Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Поисковый запрос: (<.>S=РОЛЬ ASN115 И LYS15<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 08.04-04И2.48

Автор(ы) : Liebau, Eva, De, Maria Francesca, Burmeister, Cora, Perbandt, Markus, Turella, Paola, Antonini, Giovanni, Federici, Giorgio, Giansanti, Francesco, Stella, Lorenzo, Lo, Bello Mario, Caccuri, Anna Maria
Заглавие : Cooperativity and pseudo-cooperativity in the glutathione S-transferase from Plasmodium falciparum
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2005. - Vol. 280, N 28. - С. 26121-26128
Аннотация: Глутатион-S-трансфераза Plasmodium falciparum проявляет обратимые переходы между высоким и низким сродством, которые вовлекают G-сайт и сдвиг величины K[D] для глутатиона (GSH) от 200 до 0,18 мМ. Переход к конформации с высоким сродством стимулируется одновременным связыванием двух молекул GSH с димерным ферментом. Фермент с высоким сродством способен активировать GSH, снижая pK[a] от 9,0 до 7,0. Низкая каталитическая эффективность фермента к 7-хлор-4-нитробензо-2-окса-1,3-диазолу обусловлена очень низким сродством к этому субстрату. Фермент связывает одну молекулу гемина на мономер. Это связывание высоко кооперативно и осуществляется только тогда, когда с ферментом связан GSH. Тиолат GSH играет важную роль в межсубъединичной коммуникации. В координации Fe участвуют остатки Asn115 и Lys15. Италия, Dep. Chem. Sci. and Technol., Univ. rome "Tor Vergata", 00133 Rome. Библ. 34
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ДИМЕР
G-САЙТ
КОНФОРМАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
РОЛЬ ASN115 И LYS15
ГЛУТАТИОН
PLSAMODIUM FALCIPARUM
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)