СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СКАНИРУЮЩАЯ МИКРОКАЛОРИМЕТРИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.08-04К1.78

Автор(ы) : Тищенко В.М.
Заглавие : Взаимодействие между C[H]2- и C[H]3-доменами иммуноглобулина G1 человека в гликозилированных и агликозилированных Fc-фрагментах
Источник статьи : Биофизика. - 1999. - Т. 44, N 5. - С. 811-812
Аннотация: Тепловая денатурация гликозилированных и агликозилированных Fc-фрагментов иммуноглобулина G1 человека изучена методом сканирующей микрокалориметрии. Энтальпия взаимодействия между агликозилированными C[H]2- и C[H]3-доменами значительно меньше при 37'ГРАДУС'C (но не при 0'ГРАДУС'C), чем между гликозилированными C[H]2- и C[H]3-доменами. Эта температурная зависимость согласуется с данными ограниченного протеолиза трипсином. Россия, Ин-т иммунологии, Любучаны Моск. обл. Библ. 12
ГРНТИ : 34.43.33
Предметные рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G1
FC-ФРАГМЕНТЫ
C[H]2- И C[H]3-ДОМЕНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СКАНИРУЮЩАЯ МИКРОКАЛОРИМЕТРИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 07.07-04М2.107

Автор(ы) : Швачко Л.П., Литвинович С.В., Кибирев В.К.
Заглавие : Исследование вторичной структуры и свойств 'альфа'- и 'гамма'-форм тромбина человека
Источник статьи : Укр. бiохiм. ж. - 2006. - Т. 78, N 1. - С. 87-93
Аннотация: Методами дифференциальной сканирующей микрокалориметрии (ДСМ) и кругового дихроизма (КД) исследована вторичная структура и свойства 'альфа'-тромбина человека и его 'гамма'-формы, образующейся при автолизе нативного фермента. По данным ДСМ в препаратах 'альфа'-тромбина и 'гамма'-формы тромбина наблюдается по одному пику температурного перехода при 58,5 и 53,3'ГРАДУС'C соответственно, величины которых свидетельствуют о том, что 'гамма'-форма является менее стабильной, чем исходной 'альфа'-тромбин. В противоположность этому диизопропилфосфорил-'альфа'-тромбин (ДИФ-'альфа'-тромбин) обнаруживает два пика температурного перехода (57.5 и 64,5'ГРАДУС'C). Данные кругового дихроизма показали, что превращение 'альфа'-тромбина в 'гамма'-форму слабо влияет на характер спектров КД и вторичную структуру препаратов фермента. Исследование ингибиторного эффекта таких полианионов, как ATP и декстрансульфат (DS), на процесс свертывания фибриногена тромбином свидетельствует о том, что увеличение отрицательного заряда молекулы обусловливает рост ее ингибиторной активности. Найдено, что в присутствии каталитически неактивного ДИФ-'альфа'-тромбина, который содержит интактный анионсвязывающий центр (exosite 1), ингибиторная активность декстрансульфата (DS) в отношении 'альфа'-тромбина уменьшается, что объясняется способностью DS взаимодействовать с анионсвязывающим центром как 'альфа'-тромбина, так и ДИФ-'альфа'-тромбина. В то же время ДИФ-'гамма'-тромбин - препарат с нарушенным анионсвязывающим центром - не влияет на ингибиторную активность дестрансульфта, так как в этом случае DS не способен связываться с ДИФ-'гамма'-тромбином. В результате проведенных исследований показано, что молекула тромбина состоит из двух достаточно сильно взаимодействующих доменов, а анионсвязывающий дополнительный центр фермента (exosite 1) может играть первостепенную роль при взаимодействии тромбина с таким полианионом как декстрансульфат. Украина, Ин-т биоорг. хим. и нефтехим. НАНУ, Киев. Библ. 21
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ТРОМБИН
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ИНГИБИТОРЫ ТРОМБИНА
СКАНИРУЮЩАЯ МИКРОКАЛОРИМЕТРИЯ
КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска