СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.61

Автор(ы) : Galar M.L., Boiardi J.L.
Заглавие : Evidence for a membrane-bound pyrroloquinoline quinone-linked glucose dehydrogenase in Acetobacter diazotrophicus
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 4. - С. 713-716
Аннотация: В Acetobacter diazotrophicus присутствует связанная с хиноном глюкозодегидрогеназы (PQO-GDH). По-видимому, фермент относится к типу II PQO-GDH ферментам, т.к. при культивировании организм синтезирует достаточное для насыщения апо-фермента количество PQO. При росте организма в N[2]-фиксированных условиях стимулируется синтез фермента. Полагают, что этот фермент может играть важную роль для получения избыточной энергии. Аргентина, CINDEFI Fac. Ciencias Exactas. Univ. Nat. La Plata Calles 47 y 115 (1900) La Peata. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН-СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ACETOBACTER DIAZOTROPHICUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.128

Автор(ы) : Galar M.L., Boiardi J.L.
Заглавие : Evidence for a membrane-bound pyrroloquinoline quinone-linked glucose dehydrogenase in Acetobacter diazotrophicus
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 4. - С. 713-716
Аннотация: В Acetobacter diazotrophicus присутствует связанная с хиноном глюкозодегидрогеназы (PQO-GDH). По-видимому, фермент относится к типу II PQO-GDH ферментам, т.к. при культивировании организм синтезирует достаточное для насыщения апо-фермента количество PQO. При росте организма в N[2]-фиксированных условиях стимулируется синтез фермента. Полагают, что этот фермент может играть важную роль для получения избыточной энергии. Аргентина, CINDEFI Fac. Ciencias Exactas. Univ. Nat. La Plata Calles 47 y 115 (1900) La Peata. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН-СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ACETOBACTER DIAZOTROPHICUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.01-04Б2.60

Автор(ы) : Fiencke, Claudia, Bock, Eberhard
Заглавие : Immunocytochemical localization of membrane-bound ammonia monooxygenase in cells of ammonia oxidizing bacteria
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 2006. - Vol. 185, N 2. - С. 99-106
Аннотация: Определяли внутриклеточную локализацию мембраносвязанной аммиак-монооксигеназы (AMO) у всех родов окисляющих аммиак бактерий (Nitrosomonas, Nitrosococcus и Nitrosospira) с помощью электронно-микроскопической иммуноцитохимии. Поликлональные антитела, узнающие две субъединицы, AmoA- и AmoB-белки, были использованы для поствстроенного мечения. Ультратонкие срезы показали, что AmoB-белок локализован у всех родов на цитоплазматической мембране. В клетках Nitrosomonas и Nitrosococcus дополнительное, но меньшее AmoB- мечение было обнаружено на внутрицитоплазматической мембране (ICM). В противоположность определению AmoB-белка, AmoA-антитела были недостаточны для определения AmoA-белка. На основании количественных иммуноблотов кол-во ICM у N. eutropha коррелировало с кол-вом AmoA в клетках. Наибольшее кол-во ICM и кол-во AmoA были обнаружены при низких конц-иях аммонийного субстрата. Германия, Biocenter Klein Flottbek, Section for Microbiol., Univ. of Hamburg, 22609 Hamburg
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АММИАК-МОНООКСИГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ В КЛЕТКЕ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ЭЛЕКТРОННО-МИКРОСКОПИЧЕСКАЯ ИММУНОЦИТОХИМИЯ
NITROSOMONAS (BACT.)
NITROSOCOCCUS (BACT.)
NITROSOSPIRA (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.148

Автор(ы) : Georgatos Spyros D., Maroulakou, Ioanna, Blobel, Gunter
Заглавие : Lamin A, lamin B, and lamin B receptor analogues in yeast
Источник статьи : J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 108, N 6. - С. 2068-2082
Аннотация: Приведены данные о наличии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae аналогов ламинов А и В и рецептора ламина В высших эукариот. Показано, что ламин В эритроцита индюка связывается с оболочкой ядра дрожжей через полипептид с мол. массой 58 кД. Этот полипептид остается связанным с мембраной после обработки мочевиной ядерной оболочки и структурно подобен аналогичному интегральному мембранному белку эритроцита индюка, названному рецептором ламина В. Установлено, что дрожжевые аналоги ламинов А и В имеют мол. массу 74 и 66 кД соответственно. Дрожжевые аналоги ламинов А и В могут быть экстрагированы с ядерной оболочки путем ее обработки мочевиной. Библ. 32. США, Lab. of Cell Biol. Howard Hughes Med. Inst., The Rockefeller Univ., NY 10021.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЛАМИНЫ
ЛАМИН А
ЛАМИН В
АНАЛОГИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ПОЛИПЕПТИДЫ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ЯДРО
ЯДЕРНАЯ ОБОЛОЧКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.195

Автор(ы) : Ho, Chien, Pratt E.A., Rule Gordon S.
Заглавие : Membrane-bound D-lactate dehydrogenase of Escherichia coli: a model for protein interactions in membranes
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Rev. Biomembranes. - 1989. - Vol. 988, N 2. - С. 173-184
Аннотация: Авт. дают обзор ранее опубликованных работ, посвященных структуре D-лактатдегидрогеназы (ЛД), взаимодействию ее с белками и липидами, приводят недавно полученные рез-ты по этой теме. ЛД E. coli является мембраносвязанным, ФАД-содержащим белком. Рассматриваются стадии очистки ЛД, включавшие солюбилизацию детергентом, ДЭАЭ-колоночную хр-фию, хр-фию на гидроксилапатите. Определен оптимум рН для ЛД равный 8,5-9,5. К[м] очищенного белка колеблется от 3*104} до 9*104} М. Методами ЭФ, хр-фии на сефадексе, центрифугирования в градиенте сахарозы определена мол. масса ЛД, равная 74 кД. Однако, по рез-там анализа последовательности ДНК ЛД и ЭФ в ПААГ мол. масса составляет 65 кД. Показано, что ФАД связан с белком нековалентно в соотношении 1 : 1. Обсуждаются ранее полученные рез-ты о влиянии различных детергентов и их конц-ий, а также липидов на активность ЛД. Рассматриваются опыты по встраиванию очищенной ЛД в мембранные везикулы. Дается обзор работ по клонированию гена ЛД. Приводятся данные о вторичной структуре ЛД. Авт. проводили эксперименты по введению мутаций в ген ЛД. С помощью встраивания промоторов Р и Р в плазмиду, несущую ген ЛД, осуществлен сверхсинтез белка. Для получения дополнительно информации о структуре ЛД и влиянии на нее липидов и детергентов использован метод МР-{1}{9}F-спектроскопии. Библ. 57. США, Dep. of Biol. Sci., Carnegie Mellon Univ., Pittsburgh, PA.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА*D-
ОЧИСТКА
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
СВОЙСТВА
МОДЕЛЬ ДЕЙСТВИЯ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.05-04К1.355

Автор(ы) : Perlmutter Roger M.
Заглавие : T cell signaling
Источник статьи : Science. - 1989. - Vol. 245, N 4916. - С. 344
Аннотация: Обсуждается роль белка тирозинкиназы р56{l}{c}{k}, связанного с мембраной CD4+-несущих Т-лимфоцитов, в процессах их ранней активации. р56{l}{c}{k} является лишь одним из элементов в передаче сигнала в мембране Т-клеток. Рассматривается роль др. белка тирозинкиназы р59{f}{y}{n} из серии протоонкогенов в активации Т-клеток.
ГРНТИ : 34.43.35
Предметные рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
ФЕНОТИП CD4
АКТИВАЦИЯ
ТИРОЗИНКИНАЗА Р56{L}{C}{K}
РОЛЬ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска