Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СВЯЗЫВАНИЕ КОВАЛЕНТНОЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.04-04И3.330

Автор(ы) : Charalambidis Nektarios D., Foukas Lazaros C., Marmaras Vassilis J.
Заглавие : Covalent association of lupopolysaccharide at the hemocyte surface of insects is an initial step for its internalization protein-tyrosine phosphorylation requirement
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 236, N 1. - С. 200-206
Аннотация: Липополисахариды (ЛПС) грамотрицательных бактерий усиливают антибактериальный ответ макрофагов млекопитающих и гемоцитов насекомых путем Tyr-фосфорилирования белков. Установлено, что при этом в гемоцитах увеличивается интернализация ЛПС. Во взаимодействии с ЛПС участвует мембранный эффектор (M[r]'ЭКВИВ'47 кД), к-рый "сшивается" с ЛПС посредством генерируемых фенолоксидазой Tyr-пр-ных. Генистеин и ингибиторы ЛПС-зависимой секреции блокируют ковалентное связывание и интернализацию ЛПС. Т. обр., в отличие от макрофагов, интернализация ЛПС гемоцитами проходит путем ковалентного его связывания и последующего действия системы передачи сигнала, включающей протеин-тирозин-фосфорилирование. Греция, Dep. Biol., Univ. Patras, Patras. Библ. 18
ГРНТИ : 34.33.19
Предметные рубрики: НАСЕКОМЫЕ
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
СВЯЗЫВАНИЕ КОВАЛЕНТНОЕ
ПОВЕРХНОСТЬ ГЕМОЦИТОВ
ПРОТЕИН-ТИРОЗИН-ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
БАКТЕРИИ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.124

Автор(ы) : Hallak, Hazem, Muszbek, Laszlo, Laposata, Michael, Belmonte, Elizabeth, Brass Lawrence F., Manning David R.
Заглавие : Covalent binding of arachidonate to G protein 'альфа' subunits of human platelets
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 7. - С. 4713-4716
Аннотация: Для исследования ацилирования 'альфа'-субъединиц G белка использованы тромбоциты. Установлено, что все субъединицы белка ковалентно связывают арахидонат и пальмитат, но не миристат. Присоединение как арахидоната, так и пальмитата, чувствительно к гидроксиламину и, вероятно, происходит к одному и тому же сайту. Т. о., 'альфа'-субъединицы G белка являются первыми белками, специфически идентифицированными как связывающие арахидонат субстраты. США, Dep. Pharmacol. Med. Pathol., Univ. Pennsylvania Sch. Med., Philadelphia, PN 19104. Библ. 32
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: АРАХИДОНОВАЯ КИСЛОТА
СВЯЗЫВАНИЕ КОВАЛЕНТНОЕ
БЕЛОК G
СУБЪЕДИНИЦЫ
ТРОМБОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)