СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.482

Автор(ы) : Batt Carl A., Jamieson Andrew C., Vandeyar Mark A.
Заглавие : Identification of essential histidine residues in the active site of Escherichia coli xylose (glucose) isomerase
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 2. - С. 618-622
Аннотация: Сравнение аминокислотных последовательностей ксилозо (глюкозо)-изомераз (I; КФ 5.3.1.5) из E. coli, Bacillus subtilis, Ampullariella sp. 3876 и Streptomyces violaceus-niger показало, что наиболее консервативными гистидиновыми остатками являются гис[1][0][1] и гис[2][7][1] в I E. coli. Методом сайт- направленного мутагенеза установлено, что эти остатки являются существенными: любая замена гис[1][0][1] или гис[2][7][1] лишает I активности. Методом КД показано, что у мутантных I не изменилась общая конформация и что все они образуют такие же димеры, как I дикого типа. Замены гис[2][7][1] вызывают термолабильность I, а замены гис[1][0][1] не влияют на тепловую стабильность. Эти данные позволяют предположить, что гис[1][0][1] является каталитич. основанием, участвующим в реакции изомеризации, а гис[2][7][1] служит лигандом для одного из катионов металлов в активном центре I. Библ. 26.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КСИЛОЗОГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ГИСТИДИН
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.386

Автор(ы) : Gilliquet V., Legrain M., Hilger F.
Заглавие : Functional features of the regulatory protein, PHO80, of Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : Arch. int. physiol. et biochim. - 1989. - Vol. 97, N 6. - С. В149
Аннотация: Продукт гена РНО80 совместно с продуктом гена РНО85 осуществляет негативную регуляцию экспрессии РН05, гена кислой фосфатазы Saccharomyces cerevisiae. Белок Pho80 (общая длина 293 аминок-тных остатка) с нехватками на N-конце длиной до 41 аминокислотного остатка не способен репрессировать транскрипцию РНО5. Встраивание в нуклеотидную последовательность Pho80 терминатора транскрпиции в положение +678 или глицинового и пролинового кодонов в то же положение инактивировало белок. Укорочение Pho80 на 47 остатков с С-конца не сказывалось существенно на активности белка, удаление последующих 7 аминок-т устраняло эту активность. Библ. 6. Бельгия, Lab. de Microbiologie, Faculte des Sciences Agronomiques de l'Etat, B-5800 Gembloux.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК РНО80
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
КОМПЛЕКС
БЕЛОК РНО85
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН КИСЛОЙ ФОСФАТАЗЫ РН05
РЕПРЕССИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.714

Автор(ы) : Kulmburg, Peter, Prange, Thierry, Mathieu, Martine, Sequeval, Daria, Scazzocchio, Claudio, Felenbok, Beatrice
Заглавие : Correct intron splicing generates a new type of a putative zinc-binding domain in a transcriptional activator of Aspergillus nidulans
Источник статьи : FEBS Lett. - 1991. - Vol. 280, N 1. - С. 11-16
Аннотация: Нитчатые грибы Aspergillus nidulans имеют ген alc R, который кодирует специфический активатор транскрипции этанольного регулона синтеза этанола. Согласно аминокислотной последовательности кДНК клона, включающей 5'-конец мРНК alc R предполагаемый Zn-связывающий домен относится к цистеиновому классу типа GAL 4 и содержит некоторые уникальные черты. В отличии от других структур этого класса этот домен является строго ассиметричным относительно консервативного центрального цистеина. Модель связывания показывает, что Zn-связывающий мотив alc R может принимать структуру спираль-виток-спираль. Авторы предполагают, что ДНК-связывающий мотив alc R может участвовать в 2 типах ДНК-связывающих структур: Zn - кластер и спираль- виток-спираль. Библ. 42. Франция, Inst. de Genetique et Microbiologie, Batiment 409, Centre Universitaire Paris-Sud, 91405 Orsay Cedex.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ASPERGILLUS NIDULANS (FUNGI)
ГЕНЫ
РЕГУЛОН СИНТЕЗА ЭТАНОЛА
ГЕН АКТИВАТОРА ТРАНСКРИПЦИИ ALCR
СПЛАЙСИНГ
ИНТРОН
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ZN-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ФУНКЦИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.536

Автор(ы) : Oh Euk Y., Claassen, Lark, Thiagalingam, Sambasivamoorthy, Mazur, Sharlyn, Grossman, Lawrence
Заглавие : ATPase activity of the UvrA and UvrAB protein complexes of the Escherichia coli UvrABC endonuclease
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1989. - Vol. 17, N 11. - С. 4145-4159
Аннотация: Проанализирована АТФазная активность Uvr ABC ДНКрепарационного комплекса Escherichia coli. Установлено, что белок Uvr А представляет собой АТФазу, отсутствие ДНКзависимости к-рой может быть связано с образованием АТФ-индуцируемых транзиций мономер-димер. Именно эта индуцированная димеризация может быть причиной возрастания ДНК-связывающей активности, к-рая наблюдается в присутствии АТФ. Хотя Uvr АТФаза не стимулируется двунитевыми разрывами ДНК, она может ими модифицироваться, приводя к изменениям в связывании с ДНК. Такое присоединение необходимо для кооперативного взаимодействия UvrA с UvrB и приводит к стимуляции ДНК в отношении Uvr AB белкового комплекса. Uvr АВ АТФаза характеризуется уникальным кинетическим профилем, к-рый зависит от структуры эффектора ДНК.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
АТФАЗА
БЕЛОК UVRAB
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ДНК ПОВРЕЖДЕНИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ЭФФЕКТОР
СТРУКТУРА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.260

Автор(ы) : Chen, Yu-Mei, Lu, Zhe, Lin E.C.C.
Заглавие : Constitutive activation of the fucAO operon and silencing of the divergently transcribed fucPIK operon by an IS5 element in Escherichia coli mutants selected for growth on L-1,2-propanediol
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 11. - С. 6097/6105
Аннотация: L-1,2-пропандиол (I) является конечным продуктом метаболизма L-фруктозы E. coli. Клетки, обладающие повышенной скоростью роста на I, имеют увеличенный уровень синтеза оксидоредуктазы, кодируемой геном fuc O. Ген fuc O входит в состав регулона fuc. В состава данного регулона входят гены fuc AOPIK. Исследовали структуру регулона fuc. Показали, что гены fuc AO образуют оперон, к-рый транскрибируется дивергентно по отношению к соседнему оперону fuc PIK. Обнаружили у мутантов ECL 421, способных расти на I и не способных к метаболизму фукозы, инсерцию транспозируемого элемента IS5 между оперонами fuc AO и fuc PIK. Полагают, что IS5 обеспечивает конститутивную экспрессию оперона fuc AO и неиндуцибильность оперона fuc PIK. Библ. 55. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, Harvard Med. School, 20% Longwood Avenue, Boston, MA 02115.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ ECL1
САХАРА
ФУКОЗА-L
МЕТАБОЛИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ МЕТАБОЛИЗМА ФУКОЗЫ FUC AOPIK
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ГЕНОВ FUC
ИНСЕРЦИЯ IS5
РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
ИЗМЕНЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.344

Автор(ы) : Raibaud O.
Заглавие : Nucleoprotein structures at positively regulated bacterial promoters: homology with replication origins and some hypotheses on the quaternary structure of the activator proteins in these complexes
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1989. - Vol. 3, N 3. - С. 455-458
Аннотация: Отмечены значительные черты сходства нуклеопротеиновых комплексов, образующихся у Escherichia coli в участке между двумя дивергентными промоторами malB и в oriC. Изучение бактериальных активаторных белков показало, что многие из них в р-рах являются мономерами и распознают короткие ассимметричные нуклеотидные последовательности, организованные в прямые повторы. Для связывания таких белков с ДНК часто характерна кооперативность, т. е. взаимодействие между белковыми молекулами. Эти результаты показывают, что образование нуклеопротеиновых комплексов с участием таких белков обусловлено скорее гетерологичными, чем изологичными взаимодействиями, т. е. взаимодействиями между различными, а не между идентичными областями соседних белковых мономеров. Изологичные взаимодействия характерны для репрессоров. Предполагается, что активаторные белки, взаимодействующие изологично при образовании комплексов с ДНК, эволюционно родственны репрессорам. Библ. 27. Франция, Unite de Genetique Moleculaire, Institu Pasteur, 28 rue du Dr Roux, 75724 Paris, Cedex 15.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЙ КОМПЛЕКС
ПРОМОТОРЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОРЫ
РЕПРЕССОРЫ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.384

Автор(ы) : Chambers, Alistair, Stanway, Clive, Kingsman Alan J., Kingsman Susan M.
Заглавие : The UAS of the yeast PGK gene is composed of multiple functional elements
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1988. - Vol. 16, N 17. - С. 8245-8260
Аннотация: Вышележащая активаторная последовательность (UAS) гена фосфоглицераткиназы (PGK) Saccharomyces cerevisiae содержит домен активации транскрипции, расположенный между основаниями -479 и -402, считая от инициирующего кодона ATG. Этот домен UAS содержит 3 прямых повтора последовательности 5'-СТТСС-3'. Установлено, что удаление этих повторов существенно снижает экспрессию PGK. При этом делеция повтора 1 (с -432 до -428) оказывает меньший эффект, чем делеция повтора 2 (с -449 до -445). Обнаружена также последовательность (обозначена АС от англ. activator core) между -473 и -458, не содержащая блока СТТСС, но существенная для экспрессии. Делеция последовательности АС снижает экспрессию до уровня, составляющего менее 20% от нормального. Для максимальной экспрессии РGK необходимы АС и все 3 блока СТТСС. Ил. 5. Библ. 37. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Oxford, South Parks Road, Oxford, OX1 3QU.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ UAS
СТРУКТУРА
ДЕЛЕЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
ГЕН ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗЫ РGK
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.369

Автор(ы) : Parets-Soler A.
Заглавие : Base substitutions in the 5' non-coding regions of two naturally occurring yeast invertase structural SUC genes cause strong differences in specific invertase activities
Источник статьи : Curr. Genet. - 1989. - Vol. 15, N 4. - С. 299-301
Аннотация: Установлено, что у Saccharomyces cerevisiae ген SUC4 обеспечивает в 4 раза более высокую инвертазную активность, нежели ген SUC5. Гены SUC4 и SUC5 различаются только тремя основаниями, локализованными в 5'-некодирующей области. Различия в уровне экспрессии между SUC4 и SUC5 должны быть обусловлены т. обр. транзицией G А в положении -497 (AAGAAAG AAGAAAA) и/или транзицией С Т в положении -460 (ATGAAC ATGAAT). Последовательность ТАСААА между -118 и -123 в гене SUC5 может играть такую же роль как блок ТАТААА в гене SUC4. Табл. 1. Библ. 13. ФРГ, EMBO Lab., Meyerhofstr. 1, D-6900 Heidelberg.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SCCHROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
СТРУКТУРНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ИНВЕРТАЗЫ SUC4
ГЕН ИНВЕРТАЗЫ SUC5
5'-НЕКОДИРУЮЩИЕ ОБЛАСТИ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.617

Автор(ы) : Evans Claudia T., Kispal, Gyula, Small, Curtis, Srere Paul A.
Заглавие : Effects on the organization, structure and function of the tca cycle by specific mutations in citrate synthase
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl 13Е. - С. 267
Аннотация: С помощью метода направленного мутагенеза in vitro изучали природу аминокислотных остатков, входящих в состав каталитического центра митохондриальной цитратсинтазы (ЦС) YCS1 дрожжей. В ген ЦС вносили мутации, приводящие к замене Асп-414 на Гли или Гис-313 на Гли. При введении мутантных генов ЦС в клетки, дефектные по синтезу ГС, обнаружено, что первая мутация подавляет способность клеток к росту на средах с ацетатом, а вторая не оказывает такого действия (хотя уровень активности ГС в экстрактах из таких клеток оказывался весьма низким). Делается вывод, что мутационная замена Гис-313 на Гли в ГС дрожжей не препятствует вхождению этого фермента в комплекс трикарбонового цикла. США, VAMC and UT Southwestern Med. Ctr. Dallas, TX 75216.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ДРОЖЖИ
МУТАНТЫ ПО ЦИТРАТСИНТАЗЕ
ЦТК
ОРГАНИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНОВ ЦИТРАТСИНТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
КОМПЛЕМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ФЕРМЕНТЫ ЦТК
СТРУКТУРА- ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска