СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.554

Автор(ы) : Bakker D., Vader C.E.M., Roosendaal B., Mooi F.R., Oudega B., de Graaf F.K.
Заглавие : Structure and function of periplasmic chaperone-like proteins involved in the biosynthesis of K88 and К99 fimbriae in enterotoxigenic Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1991. - Vol. 5, N 4. - С. 875-886
Аннотация: Определена последовательность нуклеотидов в генах faeE и fanE клеток Escherichia coli. Известно, что оба эти гена участвуют в синтезе фимбрий типов К88 и К99 в Кл E. coli. Показано, что продукт гена faeE взаимодействует в периплазме со структурным белком субъединиц фимбрий, кодируемым геном faeG. Показано, что такое взаимодействие частично защищает белок FaeG от протеолиза и препятствует полимеризации белка FaeG. Опытами с использованием моноклональных антител к белку FaeG показано, что его связывание с белком FaeE не приводит к существенным конформационным изменениям в FaeG. На основании этих данных делается вывод, что белок FaeE относится к числу белков-чаперонов. В последовательности аминокислот белка FaeE обнаружены гомологии с известными белками этой группы. Более того, обнаружено наличие гомологичных участков у белков FaeE и FaeG. Предполагается, что взаимодействием между этими белками может происходить именно по этим участкам. Библ. 38. Нидерланды, Dep. of Mol. Microbiol., Faculty of Biol., Vrije Universiteit, De Boelelaan 1087, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ HB101
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ЧАПЕРОНО-ПОДОБНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК FAEE
БЕЛОК FAN E
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ
ФИМБРИИ
ФИМБРИИ К 88
ФИМБРИИ К 99
БИОСИНТЕЗ
МЕХАНИЗМЫ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.252

Автор(ы) : Saribas A.Sami, Mandaci, Sevnur, Daldal, Fevzi
Заглавие : An engineered cytochrome b[6]c[1] complex with a split cytochrome b is able to support photosynthetic growth of Rhodobacter capsulatus
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 17. - С. 5365-5372
Аннотация: Убигидрохинон: цитохром-с-оксидоредуктаза (цитохромный комплекс bc[1]) из Rhodobacter capsulatus состоит из [Fe-S]-белка, цитохрома b (Ib) и цитохрома c[1] (Ic[1]), кодируемых опероном petABC (fbcFBC). Ген petB генетически расщепили на 2 цистрона (petB6 и petBIV), к-рые кодируют 2 белка, состоящие соотв. из 4 N-концевых и; C-концевых трансмембранных спиралей Ib. Эти белки похожи на Ib[6] и субъединицу IV комплексов Ib[6]f из хлоропластов и вместе с немодифицированными компонентами комплекса Ibc[1] образуют новый фермент, названный комплексом Ib[6]c[1]. Этот комплекс функционален и, несмотря на маленькое кол-во в клетках, способен поддерживать фотосинтетич. рост R. capsulatus. Дальнейший мутагенез привел к получению мутанта, гиперпродуцирующего Ib[6]c[1] из-за транзиции Ц'-'Т во втором положении второго кодона petBIV. Биохимич. анализ, в т. ч. методом ЭПР, показал, что комплекс Ib[6]c[1] очень похож на Ibc[1]. Он очень чувствителен к ингибиторам Ibc[1], включая антимицина А. Окислительно-восстановительные св-ва гемовых простетич. групп типов b и c в Ibc[1] не изменились. Однако по оптич. спектру поглощения Ib[6]c[1] похож на Ib[6]f. Эти данные показали, что устойчивость к ингибиторам и редокс-потенциалов между бактериальными и митохондриальными комплексами Ibc[1] и комплексами Ib[6]f хлоропластов нельзя объяснить расщеплением Ib на 2 полипетида. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 42
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
МЕХАНИЗМ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМНЫЙ КОМПЛЕКС BC[1]
ЦИТОХРОМ В
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.234

Автор(ы) : Takata, Makoto, Guo, Lei, Katayama, Tsutomu, Hase, Masakazu, Seyama, Yousuke, Miki, Takeyoshi, Sekimizu, Kazuhisa
Заглавие : Mutant DnaA proteins defective in duplex opening of oriC, the origin of chromosomal DNA replication in Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 2. - С. 454-462
Аннотация: Изучены 3 мутанта белка DnaA (I) с заменами R334H (IA), R342H (IB) и E361G (IC), делающие репликацию хромосомы холодочувствительной (20'ГРАДУС'). IA-IC гиперэкспрессировали и очистили и изучили их репликативную активность в системе репликации oriC in vitro. При 30'ГРАДУС' IA-IC имеют такую же уд. активность, как и I дикого типа, но при 20'ГРАДУС' гораздо менее активны в системе с неочищенным экстрактом. IA-IC не отличаются от I дикого типа по сродству к АТФ и связыванию с ДНК oriC. Способность расплетать ДНК oriC у IA и IB при низкой т-ре гораздо ниже, чем у I дикого типа, что и объясняет их холодочувствительный фенотип. Остатки R334 и R342 расположены в мотиве I, к-рый похож на мотив белка NtrC, участвующий в образовании открытого комплекса. Остаток E361 может участвовать во взаимодействии I с др. белками в неочищенном экстракте. Япония, Dep. Mol. Microbiol., Kyushu Univ. Graduate Sch. Pharm. Sci., Fukuoka 812-8582. Библ. 34
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ХРОМОСОМА
ИНИЦИАЦИЯ
УЧАСТОК ORI
ДУПЛЕКС
ОТКРЫВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК РЕПЛИКАЦИИ DNAA
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска