Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.84

Автор(ы) : Evans Barbara R., Lane Lynette M., Margalit, Ruth, Hathaway Gary M., Ragauskas, Arthur, Woodward, Jonathan
Заглавие : Comparison of the properties of native and pentaammineruthenium(III)- modified xylanase
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 19, N 5. - С. 367-373
Аннотация: Две ксиланазы, xyn A Bacillus pumilus и xyn II Trichoderma reesei, были очищены, а затем модифицированы под действием пентаамминерутениума (ПАР). Генерированные т. обр. ксиланазы приобретают активность оксидазы вератрилового спирта. Гидролитическая активность T. reesei xyn II в отношении растворимых ксиланов была неизменна при модификации ПАР. Однако, модификация B. pumilus xyn A сильно ослабляет гидролиз ксилана, если активный сайт ксиланазы не был защищен ксилозой во время модификации. Наличие гистидина, цистеина или остатков глутатиона во время гидролиза ксилана сильно увеличивает ксиланазную активность ПАР-модифицированной ксиланазы B. pumilus. Наличие глицина, глутаминовой к-ты, метионина или окисленного глутатиона не влияло на ксиланазную активность, США, Oak Ridge Nat. Lab., Oak Ridge, TN. Библ. 29
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: КСИЛАНАЗЫ
МОДИФИЦИРОВАННЫЕ КСИЛАНАЗЫ
НАТИВНЫЕ КСИЛАНАЗЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ПЕНТААММИНЕРУТЕНИУМ
МОДИФИЦИРУЮЩЕЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ
BACILLUS PUMILUS (BACT.)
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.71

Автор(ы) : Ordaz E., Garrido-Pertierra A., Gallego M., Puyet A.
Заглавие : Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - С. 287-291
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.6

Автор(ы) : Ordaz E., Garrido-Pertierra A., Gallego M., Puyet A.
Заглавие : Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - С. 287-291
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.11-04В3.210

Автор(ы) : Sun, Sufang, Li, Xuyuan, Nu, Shaoli, You, Xin
Заглавие : Immobilization and characterization of 'бета'-galactosidase from the plant gram chicken bean (Cicer arietinum). Evolution of its enzymatic actions in the hydrolysis of lactose
Источник статьи : J. Agr. and Food Chem. - 1999. - Vol. 47, N 3. - С. 819-823
Аннотация: 'бета'-галактозидаза ('бета'-D-галактозидаза-галактогидролаза, EC 3.2.1.23), выделенная и очищенная из нута (горох турецкий), была иммобилизована в перекрестно сшитом полиакриламидном геле. Выход ферментативной активности достигал 72%. Сопоставление со свободным ферментом продемонстрировало, что иммобилизованный фермент имел более широкий операционный интервал pH и лучшую термостабильность. Лиофилизированные частицы были стабильны при хранении (комнатная т-ра, 60 дн.) и проявляли повышенную операционную стабильность - 8-кратное повторное использование без потери ферментационной активности. Кинетические характеристики (K[M], K[max] и E[a]) для свободного и иммобилизованного фермента определяли при использовании O-нитрофенил-'бета'-D-галактозы и лактозы в качестве субстратов. Показано, что 'бета'-галактозидаза из нута может быть эффективно использована для гидролиза лактозы в молоке. Китай, Dep. Chem., Lanzhou Univ., Lanzhou 730000. Библ. 25
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЛАКТОЗА
МОЛОКО
'БЕТА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ НУТА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.167

Автор(ы) : Alkorta, Itziar, Garbisu, Carlos, Llama Maria J., Serra Juan L.
Заглавие : Immobilization of pectin lyase from Penicillium italicum by covalent binding to nylon
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 18, N 2. - С. 141-146
Аннотация: Физико-химические и кинетические свойства пектинлиазы [PNL, поли(метоксигалакуронид)лиазы, Е. С. 4.2.2.10)] из Penicillium italicum, иммобилизованной путем ковалентного связывания на нейлоне, сопоставляли со свойствами свободной пектинлиазы. Определены оптимальные условия иммобилизации пектинлиазы. Оптимум pH иммобилизованного фермента сопоставим с оптимум pH растворенного фермента. Отмечено, что иммобилизованная PNL была более стабильна при значениях pH, меньших, чем pH растворимой PNL. Иммобилизация повышает термостабильность фермента. Иммобилизованная PNL исключительно стабильна при хранении при 4'ГРАДУС'C. Не обнаружено снижения активности иммобилизованного фермента при 12-кратном его использовании. По сравнению с растворимой PNL, иммобилизованная PNL вызывала менее выраженное снижение вязкости пектинового р-ра. Такие свойства иммобилизованной PNL позволяют использовать ее в процессе очистки фруктовых соков при 40'ГРАДУС'С и pH 'ЭКВИВ'3,0. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular, Fac. Ciencials, Univ. Pais Vasco, Bilbao. Библ. 37
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ОЧИСТКА ФРУКТОВЫХ СОКОВ
PENICILLIUM ITALICUM (FUNGI)
ИСТОЧНИК ПЕКТИНЛИАЗЫ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.34

Автор(ы) : Schafhauser D.Y., Storey K.B.
Заглавие : Immobilization of glucose isomerase onto granular chicken bone
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1992. - Vol. 32. - С. 79-87
Аннотация: Изучена возможность иммобилизации глюкозоизомеразы на гранулах из кости цыпленка (BIOBONE{TM}) путем адсорбции. Активность связанного фермента составляла 32'+-'1% от активности того же кол-ва фермента в свободном состоянии; уд. активность при иммобилизации снижалась с 11,1'+-'0,7 до 3,9'+-'0,5 ед/мг белка. По сравнению с ферментом в свободном состоянии, иммобилизованный фермент характеризовался трехкратным увеличение K[M] р-ции с фруктозой и пятикратным снижением V[m]. Была показана возможность проведения р-ции при высоких (выше 55'ГРАДУС'C) т-рах, однако при непрерывном использовании и длительном хранении активность иммобилизованного материала постепенно снижалась. Активность связывания, а также активность иммобилизованного на костных гранулах фермента обнаруживали значительную устойчивость к обработке детергентами, этанолом и KCl. Эффекты ограничения массопередачи в данной системе значения не имели. Канада, Inst. Biochem., Dept Biol. and Chem., Carleton Univ., Ottawa, Ont. K1S 5B6. Библ. 14
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ГРАНУЛЫ ИЗ КОСТИ ЦЫПЛЕНКА
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.58

Автор(ы) : Basri M., Ampon K., Wan Yunus W.M.Z., Razak C.N.A., Salleh A.B.
Заглавие : Stability of hydrophobic lipase derivatives immobilized in organic polymer beads
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 3. - С. 173-183
Аннотация: Молекулы липазы из Candida rugosa были модифицированы различными гиброфобными группами и адсорбированы гранулами из некоторых органических полимеров. По сравнению с модифицированной и нативной формами фермента, иммобилизованные липазы характеризовались большей термоустойчивостью в органических растворителях. Модификация гидрофобными группами не влияла на термоустойчивость липаз. Наиболее пригодными к хранению оказались лиофилизованный препарат и р-р фермента, содержащий субстарт. Полиэтиленгликоль-липаза, иммобилизованная на гранулах XAD7 (полиакрилат), характеризовалась повышенной производственной устойчивостью при использовании в реакторе с мешалкой. Производственная устойчивость можеть быть далее повышена путем мягкой обработки глутарельдегидом. Малайзия, Jabatan Kimia, Univ. Pertanian Malaysia, UPM 43400 Serdang. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЛИПАЗЫ
ГИДРОФОБНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
СВОБОДНАЯ ФОРМА
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ФОРМА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ОРГАНИЧЕСКИЕ ПОЛИМЕРНЫЕ ГРАНУЛЫ
CANDIDA RUGOSA (FUNGI)
ИСТОЧНИК ЛИПАЗЫ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.7

Автор(ы) : Basri M., Ampon K., Wan Yunus W.M.Z., Razak C.N.A., Salleh A.B.
Заглавие : Stability of hydrophobic lipase derivatives immobilized in organic polymer beads
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 3. - С. 173-183
Аннотация: Молекулы липазы из Candida rugosa были модифицированы различными гиброфобными группами и адсорбированы гранулами из некоторых органических полимеров. По сравнению с модифицированной и нативной формами фермента, иммобилизованные липазы характеризовались большей термоустойчивостью в органических растворителях. Модификация гидрофобными группами не влияла на термоустойчивость липаз. Наиболее пригодными к хранению оказались лиофилизованный препарат и р-р фермента, содержащий субстарт. Полиэтиленгликоль-липаза, иммобилизованная на гранулах XAD7 (полиакрилат), характеризовалась повышенной производственной устойчивостью при использовании в реакторе с мешалкой. Производственная устойчивость можеть быть далее повышена путем мягкой обработки глутарельдегидом. Малайзия, Jabatan Kimia, Univ. Pertanian Malaysia, UPM 43400 Serdang. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: ЛИПАЗЫ
ГИДРОФОБНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
СВОБОДНАЯ ФОРМА
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ФОРМА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ОРГАНИЧЕСКИЕ ПОЛИМЕРНЫЕ ГРАНУЛЫ
CANDIDA RUGOSA (FUNGI)
ИСТОЧНИК ЛИПАЗЫ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.82

Автор(ы) : Leal-Morales Carlos A., Gay, Lucien, Fevre, Michel, Bartnicki-Garcia, Salomon
Заглавие : The properties and localization of Saprolegnia monoica chitin synthase differ from those of other fungi
Источник статьи : Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 7. - С. 2473-2483
Аннотация: Охарактеризован фермент, ответственный за синтез хитина в Saprolegnia monoica и его свойства сопоставлены со свойствами хитинсинтазы типичного гриба. Установлена субклеточная локализация хитинсинтазы S. monoica, проведена очистка растворимого в дигитонине фермента и определен его полипептидный состав. Очищенный фермент содержал 7 полипептидных полос, проявляющих хитинсинтазную активность. Мексика, Inst. Investigacion Biol. Experimental, Fac. Qu'иота'm., Univ. Guanajuato, Guanajuato. Библ. 37
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ХИТИНСИНТАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
РАЗЛИЧНЫЕ ИСТОЧНИКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
SAPROLEGNIA MONOICA (FUNGI)
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.334

Автор(ы) : Yazgan A., Ozcengiz G.
Заглавие : Subcellular distribution of accumulated heavy metals in Saccharomyces cerevisiae and Kluyveromyces marxianus
Источник статьи : Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 8. - С. 871-874
Аннотация: Установлено, что по сравнению с CUP1{R} шт. Saccharomyces cerevisiae культура Kluyveromyces spp. более устойчива к тяжелым металлам и лучше аккумулирует их. Описывается субклеточное распределение аккумулированных металлов (Ag, Cd, Cu) и S. cerevisiae и K. marxianus. Вероятно, механизм аккумуляции металлов в обоих организмах состоит в абсорбции металлов нерастворимых клеточным материалом. Турция, Dep. Biol., Middle East Technical Univ., 06531, Ankara. Библ. 31
ГРНТИ : 34.27.23
Предметные рубрики: СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ
АККУМУЛЯЦИЯ В КЛЕТКАХ МИКРООРГАНИЗМОВ
СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ АККУМУЛЯЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
KLUYVEROMYCES MARXIANUS (FUNGI)
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.232

Автор(ы) : Yazgan A., Ozcengiz G.
Заглавие : Subcellular distribution of accumulated heavy metals in Saccharomyces cerevisiae and Kluyveromyces marxianus
Источник статьи : Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 8. - С. 871-874
Аннотация: Установлено, что по сравнению с CUP1{R} шт. Saccharomyces cerevisiae культура Kluyveromyces spp. более устойчива к тяжелым металлам и лучше аккумулирует их. Описывается субклеточное распределение аккумулированных металлов (Ag, Cd, Cu) и S. cerevisiae и K. marxianus. Вероятно, механизм аккумуляции металлов в обоих организмах состоит в абсорбции металлов нерастворимых клеточным материалом. Турция, Dep. Biol., Middle East Technical Univ., 06531, Ankara. Библ. 31
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ
АККУМУЛЯЦИЯ В КЛЕТКАХ МИКРООРГАНИЗМОВ
СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ АККУМУЛЯЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
KLUYVEROMYCES MARXIANUS (FUNGI)
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)