СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РНКАЗА HI<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.01-04Б2.261

Автор(ы) : Bayliss Christopher D., Sweetman Wendy A., Moxon E.Richard
Заглавие : Destabilization of tetranucleotide repeats in Haemophilus influenzae mutants lacking RnaseHI or the Klenow domain of Poll
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 2005. - Vol. 33, N 1. - С. 400-408
Аннотация: Характерной чертой геномов Haemophilus influenzae является присутствие нескольких локусов, содержащих участки из 6 или более идентичных тетрануклеотидных повторяющихся единиц. Эти участки с повторами были нестабильными и опосредовали высокую частоту обратимых изменений в экспрессии поверхностных антигенов. Этот процесс, названный фазовой вариацией (PV), позволяет H. influenzae быстро адаптироваться к флуктуациям окружающей среды. Изменения в синтезе запаздывающей цепи ДНК, как известно, дестабилизирует последовательности простых повторов в дрожжах и в Escherichia coli. В данной работе при использовании репортерной конструкции, локализованной в хромосоме, продемонстрировали, что мутация в гомологе rnhA из H. influenzae (кодирующего РНК-азу HI) увеличивает скорость мутаций тетрануклеотидных повторов в 3 раза. Кроме того, делеция в Кленовском фрагменте ДНК-полимеразы I (PolI) приводила в результате к увеличению скорости PV, опосредуемой тетрануклеотидными повторами. Делеция в домене 5'-3' экзонуклеазы PolI, по-видимому, является летальной. Фенотипы этих мутантов позволяют предположить, что замедленный или мутагенный процессинг фрагментов Оказаки дестабилизирует участки, содержащие тетрануклеотидные повторы у H. influenzae. Великобритания, Mol. Infectious Dis. Group, Dep. of Paediatrics, Weatherall Inst. for Mol. Med., Univ. of Oxford, John Radcliffe Hospital, Headington, Oxford OX3 9DU. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА
ГЕНОМ
СТРУКТУРА
ТЕТРАНУКЛЕОТИДНЫЕ ПОВТОРЫ
ДЕСТАБИЛИЗАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
РНКАЗА HI
ФУНКЦИЯ
HAEMOPHILUS INFLUENZAE (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.198

Автор(ы) : Yamasaki, Kazuhiko, Saito, Minoru, Oobatake, Motohisa, Kanaya, Shigenori
Заглавие : Characterization of the internal motions of Escherichia coli ribonuclease HI by a combination of {15}N-NMR relaxation analysis and molecular dynamics simulation: Examination of dynamic models
Источник статьи : Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 20. - С. 6587-6601
Аннотация: The backbone dynamics of Escherichia coli ribonuclease HI (RNase HI) in the picosecond to nanosecond time scale were characterized by a combination of measurements of {15}N-NMR relaxation (T[1], T[2], and NOE), analyzed by a model-free approach, and molecular dynamics (MD) simulation in water. The MD simulations in water were carried out with long-range Coulomb interactions to avoid the artificial fluctuation caused by the cutoff approximation. The model-free analysis of the {15}N-NMR relaxation indicated that RNase HI has a rotational correlation time of 10.9 ns at 27'ГРАДУС' C. The generalized order parameter (S{2}) for the internal motions varied from 0.15 to 1.0, with an average value of 0.85, which is much larger than that of the RNase H domain of HIV-1 reverse transcriptase (0.78). Large internal motions (small order parameters) were observed in the N-terminal region (Leu2-Lys3), the loop between 'бета'-strands A and B (Cys13-Gly15), the turn between 'альфа'-helix I and 'бета'-strand D (Glu61, His62), the loop between 'бета'-strand D and 'альфа'-helix II (Asp70-Tyr71), the loop between 'альфа'-helices III and IV (Ala93-Lys96), the loop between 'бета'-strand E and 'альфа'-helix V (Gly123-His127), and the C-terminal region (Gln152-Val155). The effective correlation time observed in these regions varied from 0.45 ns (Glu61, Lys96) to 2.2 ns (Leu14). The order parameters calculated from the MD agreed well with those from the NMR experiment, with a few exceptions. The distributions of most of the backone N-H vectors obtained by MD are approximately consistent with the diffusion-in-a-cone model. These distributions, however, were elliptic, with a long axis perpendicular to the plane defined by the N-H and N-C['альфа'] vectors. Distributions supporting the axial fluctuation model or the jump-between-two-cones model were also observed in the MD simulation. Япония, Prot. Engin. Res. Inst. Osaka. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РНКАЗА HI
ЯМР-РЕЛАКСАЦИЯ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.98

Автор(ы) : Yamasaki, Kazuhiko, Saito, Minoru, Oobatake, Motohisa, Kanaya, Shigenori
Заглавие : Characterization of the internal motions of Escherichia coli ribonuclease HI by a combination of {15}N-NMR relaxation analysis and molecular dynamics simulation: Examination of dynamic models
Источник статьи : Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 20. - С. 6587-6601
Аннотация: The backbone dynamics of Escherichia coli ribonuclease HI (RNase HI) in the picosecond to nanosecond time scale were characterized by a combination of measurements of {15}N-NMR relaxation (T[1], T[2], and NOE), analyzed by a model-free approach, and molecular dynamics (MD) simulation in water. The MD simulations in water were carried out with long-range Coulomb interactions to avoid the artificial fluctuation caused by the cutoff approximation. The model-free analysis of the {15}N-NMR relaxation indicated that RNase HI has a rotational correlation time of 10.9 ns at 27'ГРАДУС' C. The generalized order parameter (S{2}) for the internal motions varied from 0.15 to 1.0, with an average value of 0.85, which is much larger than that of the RNase H domain of HIV-1 reverse transcriptase (0.78). Large internal motions (small order parameters) were observed in the N-terminal region (Leu2-Lys3), the loop between 'бета'-strands A and B (Cys13-Gly15), the turn between 'альфа'-helix I and 'бета'-strand D (Glu61, His62), the loop between 'бета'-strand D and 'альфа'-helix II (Asp70-Tyr71), the loop between 'альфа'-helices III and IV (Ala93-Lys96), the loop between 'бета'-strand E and 'альфа'-helix V (Gly123-His127), and the C-terminal region (Gln152-Val155). The effective correlation time observed in these regions varied from 0.45 ns (Glu61, Lys96) to 2.2 ns (Leu14). The order parameters calculated from the MD agreed well with those from the NMR experiment, with a few exceptions. The distributions of most of the backone N-H vectors obtained by MD are approximately consistent with the diffusion-in-a-cone model. These distributions, however, were elliptic, with a long axis perpendicular to the plane defined by the N-H and N-C['альфа'] vectors. Distributions supporting the axial fluctuation model or the jump-between-two-cones model were also observed in the MD simulation. Япония, Prot. Engin. Res. Inst. Osaka. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РНКАЗА HI
ЯМР-РЕЛАКСАЦИЯ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.11-04Б2.286

Автор(ы) : Ohtani, Naoto, Yanagawa, Hiroshi, Tomita, Masaru, Itaya, Mitsuhiro
Заглавие : Cleavage of double-stranded RNA by RNase Hl from a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus tokodaii 7
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 2004. - Vol. 32, N 19. - С. 5809-5819
Аннотация: Проанализировали ген ST0753, ортолог РНК-азы I-типа, обнаруженный в термоацидофильном археоне Sulfolobus tokodaii 7. Рекомбинантный белок ST0753 проявлял рекомбинантную активность как in vivo, так и in vitro. Белок, экспрессируемый в дефектном по РНК-азе H мутанте Escherichia coli, супрессировал температурочувствительный фенотип, связанный с потерей РНК-азы H. Характеристики гена in vitro были подобны таковым гена РНК-азы HI Halobacterium. Удивительно, что РНК-аза Sulfolobus tokodaii разрезала не только РНК-гибрид РНК/ДНК, но и нить РНК дуплекса РНК/РНК в присутствии Mn2{+} и Co2{+}. С помощью гель-фильтрации на хроматографической колонке показали, что активность двунитевой РНК-зависимой РНК-азы (dsРНК) присутствует в РНК-азе HI S. tokodaii. Используя сайт-направленный мутагенез, установили, что активность РНК-азы H также влияет на dsРНК-азную активность. Одиночные замены аминокислот Asp125 на Asn вели к потере dsРНК-азной активности, но не активности РНК-азы Н. Некоторые обратные транскриптазы из ретроэлементов могли разрезать двунитевую РНК, и эта активность требовала наличия домена РНК-азы H. Сходство в первичной структуре и биохимических характеристиках между РНК-азой HI S. tokodaii и обратными транскриптазами свидетельствует, что энзим S. tokodaii мог произойти от РНК-азного домена обратной транскриптазы. Япония, Inst. for Advanced Biosciences, Keio Univ., Tsuruoka, Ymagata 997-0017. Библ. 48
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
РНКАЗА HI
ДВУНИТЕВАЯ РНК
РАЗРЫВ
ГЕНЫ
ГЕН РНКАЗЫ HI
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
SULFOLOBUS TOKODAII (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.08-04Б2.163

Автор(ы) : Usongo, Valentine, Nolent, Flora, Sanscartier, Patrick, Tanquay, Cynthia, Broccoli, Sonia, Baaklini, Imad, Drlica, Karl, Drolet, Marc
Заглавие : Depletion of RNase HI activity in Escherichia coli lacking DNA topoisomerase I leads to defects in DNA supercoiling and segregation
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2008. - Vol. 69, N 4. - С. 968-981
Аннотация: Отрицательная суперспирализация, опосредованная гиразой, - одна из характеристик образования R-петли, в норме явление супрессируется топоизомеразой I (topA) в Escherichia coli. Сверхпродуцирование РНК-азы HI (rnhA) предотвращает суперскручивание и позволяет расти нуль-мутантам topA. Ранее показали, что нуль-мутации topA и rnhA несовместимы. В данной работе установили, что такие мутанты выживают, когда РНК-аза HI экспрессируется с плазмидного гена. ДНК нуль-мутантов topA отличается релаксированностью и этот факт не коррелирует с клеточной корреляцией гиразы и топоизомеразы. Расслабление ДНК в отсутствие РНК-азы HI было связано с ингибированием активности гиразы как in vivo, так и in vitro. Установили наличие дефектов сегрегации, обусловленные потерей РНК-азы HI в нуль-мутантах topA. Сделан вывод, что РНК-аза HI играет более важную роль в топологии ДНК, чем считалось ранее. Канада, Dep. de Microbiol. et immunologie, Univ. de Montreal, C. P. 6128, Succ. Centre-ville, Montreal, P. Quebec, Canada, H3C 3J7
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ХРОМОСОМА
СУПЕРСКРУЧЕННОСТЬ
СЕГРЕГАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
РНКАЗА HI
ДНК-ТОПОИЗОМЕРАЗА I
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН РНКАЗЫ HI
ТРАНСКРИПЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.48

Автор(ы) : Evans Sarah P., Bycroft, Mark
Заглавие : NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - С. 661-669
Аннотация: Определена структура в растворе одного из двух N-концевых доменов дрожжевой РНКазы HI. Мотив из 46 остатков состоит из трехцепочечного антипараллельного 'бета'-листка и двух коротких 'альфа'-спиралей, расположенных на противоположных поверхностях 'бета'-листка. Гидрофобный кор домена образован консервативными остатками, соединяющими 'альфа'-спирали с 'бета'-листком. Три доступных растворителю высоко консервативных остатка (Trp22, Lys38 и Lys39) важны для связывания с РНК. По топологии 'бета'-'бета'-'альфа'-'бета'-'альфа' этот домен отличается от ряда других известных связывающих РНК доменов. Однако этот домен похож на N-концевой домен рибосомного белка L9, связывающегося с рибосомной РНК 23 S. Великобритания, Dep. Chem., Cambridge Univ., Cambridge CB2 1EW. Библ. 39
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РНКАЗА HI
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.09-04В2.116

Автор(ы) : Evans Sarah P., Bycroft, Mark
Заглавие : NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - С. 661-669
Аннотация: Определена структура в растворе одного из двух N-концевых доменов дрожжевой РНКазы HI. Мотив из 46 остатков состоит из трехцепочечного антипараллельного 'бета'-листка и двух коротких 'альфа'-спиралей, расположенных на противоположных поверхностях 'бета'-листка. Гидрофобный кор домена образован консервативными остатками, соединяющими 'альфа'-спирали с 'бета'-листком. Три доступных растворителю высоко консервативных остатка (Trp22, Lys38 и Lys39) важны для связывания с РНК. По топологии 'бета'-'бета'-'альфа'-'бета'-'альфа' этот домен отличается от ряда других известных связывающих РНК доменов. Однако этот домен похож на N-концевой домен рибосомного белка L9, связывающегося с рибосомной РНК 23 S. Великобритания, Dep. Chem., Cambridge Univ., Cambridge CB2 1EW. Библ. 39
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: РНКАЗА HI
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.01-04И2.28

Автор(ы) : Kobil Jessica H., Campbell Andrew G.
Заглавие : Functional analysis of the domain organization of Trypanosoma brucei RNase Hl
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 270, N 2. - С. 336-342
Аннотация: Исследована структурно-функциональная взаимосвязь у РНКазы HI из Trypanosoma brucei. Идентифицирован неканонический спейсерный домен РНКазы HI, состоящий из 42 аминокислот и важный для функционирования фермента. Установлено, что домен ядерной локализации фермента не нужен для активности РНКазы H, но функционирует как РНК-связывающий домен, который модулирует Mn{2+}-зависимую активность фермента. Т. обр., РНК-связывающая и нацеливающая в ядро и РНКазная активности фермента организованы в дискретные N- и C-концевые домены с границами, определяемыми спейсерным доменом. США, Dep. Mol. Microbiol., Immunol., Div. Biol. Med., Brown Univ., Box GB-6, Providence, RI 02912. Библ. 18
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: РНКАЗА HI
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ДОМЕНЫ
АНАЛИЗ ОРГАНИЗАЦИИ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ВЗАИМОСВЯЗЬ
TRYPANOSOMA BRUCEI
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска