СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.149

Автор(ы) : Giorgetti, Sophie, Pelicci, Pier Giuseppe, Pelicci, Guilana, Obberghen, Emmanuel van
Заглавие : Involvement of Src-homology/collagen (SHC) proteins in signaling through the insulin receptor and the insulin-like-growth-factor-I-receptor
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 1. - С. 195-201
Аннотация: В фибробластах, трансфицированных кДНК SHC, инсулин и IGF-I вызывают Tyr-фосфорилирование SHC. SHC in vitro фосфорилируется активированными рецепторами инсулина и IGF-I. После действия этих факторов в клетках коиммунопреципитируется с SHC субстрат IRS-1 инсулинового рецептора. Экспрессия SHC в клетках ведет к повышению активности MAPK/ERK-активирующей киназы, но не базальной или стимулируемой фосфатидилинозитолкиназы. SHC-трансфецированные клетки повышенно чувствительны к стимуляции пролиферации инсулином. Франция, INSERM U145, Fac. Med., F-06107 Nice. Библ. 35
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК SHC
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФИБРОБЛАСТЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.169

Автор(ы) : Blakesley Vicky A., Kato, Hisanori, Roberts Charles T., LeRoith, Derek
Заглавие : Mutation of a conserved amino acid residue (Tryptophan 1173) in the tyrosine kinase domain of the IGF-I receptor abolishes autophosphorylation but does not eliminate biologic function
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 6. - С. 2764-2769
Аннотация: Тирозинкиназный домен (ТД) рецепторов инсулино-подобного фактора роста-I (ИФР-I) обладает 84%-ной идентичностью с ТД рецепторов инсулина. Известна природная мутация рецепторов инсулина, приводящая к замене остатка триптофана в положении 1200 в ТД. У таких мутантных форм рецепторов инсулина резко снижена способность к аутофосфорилированию 'бета'-субъединицы и нарушены нек-рые, но не все функции рецепторов. В настоящей работе провели сайт-направленный мутагенез кДНК рецепторов ИФР-I, приводящий к замене аналогичного остатка триптофана-1173 в ТД на остаток серина, и полученными мутантными кДНК трансфицировали клетки NIH-3T3. Продемонстрировали резкое снижение аутофосфорилирования рекомбинантных мутантных рецепторов ИФР-I, а при сверхэкспрессии мутантных рецепторов обнаружили снижение аутофосфорилирование эндогенных рецепторов ИФР-I клеток NIH-3T3. При этом сверхэкспрессия мутантных ИФР-I в клетках NIH-3T3 не влияла на уровень фосфорилирования субстрата рецепторов инсулин IRS-I. Очищенные мутантные рецепторы ИФР-I не отличались от рецепторов ИФР-I дикого типа в фосфорилировании in vitro синтетического субстрата поли-(Glu[4]Tyr[1]). В экспрессирующих мутантные рецепторы ИФР-1 трансфицированных клетках снижено стимулирующее действие ИФР-I на синтез ДНК, но слабо изменено стимулирующее действие ИФР-I на транспорт глюкозы. США, Diabets Branch, NIDDK, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 30
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИЯ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска