СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.110

Автор(ы) : Tozser, Jozsef, Bagossi, Peter, Weber Irene T., Louis John M., Copeland Terry D., Oroszlan, Stephen
Заглавие : Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - С. 16807-16814
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.11-04К1.456

Автор(ы) : Tozser, Jozsef, Bagossi, Peter, Weber Irene T., Louis John M., Copeland Terry D., Oroszlan, Stephen
Заглавие : Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - С. 16807-16814
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36
ГРНТИ : 34.43.41
Предметные рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска