Stephen W.
Заглавие : The internalization and endosomal trafficking of the EGF receptor in response to EGF is delayed in the waved-2 mouse liver
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 267, N 3. - С. 881-886
Аннотация: При введении мышам фактора роста эпидермиса (ФРЭ) со спонтанной точечной мутацией, приводящей к замещению валинового остатка глициновым в положении 743 тирозинкиназного домена ФРЭ, фосфорилирование тирозина было на 50% слабее чем у животных дикого типа. Конц-ия рецепторов ФРЭ в ранних и поздних фракциях печеночных эндосом при этом повышалась, однако их транспорт задерживался по сравнению с контролем. Количество рецепторов, осаждавшихся антителами к убиквитину из эндосомной фракции мышей обеих групп, получавших ФРЭ, не отличалось. Полученные результаты свидетельствуют о возможности убиквитинизации рецепторов ФРЭ у мутантных мышей и задержке их транспорта в эндосомы вследствие недостаточности тирозинкиназы. Библ. 34
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ТОЧЕЧНАЯ СПОНТАННАЯ МУТАЦИЯ
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРЫ ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ
ТРАНСПОРТ
ЭНДОСОМЫ ПЕЧЕНИ
МЫШИ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.12-04Я6.164

Автор(ы) : Romeo, Giovanni, Ronchetto, Patrizia, Luo, Yin, Barone, Virginia, Seri, Marco, Ceccherini, Isabella, Pasini, Barbara, Bocciardi, Renata, Lerone, Margherita, Kaarlainen, Helena, Martucciello, Giuseppe
Заглавие : Point mutations affecting the tyrosine kinase domain of the RET proto-oncogene in Hirschsprung's disease
Источник статьи : Nature. - Gr. Brit., 1994. - Vol. 367, N 6461. - С. 377-378
Аннотация: Аутосомнодоминантный ген, вызывающий болезнь Гиршспрунга, картирован в участке хромосомы 10q11.2 человека. В этой области выявили последовательность из 250 т. п. н., содержащую протоонкоген ret. Использовали ПЦР с фланкирующими интронными последовательностями в кач-ве праймеров для амплификации 12 из 20 экзонов протоонкогена ret в геномной ДНК от 27 больных болезнью Гиршспрунга и идентифицировали 4 мутации (3 миссенс-мутации и 1 сдвиг рамки), приводящие к полному нарушению или частичному изменению тирозинкиназного домена ret. Ранее у больных с множественной эндокринной неоплазией типа 2А идентифицировали мутации во внеклеточном, обогащенном цистеином домене Ret. Т. обр. Ret участвует не только в канцерогенезе эндокринной системы, но и в эмбриональном развитии нервной системы кишечника, нарушающемся при болезни Гиршспрунга. Италия, Ist. Giannina Gaslini, 16146 Genova-Quarto. Библ. 25
ГРНТИ : 34.19.27
Предметные рубрики: ГИРШСПРУНГА БОЛЕЗНЬ
ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН RET
БЕЛОК RET
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
МУТАЦИИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)