СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.85

Автор(ы) : Coluccio Lynne M.
Заглавие : An end in sight: Tropomodulin
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 6. - С. 1497-1499
Аннотация: Краткий обзор. В мышечном волокне и в немышечных клетках содержащие актин филаменты кэпирует тропомодулин по концу, противоположному концу предпочтительной сборки. С каждым из актиновых филаментов в мышце и в эритроцитах ассоциирует 1-2 молекулы тропомодулина. Для выяснения механизма сборки актиновых филаментов существенно изучение регуляции связывания тропомодулина с актином и с тропомиозином. США, Dep. Biochem., Emory Univ. Sch. Med., Atlanta, GA 30322. Библ. 47
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: АКТИН
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
ТРОПОМОДУЛИН
ТЕОРЕТИЧЕСКАЯ СТАТЬЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.02-04М3.359

Автор(ы) : Katayama, Eisaku, Scott-Woo, Gisele, Ikebe, Mitsuo
Заглавие : Effect of caldesmon on the assembly of smooth muscle myosin
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 8. - С. 3919-3925
Аннотация: Smooth muscle myosin filaments are much less stable than the skeletal muscle counterpart. Smooth myosin reguires higher concentration of Mg{2+} than skeletal myosin to form thick filaments and addition of ATP disassembles the dephosphorylated smooth muscle myosin filaments into monomers but not phosphorylated ones. We found that the addition of caldesmon to dephosphorylated myosin induced the formation of the filaments under the conditions where myosin by itself is soluble or disassembled. Although the induced filaments were short at 1 mм Mg{2+}, they became medium sized and seemed like side polar filaments with prominent 14 nm periodicity at higher Mg{2+} conditions (8 mм). США, Dep. Physiol. and Biophys, Case Western Res. Univ. Sch. Med., Cleveland, Ohio 44118. Библ. 50
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: МИОЗИНЫ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
КАЛЬДЕСМОН
МЫШЦЫ
ГЛАДКИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.03-04Б4.119

Автор(ы) : Chen, Yaodong, Anderson David E., Rajagopalan, Malini, Erickson Harold P.
Заглавие : Assembly dynamics of Mycobacterium tuberculosis FtsZ
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2007. - Vol. 282, N 38. - С. 27736-27743
Аннотация: В отличие от коротких однотяжелых протофиламентов FtsZ кишечной палочки FtsZ M. tuberculosis образует длинные двутяжевые филаменты. Применив метод FRET для изучения кинетики и динамики сборки этих FtsZ, показали, что среднее время полужизни FtsZ у этих видов составило соответственно 9 и 25 сек. Сборка FtsZ у E. coli протекала несколько быстрее. США, Duke Univ. Med. Ctr, Durham NC 27710. Библ. 35
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: БЕЛОК FTSZ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
КИНЕТИКА
ДИНАМИКА
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.88

Автор(ы) : Geisler, Norbert, Hatzfeld, Mechthild, Weber, Klaus
Заглавие : Phosphorylation in vitro of vimentin by protein kinases A and C is restricted to the head domain: Identification of the phosphoserine sites and their influence on filament formation
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 183, N 2. - С. 441-447
Аннотация: Фосфорилирование виментина протеинкиназами А (ПКА) и С (ПКС) осуществляется по серину N-концевого домена. Олигомеры протофиламентов фосфорилируются как ПКА, так и ПКС по 5 сайтам, причем степень фосфорилирования олигомеров ПКА в 3 раза выше. После инкубации олигомеров с ПКА, в отличие от ПКС, они не полимеризуются. Уровень фосфорилирования филаментов ПКА в 2,5 раза ниже, чем олигомеров, причем фосфорилируются только 2 сайта из 5. Т. о. головной N-концевой домен, играющий важную роль в сборке филаментов и поддержании их стабильности, может менять фосфорилирование в зависимости от олигомерного или полимерного строения молекул. ФРГ, Max Planck Inst. for Biophys. Chem., Gottingen. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ВИМЕНТИН
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА А
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
IN VITRO
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.07-04М1.153

Автор(ы) : Coulombe, Pierre, Albers, Kathryn, Latai, Anthony, Chan, Yiu, Fushs, Elaine
Заглавие : Dynamics of keratin filament assembly: expression of mutant epidermal kebatin cDNAS in vivo and in vitro
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14Е. - С. 19
Аннотация: Для выяснения природы и последовательности молек. взаимодействий, приводящих к сборке кератиновых филаментов, вызывали делеции и точечные мутации в кодирующих сегментах кератиновых кДНК, затем вводили их в Кл вместе с промотором для реализации экспрессии этих мутантных белков в эпителиальных и неэпителиальных Кл. Используя методы иммунофлуоресценции и иммуноэлектронной микроскопии, изучали поведение этих мутантных кератинов в процессе сборки. США, Dep. of Molec. Cenetics and Cell Biol., Howard Hughes Med., Insti. The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637.
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
КЕРАТИНЫ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
ЭПИДЕРМИС
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска