СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.212

Автор(ы) : Dong, Qun, Liu, Feng, Myers Alan M., Fromm Herbert J.
Заглавие : Evidence for an arginine residue at the substrate binding site of Escherichia coli adenylosuccinate sunthetase as studied by chemical modification and site-directed mutagenesis
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 19. - С. 1228-1233
Аннотация: Изучали природу функциональных групп активного центра аденилосукцинатсинтетазы (КФ 6.3.4.4) Escherichia coli. Фенилглиоксаль модифицирует в синтезе единичный остаток аргинина (Arg), при этом фермент инактивируется. ГТФ и ИМФ предотвращают модификацию аргинина и инактивацию синтетазы. Аспарагиновая кислота не влияет на модификацию аргинина. Модифицируемый Arg локализован на основании анализа триптических пептидов синтетазы, обработанной фенилглиоксалем в присутствии и в отсутствие субстратов. Найдено, что с фенилглиоксалем взаимодействует остаток Arg147. При помощи направленного сайт-специфич. мутагенеза получена рекомбинантная синтетаза с заменой остатка Agr147 на лейцин. Установлено, что K[m] мутантного фермента в отношении ГТФ и ИМФ увеличена в 4-6 раз, а k[к][a] уменьшена в 1,3*10{4} раз. Обсуждается роль остатка Arg147 в катализе. Библ. 28. США, Dep. Biochem. and Biophys., Iowa St. Univ., Ames, IA 50011.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР
ОСТАТОК АРГИНИНА
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска