СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.101

Автор(ы) : Agarraberes Fernando A., Terlecky Stanley R., Dice J.Fred
Заглавие : An intralysosomal hsp 70 is required for a selective pathway of lysosomal protein degradation
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 4. - С. 825-834
Аннотация: Показано, что лизосомы (ЛС) содержат белок ly-hsc73 (I) относящийся к семейству hsp70 белков теплового шока. Моноклональное антитело 13D3 (II), специфически узнающее I, локализуется вместе с антителом к маркерному белку лизосом lgp120. Многие, но не все ЛС содержат I. Морфология ЛС значительно изменяется при удалении сыворотки: точечные ЛС сливаются с образованием трубочек. Доказано, что большая часть I расположена в просвете ЛС. Клеточные белки метили {3}H-лейцином и после экзоцитоза избытка II изучали деградацию белков в присутствии и в отсутствие сыворотки. Избыток II не влияет на разрушение в ЛС подвергшейся экзоцитозу {3}H-РНКазы A. Эти данные позволяют предположить, что I нужен для какой-то стадии пути деградации перед протеолизом белков в ЛС (вероятно, для импорта в ЛС белковых субстратов). США, Dep. of Physiol., Tafts Univ. School of Med., Boston, MA 02111. Библ. 58
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ЛИЗОСОМЫ
ВНУТРИЛИЗОСОМНЫЙ БЕЛОК LY-HSC 73
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ФИБРОБЛАСТЫ
БЕССЫВОРОТОЧНАЯ СРЕДА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.02-04Я6.24

Автор(ы) : Самойленко С.Г., Аксенцев С.Л., Конев С.В.
Заглавие : Влияние протеолиза белков на липидный бислой эритроцитарной мембраны
Источник статьи : Биол. мембраны. - 2001. - Т. 18, N 4. - С. 299-305
Аннотация: Ранее было установлено, что обработка проназой Е изолированных синаптических мембран мозга крыс инициирует перекисное окисление липидов (ПОЛ), при ингибировании которого с помощью EDTA или ионола микровязкость липидной фазы, тестируемая по эксимеризации пирена и анизотропии флуоресценции дифенилгексатриена (DPH), снижается. В данной работе показано, что в тенях эритроцитов протеолиз не инициирует ПОЛ. Расщепление белков наружной поверхности запечатанных "розовых" теней (5-7% гемоглобина (Hb) эритроцитов) вызывает уменьшение микровязкости гидрофобной зоны липидного бислоя, что проявляется по снижению анизотропии флуоресценции DPH на 4% (p0.001). Эффект наблюдается только в присутствии EDTA и не регистрируется в "белых" тенях (1% Hb), а также когда температура протеолиза повышается до 38-39'ГРАДУС'C. Полученные данные свидетельствуют о том, что взаимодействие интегральных белков с липидами в тенях эритроцитов слабое и при 38'ГРАДУС'C происходит кооперативная структурная перестройка мембраны, сопровождающаяся ослаблением иммобилизующего влияния интегральных белков на липиды. Беларусь, Ин-т фотобиологии НАН Беларуси, 220072 Минск
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ЛИПИДНЫЙ БИСЛОЙ
ПЕРЕСТРОЙКИ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ВЛИЯНИЕ
МЕМБРАНЫ ЭРИТРОЦИТОВ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.12-04Я6.18

Автор(ы) : Gardner Richard G., Nelson Zara W., Gottschling Daniel E.
Заглавие : Degradation-mediated protein quality control in the nucleus
Источник статьи : Cell. - 2005. - Vol. 120, N 6. - С. 803-815
Аннотация: Обнаруженный в дрожжевых клетках Saccharomyces cerevisiae опосредованный деградацией контроль за качеством белков связан с активностью локализованной в ядрах убихитинпротеинлигазы (San1p), функционирующей вместе с убихитин-конъюгированными ферментами Cdc34P и Ubc1p. Мишенями данной контролирующей системы служат разные мутантные белки, к-рые после их убихитинилирования подвергаются протеолизу в протеасомах. При этом San1p проявляет четкую специфичность по отношению к аномальным белкам и не вступает во взаимодействие с дикими вариантами ее мутантных субстратов. Утрата клетками гена SAN1 сопровождается состоянием хронического стресса. Не исключено, что аналогичные контролирующие качество белков в клетках системы существуют в клетках и других эукариот. США, F. Hutchinson Cancer Research Center, Seattle. Библ. 75
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: УБИХИТИНПРОТЕИНЛИГАЗЫ
УБИХИТИН-КОНЪЮГИРОВАННЫЕ CDC34P И UBC1P
ПРОТЕАСОМЫ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ЯДРО
КОНТРОЛЬ ЗА КАЧЕСТВОМ БЕЛКОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.10-04Я6.31

Автор(ы) : Meusser, Birgit, Hirsch, Christian, Jarosxch, Ernst, Sommer, Thomas
Заглавие : ERAD: The long road to destruction
Источник статьи : Nature Cell Biol. - 2005. - Vol. 7, N 8. - С. 766-772
Аннотация: Обзор. Функционирующая в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) система протеолиза удаляет белки ошибочной или незавершенной макросктруктуры и играет важную роль, по-видимому, в регуляции метаболических процессов и иммунных р-ций. Белки, служащие мишенями для данной системы, намечаются другой системой, системой контроля их качества, локализованной в просвете мембранных каналов ЭР и подверженной разрушительному действию цитоплазматической убихитин/протеосомной системы. Представлены сведения, касающиеся убихитин/протеосомной системы при ЭР, механизма распознавания субстратов и их дислокации, роли системы протеолиза ЭР в патогенезе, например, болезни Паркинсона и кистозного фиброза. Германия, Max-Delbruck Center for Mol. Med., Berlin. Библ. 98
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
УБИХИТИН-ПРОТЕОСОМНАЯ СИСТЕМА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 98
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.02-04М3.796

Автор(ы) : Parkhouse Wade S.
Заглавие : Regulation of skeletal muscle myofibrillar protein degradation: relationships to fatigue and exercise
Источник статьи : Int. J. Biochem. - 1988. - Vol. 20, N 8. - С. 769-775
Аннотация: Обзор. Функциональная нагрузка на мышцу (как и голодание, дистрофия или патология двигат. нерва) приводит к деградации миофибриллярных белков. Полная деградация белков осуществляется комбинир. действием лизосомных и нелизосомных протеиназ, начальный ее этап находится вне лизосом. Ковалентная модификация миофибриллярных белков (окислит. гидроксилирование, тиол-дисульфидный обмен, окисление метионина и фосфорилирование) может означать их маркировку, необходимую для последующей атаки протеиназами. Канада, Univ. of British Columbia, Vancouver, B.C., V6Т1W5. Библ. 87.
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
МИОФИБРИЛЛЫ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ЛИЗОСОМЫ
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ МИОФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 87
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.03-04Т1.220

Автор(ы) : Gorray Kenneth C., Maimon, Jonathan, Schneider Bruce S.
Заглавие : Studies of antiproteolytic effects of glyburide on rat L[6] myoblasts: Comparisons with insulin
Источник статьи : Metabolism. - 1990. - Vol. 39, N 2. - С. 109-116
Аннотация: На миобластах L[6] мышей, преинкубированных с {1}{4}C-тирозином (Тр) оценивали деградацию клеточных белков по высвобождению Тр. В писутствии инсулина (Ин; 0,1 или 10 мкг/мл) включдение Тр во внутриклеточные белки на протяжении 20 ч инкубации возрастало по сравнению с контролем с 15до 25*10{3} распадов/мин. В присутствии глибурида (I; 10 мкг/мл) стимулирующий эффект Ин был менее выражен. Ин в конц-ии 10 мкг/мл тормозил протеолиз белков на 50% и увеличивал их содержание в Кл на 15%. I в конц-ии '='1 мкг/мл тормозил деградацию белка в среднем на 14% и незначительно увеличивал содержание внутриклеточных белков. Считают, что I отдельно или в комбинации с Ин ингибирует оборот белков в мышечных Кл. США, Long Island Jewish Medical Center, New Hyde Park. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ГЛИБЕНКЛАМИД (ГЛУБИРИД)
МИОБЛАСТЫ L6 МЫШИ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ИНСУЛИН
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска