СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА ДОМЕНОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.10-04Н1.32

Автор(ы) : Сьяксте Н.И., Съяксте Т.Г.
Заглавие : Исследование сопряженных с пролиферацией и дифференцировкой изменений в структуре доменов хроматина: перспективный подход для клинической биохимии
Источник статьи : Молекул. биол. и мед. - М., 1990. - С. 63
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: ХРОМАТИН
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.08-04И8.43

Автор(ы) : Das Biplab K., Agarwal Sudhir K., Khan M.Yahiya
Заглавие : Unfolding-refolding behaviour of chicken egg white ovomucoid and its correlation with the three domain structure of the protein
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1991. - Vol. 1076, N 3. - С. 343-350
Аннотация: Методом дифференциальной спектрофотометрии изучали изменение структуры овомукоида и его 4 фрагментов, представляющих домены I, II+III, I+II и III в 0,06 М натрий-фосфатном буфере с рН 7,0 при действии мочевины и повышенной т-ры. Изучали также влияние т-ры на структуру овомукоида и фрагментов в 0,05 М натрий-ацетатном буфере с рН 5,0 и в присутствии 2 М мочевины при рН 7,0. Анализ данных о внутренней вязкости свидетельствует об отсутствии значительных изменений структуры и денатурации молекул овомукоида и фрагментов при сильно кислых значениях рН (рН 4,6). Добавление мочевины и повышение т-ры вызывают значительные нарушения структуры овомукоида. Изотермические переходы являются одноступенчатыми для доменов I, I+II и III и двуступенчатыми со стабильным промежуточным продуктом для овомукоида и фрагмента с доменами II+III. Не обнаружили стабильного промежуточного продукта при изотермическом переходе при рН 7,0. Одноступенчатый переход для овомукоида и его фрагмента с доменами II+III превращается в двуступенчатый переход при рН 5,0 или в присутствии 2 М мочевины и рН 7,0. Анализ равновесных данных о денатурации в присутствии мочевины и при повышенной т-ре свидетельствует, что второй переход обусловлен разворачиванием домена III. Кинетические данные показали наличие 3 кинетических фаз разворачивания молекулы нативного овомукоида. Домены I, II и III ответственны за разворачивание молекулы нативного овомукоида с разной скоростью; при этом константы скорости составляли 0,456; 0,12 и 0,054 мин1} соотв. Заключили, что устойчивость овомукоида к действию разных денатурирующих факторов, включая т-ру, обусловлено наличием домена III; начало разворачивания молекулы овомукоида происходит с NH[2]-конца, к-рый возможно является сайтом нуклеации для образования последующей структуры; домены I и II более склонны к трансформации, по сравнению с доменом III в молекуле нативного овомукоида. Индия, Dep. of Biochem., Sc. of Life Sci., North-Eastern Hill Univ., Shillong. Библ. 21.
ГРНТИ : 34.39.57
Предметные рубрики: МУКОИДЫ
ОВОМУКОИД
ДЕНАТУРАЦИЯ
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ
КУРЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.10-04Т1.270

Автор(ы) : Jiang, Qiaoling, Van Rhee A.Michiel, Kim, Jeongho, Yehle, Susan, Wess, Jurgen, Jacobson Kenneth A.
Заглавие : Hydrophilic side chains in the third and seventh transmembrane helical domains of human A[2A] adenosine receptors are required for ligand recognition
Источник статьи : Mol. Pharmacol. - 1996. - Vol. 50, N 3. - С. 512-521
Аннотация: В опытах на культуре клеток COS-7, экспрессирующих A[2A]-рецептор (Рц) дикого типа показано, что значения K[d] и B[макс.] связывания [{3}H]-8-[4-[[[[(2-аминоэтил)-амино]карбонил]метокси] окси]фенил]-1,3-дипропилксантина составляли 14,9 нМ и 8,83 пмоль/мг белка соотв. Для Рц, имеющих мутации в 3-м и 7-м трансмембранных доменах значения В[макс.] были снижены до 5,54-6,54 нМ. Величина ЕС[50] стимуляции синтеза цАМФ под действие CGS 21680 для Рц дикого типа и мутантной формы Т88А составляла 0,915 нМ и 14,4 мкМ соотв. Обсуждена роль отдельных компонентов структуры трансмембранных доменов Рц в узнавании лигандов. США, National Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 52
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: АДЕНОЗИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ
УЗНАВАНИЕ ЛИГАНДОВ
АГОНИСТЫ
КЛЕТКИ COS-7
КЛОНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.070

Автор(ы) : Nehrbass U., Hurt E.C.
Заглавие : Functional analysis of the essential nuclear pore protein NSP1 in yeast
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - С. 373
Аннотация: Показано, что белок NSP1 (компонент ядерной периферии Saccharomyces cerevisiae), по-видимому, состоит из двух доменов, функционирующих независимо друг от друга. C-концевой домен ответствен за правильную локализацию NSP1 и выполняет существенные функции. Повторяющийся домен несуществен, но способен направлять в ядро 'бета'-галактозидазу. В пределах этого домена выявлена структура из 22 консервативных единиц, обнаруженная также в семействе белков ядерных пор NUP1. Библ. 1. ФРГ, EMBL, D-6900 Heidelberg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК NSP1
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ
ЯДРО
ЯДЕРНЫЕ ПОРЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГАЛАКТОЗИДАЗА* БЕТА-
ТРАНСПОРТ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.11-04М1.49

Автор(ы) : Fessler J.H., Fessler L.I.
Заглавие : Drosophila extracellular matrix
Источник статьи : Annu. Rev. Cell Biol. - Palo Alto (Calif.), 1989. - Vol. 5. - С. 309-399
Аннотация: Обзор. Представлены исчерпывающие сведения о внеклет. матриксе у Drosophila (D.). Содержатся данные о формировании внеклет. матрикса в процессе развития, о структуре доменов макром-л, входящих в состав матрикса, сведения об особенностях структуры базальных мембран у D. Одна из глав обзора посвящена вопросам экспрессии матриксных белков и их рецепторов. Отдельно рассматриваются рецепторы клет. поверхности и м-лы клет. адгезии. США, Dep. of Biology and the Molec. Biol. Inst. Univ. of California, Los Angeles, CA 90024. Библ. 137.
ГРНТИ : 34.19.21
Предметные рубрики: МАТРИС ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ
КОМПОНЕНТЫ
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ
РЕЦЕПТОРЫ
КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
АДГЕЗИВНЫЕ МОЛЕКУЛЫ
DROSOPHILA
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 137
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.106

Автор(ы) : Sekiguchi, JoAnn, Shuman, Stewart
Заглавие : Domain structure of vaccinia DNA ligase
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 4. - С. 727-734
Аннотация: ДНК-лигаза вируса осповакцины состоит из 552 аминокислотных остатков. Она содержит 3 структурных домена: 1) N-концевой фрагмент из 175 аминокислотных остатков, чувствительный к химотрипсину и трипсину; 2) устойчивый к протеазам центральный домен, включающий активный центр переноса нуклеотидов (Lys-231) и 3) устойчивый к протеазам C-концевой фрагмент. Два устойчивых к протеазам домена разделены расщепляемым протеазами мостиком (от 296 до 307 позиции). Аденилилтрансферазная и ДНК-лигазная активности сохраняются при удалении 200 N-концевых аминокислотных остатков. Однако, укороченная форма фермента характеризуется пониженной скоростью катализа при объединении цепей и сниженной аффинностью к ДНК. Каталитическое "ядро" лигазы вируса осповакцины из 350 остатков аналогично по размеру и по чувствительности к протеазам полноразмерной ДНК-лигазе фага Т7. США, Mol. Biol. Program, Sloan - Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 24
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ДНК-ЛИГАЗА
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска