Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СВЯЗЫВАНИЕ F-АКТИНА<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.07-04Я6.213

Автор(ы) : Doering D.S., Matsudaria P.T.
Заглавие : Structural and functional studies of a 76-aminoacid F-actin binding domen of villin
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - С. 29
Аннотация: Виллин (I) представляет собой зависимый от Са{2}{+} белок с мол. м. 93 кД, локализующийся в микроворсинках всасывающего эпителия. При конц-иях свободного Са{2}{+} ниже микромолярного диапазона I индуцирует сборку in vitro актиновых пучков, напоминающих активновые пучки, поддерживающие мембраны микроворсинок. При протеолизе I протеазой V8 высвобождается коровый домен с мол. м. 84 кД и головной домен I с мол. м. 85 кД, к-рый связывает F-актин и необходим для индуцированной I сборки актиновых пучков. Последовательность головного домена более консервативна при сравнении первичных последовательностей I человека, мыши и кур. Последовательность кДНК головного домена I и экспрессировали Escherichita coli в векторе Т7. Полученный рекомбинантный полипептид сохраняет мономерность в р-ре и связывается с F-актином со значением K[d] 10 мкМ. Анализ спектра кругового дихроизма показал, что рекомбинантный головной домен стабилен и его т-ра плавления 75'ГРАДУС' С. При микроинъекции рекомбинантного головного домена в Кл MDCK на стадии полного монослоя полипептид транслоцируется в апикальные микроворсинки. США, Whitehead Inst. M. I. T., Cambridge, MA 02142.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: БЕЛКИ
ВИЛЛИН
ФУНКЦИЯ
СТРУКТУРА
СВЯЗЫВАНИЕ F-АКТИНА
ЭПИТЕЛИЙ
ВСАСЫВАЮЩИЙ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.06-04Я6.28

Автор(ы) : Lorger, Mihaela, Moelling, Karin
Заглавие : Regulation of epithelial wound closure and intercellular adhesion by interaction of AF6 wsith actin cytoskeleton
Источник статьи : J. Cell Sci. - 2006. - Vol. 119, N 16. - С. 3385-3398
Аннотация: Показали, что нокдаун изоформы AF6i3 в клетках HEK293 нарушает зависимую от E-кадгерина межклеточную адгезию, ослабляя его связывание с p120-катенином и с актиновым цитоскелетом, что ведет к ускоренному закрытию раны в однослойной культуре эпителиоцитов и к запаздыванию новообразования межклеточных контактов. Идентифицировали участок связывания F-актина как главный домен, вовлеченный в одновременную стабилизацию межклеточных контактов. Швейцария [K. M.], Univ. Zurich, CH 8006. e-mail: moelling@immv.unizh.ch. Библ. 60
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
АДГЕЗИВНЫЕ
E-КАДГЕРИН
СВЯЗЫВАНИЕ F-АКТИНА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ HEK293
БЕЛОК AF6
ЗАЖИВЛЕНИЕ РАН
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI22) 07.05-04М1.58

Автор(ы) : Lorger, Mihaela, Moelling, Karin
Заглавие : Regulation of epithelial wound closure and intercellular adhesion by interaction of AF6 wsith actin cytoskeleton
Источник статьи : J. Cell Sci. - 2006. - Vol. 119, N 16. - С. 3385-3398
Аннотация: Показали, что нокдаун изоформы AF6i3 в клетках HEK293 нарушает зависимую от E-кадгерина межклеточную адгезию, ослабляя его связывание с p120-катенином и с актиновым цитоскелетом, что ведет к ускоренному закрытию раны в однослойной культуре эпителиоцитов и к запаздыванию новообразования межклеточных контактов. Идентифицировали участок связывания F-актина как главный домен, вовлеченный в одновременную стабилизацию межклеточных контактов. Швейцария [K. M.], Univ. Zurich, CH 8006. e-mail: moelling@immv.unizh.ch. Библ. 60
ГРНТИ : 34.03.37
Предметные рубрики: МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
АДГЕЗИВНЫЕ
E-КАДГЕРИН
СВЯЗЫВАНИЕ F-АКТИНА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ HEK293
БЕЛОК AF6
ЗАЖИВЛЕНИЕ РАН
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)